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万見
- EMDB-8084: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8084
タイトルThe structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with Meisenheimer complex
マップデータNone
試料
  • 複合体: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with the Meisenheimer complex
    • タンパク質・ペプチド: Microsomal glutathione S-transferase 1
  • リガンド: 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: PALMITIC ACID
キーワードMembrane / Enzyme / Meisenheimer complex / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to lipid hydroperoxide / Aflatoxin activation and detoxification / glutathione transport / Glutathione conjugation / glutathione binding / Leydig cell differentiation / glutathione peroxidase activity / peroxisomal membrane / Neutrophil degranulation / glutathione transferase ...cellular response to lipid hydroperoxide / Aflatoxin activation and detoxification / glutathione transport / Glutathione conjugation / glutathione binding / Leydig cell differentiation / glutathione peroxidase activity / peroxisomal membrane / Neutrophil degranulation / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / apical part of cell / response to lipopolysaccharide / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Microsomal glutathione S-transferase 1-like / Membrane-associated, eicosanoid/glutathione metabolism (MAPEG) protein / Membrane associated eicosanoid/glutathione metabolism-like domain superfamily / MAPEG family
類似検索 - ドメイン・相同性
Microsomal glutathione S-transferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kuang Q / Purhonen P / Jegerschold C / Morgenstern R / Hebert H
資金援助 スウェーデン, 2件
OrganizationGrant number国
VR スウェーデン
CIMED スウェーデン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Dead-end complex, lipid interactions and catalytic mechanism of microsomal glutathione transferase 1, an electron crystallography and mutagenesis investigation.
著者: Qie Kuang / Pasi Purhonen / Johan Ålander / Richard Svensson / Veronika Hoogland / Jens Winerdal / Linda Spahiu / Astrid Ottosson-Wadlund / Caroline Jegerschöld / Ralf Morgenstern / Hans Hebert /
要旨: Microsomal glutathione transferase 1 (MGST1) is a detoxification enzyme belonging to the Membrane Associated Proteins in Eicosanoid and Glutathione Metabolism (MAPEG) superfamily. Here we have used ...Microsomal glutathione transferase 1 (MGST1) is a detoxification enzyme belonging to the Membrane Associated Proteins in Eicosanoid and Glutathione Metabolism (MAPEG) superfamily. Here we have used electron crystallography of two-dimensional crystals in order to determine an atomic model of rat MGST1 in a lipid environment. The model comprises 123 of the 155 amino acid residues, two structured phospholipid molecules, two aliphatic chains and one glutathione (GSH) molecule. The functional unit is a homotrimer centered on the crystallographic three-fold axes of the unit cell. The GSH substrate binds in an extended conformation at the interface between two subunits of the trimer supported by new in vitro mutagenesis data. Mutation of Arginine 130 to alanine resulted in complete loss of activity consistent with a role for Arginine 130 in stabilizing the strongly nucleophilic GSH thiolate required for catalysis. Based on the new model and an electron diffraction data set from crystals soaked with trinitrobenzene, that forms a dead-end Meisenheimer complex with GSH, a difference map was calculated. The map reveals side chain movements opening a cavity that defines the second substrate site.
履歴
登録2016年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月19日-
マップ公開2017年7月12日-
更新2025年5月7日-
現状2025年5月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.278
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.278
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5ia9
  • 表面レベル: 0.278
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5ia9
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8084.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8084.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.19 Å/pix.
x 84 pix.
= 100.002 Å		1.14 Å/pix.
x 73 pix.
= 81.799 Å		1.14 Å/pix.
x 73 pix.
= 81.799 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 1.1361 Å / Y: 1.1361 Å / Z: 1.1905 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.278 / ムービー #1: 0.278
最小 - 最大-0.80948466 - 0.9331639
平均 (標準偏差)0.00009035481 (±0.13799676)
対称性空間群: 168
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin00-41
サイズ737384
Spacing727284
セルA: 81.7992 Å / B: 81.7992 Å / C: 100.002 Å
α: 90.0 ° / β: 90.0 ° / γ: 120.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.13609722222221.13609722222221.1905
M x/y/z727284
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z81.79981.799100.002
α/β/γ90.00090.000120.000
start NX/NY/NZ00-41
NX/NY/NZ737384
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS00-41
NC/NR/NS737384
D min/max/mean-0.8090.9330.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex ...

全体名称: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with the Meisenheimer complex
要素
  • 複合体: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with the Meisenheimer complex
    • タンパク質・ペプチド: Microsomal glutathione S-transferase 1
  • リガンド: 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: PALMITIC ACID

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超分子 #1: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex ...

超分子名称: The structure of microsomal glutathione transferase 1 in complex with the Meisenheimer complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 543.57 KDa

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分子 #1: Microsomal glutathione S-transferase 1

分子名称: Microsomal glutathione S-transferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glutathione transferase
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 17.492488 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADLKQLMDN EVLMAFTSYA TIILAKMMFL SSATAFQRLT NKVFANPEDC AGFGKGENAK KFLRTDEKVE RVRRAHLNDL ENIVPFLGI GLLYSLSGPD LSTALIHFRI FVGARIYHTI AYLTPLPQPN RGLAFFVGYG VTLSMAYRLL RSRLYL

UniProtKB: Microsomal glutathione S-transferase 1

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分子 #2: 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE

分子名称: 1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: GTD
分子量理論値: 520.428 Da
Chemical component information

ChemComp-GTD:
1-(S-GLUTATHIONYL)-2,4,6-TRINITROCYCLOHEXA-2,5-DIENE

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分子 #3: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: PC1
分子量理論値: 790.145 Da
Chemical component information

ChemComp-PC1:
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM

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分子 #4: PALMITIC ACID

分子名称: PALMITIC ACID / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: PLM
分子量理論値: 256.424 Da
Chemical component information

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
糖包埋材質: trehalose
凍結凍結剤: NITROGEN
結晶化脂質・タンパク質比: 3 / 脂質混合液: bovine liver lecithin / 温度: 303.0 K / 詳細: dialysis

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100F
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F415 (4k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / カメラ長: 200 mm

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
CTF補正タイプ: NONE
Crystallography statisticsNumber intensities measured: 43603 / Number structure factors: 3063 / Fourier space coverage: 72.4 / R sym: 12 / R merge: 34.3 / Overall phase error: 0.0001 / Overall phase residual: 0.0001 / Phase error rejection criteria: 0 / High resolution: 3.5 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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