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万見
- EMDB-3814: TORC1 Organised in Inhibited Domains (TOROIDs) regulate TORC1 activity -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3814
タイトルTORC1 Organised in Inhibited Domains (TOROIDs) regulate TORC1 activity
マップデータ
試料
  • 複合体: Helical assembly of yeast Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1)
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 27.0 Å
データ登録者Prouteau M / Desfosses A / Sieben C / Bourgoint C / Mozaffri NL / Demurtas D / Mitra AK / Guichard P / Manley S / Loewith R
資金援助 スイス, 4件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationFNS 31003A_160023 スイス
Swiss National Science FoundationNCCR Chemical Biology スイス
European Research CouncilTORCH スイス
Swiss National Science FoundationSystemsX スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: TORC1 organized in inhibited domains (TOROIDs) regulate TORC1 activity.
著者: Manoël Prouteau / Ambroise Desfosses / Christian Sieben / Clélia Bourgoint / Nour Lydia Mozaffari / Davide Demurtas / Alok K Mitra / Paul Guichard / Suliana Manley / Robbie Loewith /
要旨: The target of rapamycin (TOR) is a eukaryotic serine/threonine protein kinase that functions in two distinct complexes, TORC1 and TORC2, to regulate growth and metabolism. GTPases, responding to ...The target of rapamycin (TOR) is a eukaryotic serine/threonine protein kinase that functions in two distinct complexes, TORC1 and TORC2, to regulate growth and metabolism. GTPases, responding to signals generated by abiotic stressors, nutrients, and, in metazoans, growth factors, play an important but poorly understood role in TORC1 regulation. Here we report that, in budding yeast, glucose withdrawal (which leads to an acute loss of TORC1 kinase activity) triggers a similarly rapid Rag GTPase-dependent redistribution of TORC1 from being semi-uniform around the vacuolar membrane to a single, vacuole-associated cylindrical structure visible by super-resolution optical microscopy. Three-dimensional reconstructions of cryo-electron micrograph images of these purified cylinders demonstrate that TORC1 oligomerizes into a higher-level hollow helical assembly, which we name a TOROID (TORC1 organized in inhibited domain). Fitting of the recently described mammalian TORC1 structure into our helical map reveals that oligomerization leads to steric occlusion of the active site. Guided by the implications from our reconstruction, we present a TOR1 allele that prevents both TOROID formation and TORC1 inactivation in response to glucose withdrawal, demonstrating that oligomerization is necessary for TORC1 inactivation. Our results reveal a novel mechanism by which Rag GTPases regulate TORC1 activity and suggest that the reversible assembly and/or disassembly of higher-level structures may be an underappreciated mechanism for the regulation of protein kinases.
履歴
登録2017年7月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年8月23日-
マップ公開2017年10月18日-
更新2019年11月6日-
現状2019年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3814.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3814.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 13.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.52 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-2.1915727 - 3.47464
平均 (標準偏差)0.012138496 (±0.63765)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-140
サイズ160160140
Spacing160160140
セルA: 723.2 Å / B: 723.2 Å / C: 632.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.524.524.52
M x/y/z160160140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z723.200723.200632.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-160-160-140
NC/NR/NS160160140
D min/max/mean-2.1923.4750.012

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Helical assembly of yeast Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1)

全体名称: Helical assembly of yeast Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1)
要素
  • 複合体: Helical assembly of yeast Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1)

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超分子 #1: Helical assembly of yeast Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1)

超分子名称: Helical assembly of yeast Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
平均電子線量: 24.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.1 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 47.62 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: D1 (2回x1回 2面回転対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 27.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPRING (ver. 0.83) / 使用した粒子像数: 4049
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3.5)
Segment selection選択した数: 4352 / ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.11)
ソフトウェア - 詳細: e2helixboxer.py , manual picking
詳細: Total length of non-overlapping segments before selection : 53.6 micrometers Number of tubules : 324
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Solid cylinder of 560 Angstrom in diameter
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPRING (ver. 0.83)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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