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万見
- EMDB-71898: Cryo-EM structure of renal amyloid fibril from a variant apolipop... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71898
タイトルCryo-EM structure of renal amyloid fibril from a variant apolipoprotein A-I R173P amyloidosis patient
マップデータprimary map for building model
試料
  • 複合体: amyloid fibrils of apoliprotein A-I amyloidosis, variant R173P from renal tissue
    • タンパク質・ペプチド: Apolipoprotein A-I
キーワードApolipoprotein A-I / AApoAI / R173P / kidney / amyloidosis. / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport ...Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport / blood vessel endothelial cell migration / cholesterol import / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / apolipoprotein A-I receptor binding / ABC transporters in lipid homeostasis / apolipoprotein receptor binding / negative regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of cytokine production involved in immune response / HDL assembly / high-density lipoprotein particle binding / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / glucocorticoid metabolic process / acylglycerol homeostasis / phosphatidylcholine biosynthetic process / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / reverse cholesterol transport / positive regulation of cholesterol metabolic process / lipid storage / high-density lipoprotein particle assembly / phospholipid homeostasis / chemorepellent activity / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / low-density lipoprotein particle / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / endothelial cell proliferation / regulation of Cdc42 protein signal transduction / HDL remodeling / cholesterol efflux / adrenal gland development / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride homeostasis / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative chemotaxis / cholesterol binding / cholesterol biosynthetic process / amyloid-beta formation / positive regulation of Rho protein signal transduction / positive regulation of cholesterol efflux / endocytic vesicle / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Scavenging of heme from plasma / Retinoid metabolism and transport / cholesterol metabolic process / positive regulation of stress fiber assembly / heat shock protein binding / endocytic vesicle lumen / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / cholesterol homeostasis / integrin-mediated signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / Heme signaling / PPARA activates gene expression / phospholipid binding / negative regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / amyloid-beta binding / extracellular vesicle / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / early endosome / protein stabilization / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / receptor ligand activity / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / : / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein A-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Nguyen BA / Saelices L
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
American Heart Association847236 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)DP2-HL163810 米国
Welch FoundationI-2121-20220331 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural variability of apolipoprotein A-I amyloid fibrils across organs, mutations, and clinical presentations, revealed by cryo-EM
著者: Nguyen BA / Saelices L
履歴
登録2025年8月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月18日-
マップ公開2026年3月18日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71898.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71898.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈primary map for building model
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 279.9 Å		0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 279.9 Å		0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 279.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.933 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03
最小 - 最大-0.112193085 - 0.1886958
平均 (標準偏差)0.00013377341 (±0.0038347011)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 279.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_71898_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: combined map from two half-maps

ファイルemd_71898_additional_1.map
注釈combined map from two half-maps
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 02

ファイルemd_71898_half_map_1.map
注釈half-map 02
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half-map 01

ファイルemd_71898_half_map_2.map
注釈half-map 01
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : amyloid fibrils of apoliprotein A-I amyloidosis, variant R173P fr...

全体名称: amyloid fibrils of apoliprotein A-I amyloidosis, variant R173P from renal tissue
要素
  • 複合体: amyloid fibrils of apoliprotein A-I amyloidosis, variant R173P from renal tissue
    • タンパク質・ペプチド: Apolipoprotein A-I

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超分子 #1: amyloid fibrils of apoliprotein A-I amyloidosis, variant R173P fr...

超分子名称: amyloid fibrils of apoliprotein A-I amyloidosis, variant R173P from renal tissue
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: fibrils were extracted from renal tissue of a variant apolipoprotein A-I R173P amyloidosis
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: kidney / 組織: kidney

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分子 #1: Apolipoprotein A-I

分子名称: Apolipoprotein A-I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: kidney
分子量理論値: 28.120637 KDa
配列文字列: DEPPQSPWDR VKDLATVYVD VLKDSGRDYV SQFEGSALGK QLNLKLLDNW DSVTSTFSKL REQLGPVTQE FWDNLEKETE GLRQEMSKD LEEVKAKVQP YLDDFQKKWQ EEMELYRQKV EPLRAELQEG ARQKLHELQE KLSPLGEEMR DRARAHVDAL R THLAPYSD ...文字列:
DEPPQSPWDR VKDLATVYVD VLKDSGRDYV SQFEGSALGK QLNLKLLDNW DSVTSTFSKL REQLGPVTQE FWDNLEKETE GLRQEMSKD LEEVKAKVQP YLDDFQKKWQ EEMELYRQKV EPLRAELQEG ARQKLHELQE KLSPLGEEMR DRARAHVDAL R THLAPYSD ELRQRLAARL EALKENGGAR LAEYHAKATE HLSTLSEKAK PALEDLRQGL LPVLESFKVS FLSALEEYTK KL NTQ

UniProtKB: Apolipoprotein A-I

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7 / 詳細: H2O containing 5 mM EDTA
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5298 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.85 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.67 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 133438
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND / 詳細: RELION 4 built in CTFFIND / タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: initial model was generated using relion_helix_inimodel2d.
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

9pvy


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-9pw3:
Cryo-EM structure of renal amyloid fibril from a variant apolipoprotein A-I R173P amyloidosis patient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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