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- EMDB-7466: Segment NFGTFS, with familial mutation A315T and phosphorylated t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7466
タイトルSegment NFGTFS, with familial mutation A315T and phosphorylated threonine, from the low complexity domain of TDP-43, residues 312-317
マップデータ
試料
  • 複合体: crystal of NFGTFS phosphorylated on threonine.
    • タンパク質・ペプチド: NFGTFS
  • リガンド: water
キーワードAmyloid / LARKS / Reversible aggregation / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing / response to endoplasmic reticulum stress / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of protein import into nucleus / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / : / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Guenther EL / Cao Q
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG029430 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Atomic structures of TDP-43 LCD segments and insights into reversible or pathogenic aggregation.
著者: Elizabeth L Guenther / Qin Cao / Hamilton Trinh / Jiahui Lu / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / David R Boyer / Jose A Rodriguez / Michael P Hughes / David S Eisenberg /
要旨: The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is ...The normally soluble TAR DNA-binding protein 43 (TDP-43) is found aggregated both in reversible stress granules and in irreversible pathogenic amyloid. In TDP-43, the low-complexity domain (LCD) is believed to be involved in both types of aggregation. To uncover the structural origins of these two modes of β-sheet-rich aggregation, we have determined ten structures of segments of the LCD of human TDP-43. Six of these segments form steric zippers characteristic of the spines of pathogenic amyloid fibrils; four others form LARKS, the labile amyloid-like interactions characteristic of protein hydrogels and proteins found in membraneless organelles, including stress granules. Supporting a hypothetical pathway from reversible to irreversible amyloid aggregation, we found that familial ALS variants of TDP-43 convert LARKS to irreversible aggregates. Our structures suggest how TDP-43 adopts both reversible and irreversible β-sheet aggregates and the role of mutation in the possible transition of reversible to irreversible pathogenic aggregation.
履歴
登録2018年2月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年3月7日-
マップ公開2018年5月23日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6cf4
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7466.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7466.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 525.4 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
0.2 Å/pix.
x 7 pix.
= 4.728 Å		0.2 Å/pix.
x 120 pix.
= 23.64 Å		0.19 Å/pix.
x 160 pix.
= 30.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 0.197 Å / Y: 0.197 Å / Z: 0.188 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-1.8127885 - 16.370777
平均 (標準偏差)-0.00024257644 (±1.13569)
対称性空間群: 19
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin000
サイズ1201607
Spacing12024160
セルA: 23.64 Å / B: 4.7279997 Å / C: 30.079998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.1970.1970.188
M x/y/z12024160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z23.6404.72830.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ1207160
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS1601207
D min/max/mean-1.81316.371-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : crystal of NFGTFS phosphorylated on threonine.

全体名称: crystal of NFGTFS phosphorylated on threonine.
要素
  • 複合体: crystal of NFGTFS phosphorylated on threonine.
    • タンパク質・ペプチド: NFGTFS
  • リガンド: water

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超分子 #1: crystal of NFGTFS phosphorylated on threonine.

超分子名称: crystal of NFGTFS phosphorylated on threonine. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: NFGTFS

分子名称: NFGTFS / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 751.679 Da
配列文字列:
NFG(TPO)FS

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分子 #2: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 4
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 30 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
結晶化脂質混合液: none / 装置: microcentrifuge tube / 雰囲気: air, sealed chamber / 温度: 310.0 K / 時間: 4.0 DAY
詳細: Crystals were prepared by shaking peptide in microcentrifuge tube at 37 deg Celsius for 4 days.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 回折像の数: 100 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 0.01 e/Å2
詳細: The detector was operated in rolling shutter mode with 2X2 pixel binning.
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION / カメラ長: 819 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 626 SINGLE TILT LIQUID NITROGEN CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / ソフトウェア - 名称: SHELXD (ver. 2013/2) / ソフトウェア - 詳細: direct methods
詳細: Density map was obtained using measured diffraction intensities and phases acquired from a crystallographic direct methods program, shelxd.
Crystallography statisticsNumber intensities measured: 15891 / Number structure factors: 4177 / Fourier space coverage: 86.6 / R sym: 17.2 / R merge: 17.2 / Overall phase error: 32.2 / Overall phase residual: 32.2 / Phase error rejection criteria: 0 / High resolution: 0.75 Å
殻:
Shell IDHigh resolutionLow resolutionNumber structure factorsPhase residualFourier space coverageMultiplicity
17.65 Å1.08 Å130020.96000000000000185.03.6
21.08 Å0.86 Å124137.03000000000000188.03.9
30.86 Å0.75 Å120939.38000000000000388.03.9

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 19.6 / 当てはまり具合の基準: maximum likihood
得られたモデル

PDB-6cf4:
Segment NFGTFS, with familial mutation A315T and phosphorylated threonine, from the low complexity domain of TDP-43, residues 312-317

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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