[日本語] English
万見
- EMDB-8298: Structure of Iho670 Flagellar-like Filament -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8298
タイトルStructure of Iho670 Flagellar-like Filament
マップデータ3D cryo-EM reconstruction of the I. hospitalis Iho670 flagellar-like filament
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Iho670 filament
    • タンパク質・ペプチド: Iho670
機能・相同性Flagellin/pilin, N-terminal / membrane / Archaeal Type IV pilin N-terminal domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Ignicoccus hospitalis (古細菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Braun T / Vos M / Kalisman N / Sherman NE / Rachel R / Wirth R / Schroeder GF / Egelman EH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)EB001567 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Archaeal flagellin combines a bacterial type IV pilin domain with an Ig-like domain.
著者: Tatjana Braun / Matthijn R Vos / Nir Kalisman / Nicholas E Sherman / Reinhard Rachel / Reinhard Wirth / Gunnar F Schröder / Edward H Egelman /
要旨: The bacterial flagellar apparatus, which involves ∼40 different proteins, has been a model system for understanding motility and chemotaxis. The bacterial flagellar filament, largely composed of a ...The bacterial flagellar apparatus, which involves ∼40 different proteins, has been a model system for understanding motility and chemotaxis. The bacterial flagellar filament, largely composed of a single protein, flagellin, has been a model for understanding protein assembly. This system has no homology to the eukaryotic flagellum, in which the filament alone, composed of a microtubule-based axoneme, contains more than 400 different proteins. The archaeal flagellar system is simpler still, in some cases having ∼13 different proteins with a single flagellar filament protein. The archaeal flagellar system has no homology to the bacterial one and must have arisen by convergent evolution. However, it has been understood that the N-terminal domain of the archaeal flagellin is a homolog of the N-terminal domain of bacterial type IV pilin, showing once again how proteins can be repurposed in evolution for different functions. Using cryo-EM, we have been able to generate a nearly complete atomic model for a flagellar-like filament of the archaeon Ignicoccus hospitalis from a reconstruction at ∼4-Å resolution. We can now show that the archaeal flagellar filament contains a β-sandwich, previously seen in the FlaF protein that forms the anchor for the archaeal flagellar filament. In contrast to the bacterial flagellar filament, where the outer globular domains make no contact with each other and are not necessary for either assembly or motility, the archaeal flagellin outer domains make extensive contacts with each other that largely determine the interesting mechanical properties of these filaments, allowing these filaments to flex.
履歴
登録2016年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月7日-
マップ公開2016年9月7日-
更新2019年12月11日-
現状2019年12月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5kyh
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5kyh
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8298.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8298.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D cryo-EM reconstruction of the I. hospitalis Iho670 flagellar-like filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 240 pix.
= 259.2 Å		1.08 Å/pix.
x 240 pix.
= 259.2 Å		1.08 Å/pix.
x 240 pix.
= 259.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.8 / ムービー #1: 2.8
最小 - 最大-7.6823273 - 15.110338
平均 (標準偏差)-0.1247054500 (±0.95140433)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 259.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z259.200259.200259.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-54-3-120
NX/NY/NZ12323205
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-7.68215.110-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Iho670 filament

全体名称: Iho670 filament
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Iho670 filament
    • タンパク質・ペプチド: Iho670

-
超分子 #1: Iho670 filament

超分子名称: Iho670 filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Ignicoccus hospitalis (古細菌)

-
分子 #1: Iho670

分子名称: Iho670 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 21 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ignicoccus hospitalis (古細菌)
分子量理論値: 32.521539 KDa
組換発現生物種: Ignicoccus hospitalis (古細菌)
配列文字列: VSPVIATLLL ILIAVAAAVL LYTWVSGLSA NVAGTQVTGK SLTLIQATWA RPATNVGTTI SKDSFDRSKA VLILSFQPPA QVLQGGQAI TIDAIDVLYQ GRVVCHYDSF PMTADDKYHI GQTIGGLTAF GLVFWGFVGS TLSDFDAHNE TLVPGGIIHG K SDLATQPA ...文字列:
VSPVIATLLL ILIAVAAAVL LYTWVSGLSA NVAGTQVTGK SLTLIQATWA RPATNVGTTI SKDSFDRSKA VLILSFQPPA QVLQGGQAI TIDAIDVLYQ GRVVCHYDSF PMTADDKYHI GQTIGGLTAF GLVFWGFVGS TLSDFDAHNE TLVPGGIIHG K SDLATQPA ARGYLGGDKG VTGEVHPGEK YKPDILLSFD DQYPFATILA GTWEVNYVST NYVETNFRNT SAVIKFDRFV NT HYSPDTQ NNNGVPIFDV ASASQSNFAV VIWCPNVNPN VMQSVDVKMV FSDGSTWEAS VPLSIT

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.3 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 106.65 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 146696
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: solid cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る