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- EMDB-71924: Cryo-EM Structure of Pig Ryanodine Receptor 1 R615C Mutant: Atorv... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71924
タイトルCryo-EM Structure of Pig Ryanodine Receptor 1 R615C Mutant: Atorvastatin Bound Open Conformation Composite Map
マップデータ
試料
  • 複合体: Ryanodine Receptor 1 and FKBP12.6 complex
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 7-[2-(4-FLUORO-PHENYL)-5-ISOPROPYL-3-PHENYL-4-PHENYLCARBAMOYL-PYRROL-1-YL]- 3,5-DIHYDROXY-HEPTANOIC ACID
  • リガンド: ZINC ION
キーワードIon Channel / Calcium Channel / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of sequestering of calcium ion / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neuronal action potential propagation / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / terminal cisterna / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ryanodine receptor complex / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum ...positive regulation of sequestering of calcium ion / negative regulation of calcium-mediated signaling / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neuronal action potential propagation / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / terminal cisterna / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / ryanodine receptor complex / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to redox state / ossification involved in bone maturation / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / cellular response to caffeine / skin development / FK506 binding / organelle membrane / smooth endoplasmic reticulum / outflow tract morphogenesis / smooth muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / T cell proliferation / voltage-gated calcium channel activity / calcium channel inhibitor activity / skeletal muscle fiber development / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Ion homeostasis / release of sequestered calcium ion into cytosol / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / muscle contraction / protein maturation / sarcoplasmic reticulum / calcium channel regulator activity / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium-mediated signaling / sarcolemma / calcium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / calcium channel activity / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / signaling receptor binding / calcium ion binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Molinarolo SM / Van Petegem F
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-electron microscopy reveals sequential binding and activation of Ryanodine Receptors by statin triplets.
著者: Steven Molinarolo / Carmen R Valdivia / Héctor H Valdivia / Filip Van Petegem /
要旨: Statins are the most prescribed class of drugs and inhibit a key enzyme in the cholesterol biosynthesis pathway. Many patients have reported mild to severe muscle related symptoms and a subset are at ...Statins are the most prescribed class of drugs and inhibit a key enzyme in the cholesterol biosynthesis pathway. Many patients have reported mild to severe muscle related symptoms and a subset are at risk for rhabdomyolysis. Sequence variants in RyR1, the skeletal muscle Ryanodine Receptor, correlate with intolerance to statins, but whether RyR1 can bind statins directly has remained unclear. Here we report cryo-EM structures of RyR1 in the absence and presence of atorvastatin, firmly establishing RyR1 as an unintended off-target. Our results show an unusual binding mode whereby three atorvastatin molecules bind together in a cleft formed by the pseudo-voltage sensing domain, making extensive interactions with each other and with RyR1. Atorvastatin activates RyR1 in a sequential way, whereby one statin per subunit can bind to the transmembrane region of a closed RyR1, with small structural perturbations that prime the channel for opening. Binding of two additional statins per subunit is associated with a widening of the pseudo-voltage sensing domain that triggers opening of the pore. Comparison with atorvastatin binding to HMG-CoA reductase, its intended target, offers clues on how to modify the statin to reduce RyR1 binding, while leaving binding to HMG-CoA reductase unperturbed.
履歴
登録2025年8月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月3日-
マップ公開2025年12月3日-
更新2025年12月3日-
現状2025年12月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71924.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71924.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 512 pix.
= 491.52 Å		0.96 Å/pix.
x 512 pix.
= 491.52 Å		0.96 Å/pix.
x 512 pix.
= 491.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.96 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045
最小 - 最大0.0 - 0.20893131
平均 (標準偏差)0.0010600815 (±0.0071000913)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 491.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ryanodine Receptor 1 and FKBP12.6 complex

全体名称: Ryanodine Receptor 1 and FKBP12.6 complex
要素
  • 複合体: Ryanodine Receptor 1 and FKBP12.6 complex
    • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: 7-[2-(4-FLUORO-PHENYL)-5-ISOPROPYL-3-PHENYL-4-PHENYLCARBAMOYL-PYRROL-1-YL]- 3,5-DIHYDROXY-HEPTANOIC ACID
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Ryanodine Receptor 1 and FKBP12.6 complex

超分子名称: Ryanodine Receptor 1 and FKBP12.6 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 2.39 MDa

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分子 #1: Ryanodine receptor 1

分子名称: Ryanodine receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
分子量理論値: 565.935062 KDa
配列文字列: MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCNATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFVLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSGMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT THPASKQRSE G EKVRVGDD ...文字列:
MGDGGEGEDE VQFLRTDDEV VLQCNATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFVLE QSLSVRALQE MLANTVEAG VESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSGMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT THPASKQRSE G EKVRVGDD LILVSVSSER YLHLSTASGE LQVDASFMQT LWNMNPICSG CEEGYVTGGH VLRLFHGHMD ECLTISPADS DD QRRLVYY EGGSVCTHAR SLWRLEPLRI SWSGSHLRWG QPLRIRHVTT GRYLALIEDQ GLVVVDASKA HTKATSFCFR ISK EKLDTA PKRDVEGMGP PEIKYGESLC FVQHVASGLW LTYAAPDPKA LRLGVLKKKA ILHQEGHMDD ALSLTRCQQE ESQA ARMIY STAGLYNHFI KGLDSFSGKP RGSGAPAGTA LPLEGVILSL QDLIGYFEPP SEELQHEEKQ SKLRSLRNRQ SLFQE EGML SLVLNCIDRL NVYTTAAHFA EFAGEEAAES WKEIVNLLYE ILASLIRGNR ANCALFSNNL DWLVSKLDRL EASSGI LEV LYCVLIESPE VLNIIQENHI KSIISLLDKH GRNHKVLDVL CSLCVCNGVA VCSNQDLITE NLLPGRELLL QTNLINY VT SIRPNIFVGR AEGTTQYSKW YFEVMVDEVV PFLTAQATHL RVGWALTEGY SPYPGGGEGW GGNGVGDDLY SYGFDGLH L WTGHVPRLVT SPGQHLLAPE DVVSCCLDLS VPSISFRING CPVQGVFEAF NLNGLFFPVV SFSAGVKVRF LLGGRHGEF KFLPPPGYAP CHEAVLPRER LRLEPIKEYR REGPRGPHLV GPSRCLSHTD FVPCPVDTVQ IVLPPHLERI REKLAENIHE LWALTRIEQ GWTYGPVRDD NKRLHPCLVD FHSLPEPERN YNLQMSGETL KTLLALGCHV GMADEKAEDN LRKTKLPKTY M MSNGYKPA PLDLSHVRLT PAQTTLVDRL AENGHNVWAR DRVAQGWSYS AVQDIPARRN PRLVPYRLLD EATKRSNRDS LC QAVRTLL GYGYNIEPPD QEPSQVESQS RWDRVRIFRA EKSYAVQSGR WYFEFEAVTT GEMRVGWARP ELRPDVELGA DEL AYVFNG HRGQRWHLGS ELFGRPWQSG DVVGCMIDLT ENTIIFTLNG EVLMSDSGSE TAFRDIEVGD GFLPVCSLGP GQVG HLNLG QDVSSLRFFA ICGLQEGFEP FAINMQRPVT TWFSKSLPQF EAVPLEHPHY EVSRVDGTVD TPPCLRLTHR TWGSQ NSLV EMLFLRLSLP VQFHQHFRCT AGATPLAPPG LQPPAEDEAR AAEPDPDYEN LRRSAGRWGE AEGGKEGTAK EGAPGG TAQ AGVEAQPPRA ENEKDATTEK NKKRGFLFKA KKAAMMTQPP ATPTLPRLPH EVVPADDRDD PDIILNTTTY YYSVRVF AG QEPSCVWVGW VTPDYHQHDM NFDLTKVRAV TVTMGDEQGN IHSSLKCSNC YMVWGGDFVS PGQQGRISHT DLVIGCLV D LATGLMTFTA NGKESNTFFQ VEPNTKLFPA VFVLPTHQNV IQFELGKQKN IMPLSAAMFL SERKNPAPQC PPRLEMQML MPVSWSRMPN HFLRVETRRA GERLGWAVQC QEPLTMMALH IPEENRCMDI LELSERLDLQ QFHSHTLRLY RAVCALGNNR VAHALCSHV DQAQLLHALE DAHLPGPLRA GYYDLLISIH LESACRSRRS MLSEYIVPLT PETRAITLFP PGKRTENGPR R HGLPGVGV TTSLRPPHHF SAPCFVAALP AVGAAEAPAR 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AVLY HLEQM EHPYKSKKAV WHKLLSKQRR RAVVACFRMT PLYNLPTHRA CNMFLESYKA AWILTEDHSF EDRMIDDLSK AGEQE EEEE EVEEKKPDPL HQLVLHFSRT ALTEKSKLDE DYLYMAYADI MAKSCHLEEG GENGEAQEEV EVSFEEKEME KQRLLY QQA RLHNRGAAEM VLQMISACKG ETGAMVSSTL KLGISILNGG NADVQQKMLD YLKDKKEVGF FQSIQALMQT CSVLDLN AF ERQNKAEGLG MVNEDGTVIN RQNGEKVMAD DEFTQDLFRF LQLLCEGHNN DFQNYLRTQT GNTTTINIII CTVDYLLR L QESISDFYWY YSGKDVIEEQ GKRNFSKAMS VAKQVFNSLT EYIQGPCTGN QQSLAHSRLW DAVVGFLHVF AHMMMKLAQ DSSQIELLKE LLDLQKDMVV MLLSLLEGNV VNGMIARQMV DMLVESSSNV EMILKFFDMF LKLKDIVGSE AFQDYVTDPR GLISKKDFQ KAMDSQKQFT GPEIQFLLSC SEADENEMID CEEFANRFQE PARDIGFNVA VLLTNLSEHV PHDPRLRNFL E LAESILEY FRPYLGRIEI MGASRRIERI YFEISETNRA QWEMPQVKES KRQFIFDVVN EGGESEKMEL FVSFCEDTIF EM QIAAQIS EPEGEPEEDE DEGAGLAEAG AEGAEEGAVG PEGAAGTAAA GLTARLAAAT SRALRGLSYR SLRRRVRRLR RLT AREAAT ALAALLWAAL AHAGAAGAGA AAGALRLLWG SLFGGGLVEG AKKVTVTELL AGMPDPTGDE VHGEQPAGPG GEAD GEGAG EGAGEAWEGA GDEEVAVQEA GPGGADGAVA VAEGGPFRPE GAGGLGDMGD TTPAEPPTPE GSPIIKRKLG VDGEE EELP PEPEPEPEPE 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UniProtKB: Ryanodine receptor 1

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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.070759 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SNAMGVEIET ISPGDGRTFP KKGQTCVVHY TGMLQNGKKF DSSRDRNKPF KFRIGKQEVI KGFEEGAAQM SLGQRAKLTC TPDVAYGAT GHPGVIPPNA TLIFDVELLN LE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #3: CAFFEINE

分子名称: CAFFEINE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: CFF
分子量理論値: 194.191 Da
Chemical component information

ChemComp-CFF:
CAFFEINE / 薬剤*YM

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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分子 #5: 7-[2-(4-FLUORO-PHENYL)-5-ISOPROPYL-3-PHENYL-4-PHENYLCARBAMOYL-PYR...

分子名称: 7-[2-(4-FLUORO-PHENYL)-5-ISOPROPYL-3-PHENYL-4-PHENYLCARBAMOYL-PYRROL-1-YL]- 3,5-DIHYDROXY-HEPTANOIC ACID
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 12 / 式: 117
分子量理論値: 558.64 Da
Chemical component information

ChemComp-117:
7-[2-(4-FLUORO-PHENYL)-5-ISOPROPYL-3-PHENYL-4-PHENYLCARBAMOYL-PYRROL-1-YL]- 3,5-DIHYDROXY-HEPTANOIC ACID

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度9 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
10.0 mMAtorvastatin
2.0 %DMSO
2.0 mMCaffeine
36.0 uMFree Ca2+
2.0 mMEGTA
25.0 mMTris
250.0 mMSodium Chloride
0.5 mMBenzamidine
0.5 mMTCEP
0.375 %CHAPS
0.001 %DOPC
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5007 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 96731
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9ol4
PDB 未公開エントリ


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9pwo:
Pig Ryanodine Receptor 1 R615C Mutant: Atorvastatin Bound Open Conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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