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- EMDB-8289: GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8289
タイトルGluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate
マップデータGluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate
試料
  • 複合体: GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
  • リガンド: 2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of JNK cascade / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / neuronal action potential / behavioral fear response / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / excitatory postsynaptic potential / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / regulation of membrane potential / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / synapse / dendrite / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Meyerson JR / Chittori S / Merk A / Rao P / Han TH / Serpe M / Mayer ML / Subramaniam S
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Structural basis of kainate subtype glutamate receptor desensitization.
著者: Joel R Meyerson / Sagar Chittori / Alan Merk / Prashant Rao / Tae Hee Han / Mihaela Serpe / Mark L Mayer / Sriram Subramaniam /
要旨: Glutamate receptors are ligand-gated tetrameric ion channels that mediate synaptic transmission in the central nervous system. They are instrumental in vertebrate cognition and their dysfunction ...Glutamate receptors are ligand-gated tetrameric ion channels that mediate synaptic transmission in the central nervous system. They are instrumental in vertebrate cognition and their dysfunction underlies diverse diseases. In both the resting and desensitized states of AMPA and kainate receptor subtypes, the ion channels are closed, whereas the ligand-binding domains, which are physically coupled to the channels, adopt markedly different conformations. Without an atomic model for the desensitized state, it is not possible to address a central problem in receptor gating: how the resting and desensitized receptor states both display closed ion channels, although they have major differences in the quaternary structure of the ligand-binding domain. Here, by determining the structure of the kainate receptor GluK2 subtype in its desensitized state by cryo-electron microscopy (cryo-EM) at 3.8 Å resolution, we show that desensitization is characterized by the establishment of a ring-like structure in the ligand-binding domain layer of the receptor. Formation of this 'desensitization ring' is mediated by staggered helix contacts between adjacent subunits, which leads to a pseudo-four-fold symmetric arrangement of the ligand-binding domains, illustrating subtle changes in symmetry that are important for the gating mechanism. Disruption of the desensitization ring is probably the key switch that enables restoration of the receptor to its resting state, thereby completing the gating cycle.
履歴
登録2016年7月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年9月7日-
マップ公開2016年9月7日-
更新2019年11月27日-
現状2019年11月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5kuf
  • 表面レベル: 0.047
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8289.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8289.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 300 pix.
= 397.2 Å		1.32 Å/pix.
x 300 pix.
= 397.2 Å		1.32 Å/pix.
x 300 pix.
= 397.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.324 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.037 / ムービー #1: 0.047
最小 - 最大-0.07969753 - 0.16108571
平均 (標準偏差)-0.00000184453 (±0.006908057)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 397.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.3241.3241.324
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z397.200397.200397.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0800.161-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate

全体名称: GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate
要素
  • 複合体: GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
  • リガンド: 2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE

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超分子 #1: GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate

超分子名称: GluK2EM with 2S,4R-4-methylglutamate / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換プラスミド: pFastBac1

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, kainate 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 99.086719 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: TTHVLRFGGI FEYVESGPMG AEELAFRFAV NTINRNRTLL PNTTLTYDTQ KINLYDSFEA SKKACDQLSL GVAAIFGPSH SSSANAVQS ICNALGVPHI QTRWKHQVSD NKDSFYVSLY PDFSSLSRAI LDLVQFFKWK TVTVVYDDST GLIRLQELIK A PSRYNLRL ...文字列:
TTHVLRFGGI FEYVESGPMG AEELAFRFAV NTINRNRTLL PNTTLTYDTQ KINLYDSFEA SKKACDQLSL GVAAIFGPSH SSSANAVQS ICNALGVPHI QTRWKHQVSD NKDSFYVSLY PDFSSLSRAI LDLVQFFKWK TVTVVYDDST GLIRLQELIK A PSRYNLRL KIRQLPADTK DAKPLLKEMK RGKEFHVIFD CSHEMAAGIL KQALAMGMMT EYYHYIFTTL DLFALDVEPY RY SGVNMTG FRILNTENTQ VSSIIEKWSM ERLQAPPKPD SGLLDGFMTT DAALMYDAVH VVSVAVQQFP QMTVSSLQCN RHK PWRFGT RFMSLIKEAH WEGLTGRITF NKTNGLRTDF DLDVISLKEE GLEKIGTWDP ASGLNMTESQ KGKPANITDS LSNR SLIVT TILEEPYVLF KKSDKPLYGN DRFEGYCIDL LRELSTILGF TYEIRLVEDG KYGAQDDVNG QWNGMVRELI DHKAD LAVA PLTITYVREK VIDFSKPFMT LGISILYRKP NGTNPGVFSF LNPLSPDIWM YVLLAYLGVS VVLFVIARFS PYEWYN PHP CNPDSDVVEN NFTLLNSFWF GVGALMQQGS ELMPKALSTR IVGGIWWFFT LIIISSYTAN LAAFLTVERM ESPIDSA DD LAKQTKIEYG AVEDGSTMTF FKKSKISTYD KMWAFMSSRR QSVLVKSSEE GIQRVLTSDY ALLMESTTIE FVTQRNCN L TQIGGLIDSK GYGVGTPMGS PYRDKITIAI LQLQEEGKLH MMKEKWWRGN GCPEEESKEA SALGVQNIGG IFIVLAAGL VLSVFVAVGE FLYKSKKNAQ LEKRSFCSAM VEELRMSLKC QRRLKHKPQA PVIVKTEEVI NMHTFNDRRL PGKETMA

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分子 #2: 2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE

分子名称: 2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: SYM
分子量理論値: 160.148 Da
Chemical component information

ChemComp-SYM:
2S,4R-4-METHYLGLUTAMATE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE
詳細GluK2

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND3
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3) / 使用した粒子像数: 62244
初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.3)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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