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万見
- EMDB-71601: Min22bin20S complex (NSF-alphaSNAP-2:2 syntaxin-1a H3:SNAP-25 SN1... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71601
タイトルMin22bin20S complex (NSF-alphaSNAP-2:2 syntaxin-1a H3:SNAP-25 SN1), 4:2:2 alphaSNAP-syntaxin-1a H3-SNAP-25 SN1 subcomplex local refinement, non-hydrolyzing, class 28
マップデータSharpened map from CryoSPARC local_refine_new, B = 126.7
試料
  • 複合体: The spire of the min22bin20S complex of NSF, alphaSNAP, and the soluble 2:2 binary SNARE complex of the syntaxin-1a H3 and SNAP-25 SN1 domains
    • 複合体: Subcomplex of alphaSNAP, syntaxin-1a H3, and SNAP-25 SN1
      • 複合体: 2:2 binary complex of SNAP-25 SN1 and syntaxin-1a H3
        • タンパク質・ペプチド: Syntaxin-1A
        • タンパク質・ペプチド: Alpha-soluble NSF attachment protein
      • タンパク質・ペプチド: Synaptosomal-associated protein 25
    • 複合体: Homohexameric NSF
      • タンパク質・ペプチド: Vesicle-fusing ATPase
  • リガンド: water
キーワードATPase / SNARE / hydrolysis / disassembly / translocation / exocytosis / neurotransmitter release / synapse / synaptic transmission / membrane fusion / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


soluble NSF attachment protein activity / Intra-Golgi traffic / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / SNARE complex disassembly / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling ...soluble NSF attachment protein activity / Intra-Golgi traffic / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / BLOC-1 complex / myosin head/neck binding / SNARE complex disassembly / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / extrinsic component of presynaptic membrane / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / COPII-mediated vesicle transport / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / regulation of synaptic vesicle priming / regulation of establishment of protein localization / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex disassembly / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / secretion by cell / regulation of exocytosis / SNAP receptor activity / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / vesicle fusion / calcium-ion regulated exocytosis / ATP-dependent protein disaggregase activity / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / positive regulation of ATP-dependent activity / Golgi stack / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter secretion / apical protein localization / protein localization to membrane / syntaxin binding / vesicle-fusing ATPase / syntaxin-1 binding / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / synaptic vesicle priming / neurotransmitter transport / regulation of synapse assembly / response to gravity / myosin binding / regulation of neuron projection development / positive regulation of receptor recycling / exocytosis / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of exocytosis / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / protein sumoylation / synaptic vesicle endocytosis / voltage-gated potassium channel activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / axonal growth cone / calcium channel inhibitor activity / presynaptic active zone membrane / photoreceptor inner segment / somatodendritic compartment / voltage-gated potassium channel complex / ionotropic glutamate receptor binding / endomembrane system / acrosomal vesicle / axonogenesis / secretory granule / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / filopodium / intracellular protein transport / locomotory behavior / neuromuscular junction / trans-Golgi network / postsynaptic density membrane
類似検索 - 分子機能
NSF attachment protein / Soluble NSF attachment protein, SNAP / : / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain ...NSF attachment protein / Soluble NSF attachment protein, SNAP / : / NSF, AAA+ ATPase lid domain / Vesicle-fusing ATPase / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-fusing ATPase / Syntaxin-1A / Alpha-soluble NSF attachment protein / Synaptosomal-associated protein 25
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者White KI / Brunger AT
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Helen Hay Whitney Foundation 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH063105 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Pre-fusion AAA+ remodeling of target-SNARE protein complexes enables synaptic transmission.
著者: K Ian White / Yousuf A Khan / Kangqiang Qiu / Ashwin Balaji / Sergio Couoh-Cardel / Luis Esquivies / Richard A Pfuetzner / Jiajie Diao / Axel T Brunger
要旨: Membrane fusion is driven by SNARE complex formation across cellular contexts, including vesicle fusion during synaptic transmission. Multiple proteins organize trans-SNARE complex assembly and ...Membrane fusion is driven by SNARE complex formation across cellular contexts, including vesicle fusion during synaptic transmission. Multiple proteins organize trans-SNARE complex assembly and priming, leading to fusion. One target membrane SNARE, syntaxin, forms nanodomains at the active zone, and another, SNAP-25, enters non-fusogenic complexes with it. Here, we show that the AAA+ protein NSF (N-ethylmaleimide sensitive factor) and SNAP (soluble NSF attachment protein) must act prior to fusion. We show that syntaxin clusters are conserved, that NSF colocalizes with them, and characterize SNARE populations within and near these clusters using cryo-EM. Supercomplexes of NSF, α-SNAP, and either a syntaxin tetramer or two binary complexes of syntaxin-SNAP-25 reveal atomic details of SNARE processing and show how sequential ATP hydrolysis drives disassembly. These results suggest a functional role for syntaxin clusters as reservoirs and a corresponding role for NSF in syntaxin liberation and SNARE protein quality control preceding fusion.
履歴
登録2025年7月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_71601.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71601.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 96.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map from CryoSPARC local_refine_new, B = 126.7
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軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 294 pix.
= 322.224 Å		1.1 Å/pix.
x 294 pix.
= 322.224 Å		1.1 Å/pix.
x 294 pix.
= 322.224 Å

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表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.5966408 - 2.6555703
平均 (標準偏差)0.0018228374 (±0.05782651)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ294294294
Spacing294294294
セルA=B=C: 322.224 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened map from CryoSPARC local refine new

ファイルemd_71601_additional_1.map
注釈Unsharpened map from CryoSPARC local_refine_new
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ハーフマップ: Half map A from CryoSPARC local refine new

ファイルemd_71601_half_map_1.map
注釈Half map A from CryoSPARC local_refine_new
投影像・断面図
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ハーフマップ: Half map B from CryoSPARC local refine new

ファイルemd_71601_half_map_2.map
注釈Half map B from CryoSPARC local_refine_new
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試料の構成要素

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全体 : The spire of the min22bin20S complex of NSF, alphaSNAP, and the s...

全体名称: The spire of the min22bin20S complex of NSF, alphaSNAP, and the soluble 2:2 binary SNARE complex of the syntaxin-1a H3 and SNAP-25 SN1 domains
要素
  • 複合体: The spire of the min22bin20S complex of NSF, alphaSNAP, and the soluble 2:2 binary SNARE complex of the syntaxin-1a H3 and SNAP-25 SN1 domains
    • 複合体: Subcomplex of alphaSNAP, syntaxin-1a H3, and SNAP-25 SN1
      • 複合体: 2:2 binary complex of SNAP-25 SN1 and syntaxin-1a H3
        • タンパク質・ペプチド: Syntaxin-1A
        • タンパク質・ペプチド: Alpha-soluble NSF attachment protein
      • タンパク質・ペプチド: Synaptosomal-associated protein 25
    • 複合体: Homohexameric NSF
      • タンパク質・ペプチド: Vesicle-fusing ATPase
  • リガンド: water

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超分子 #1: The spire of the min22bin20S complex of NSF, alphaSNAP, and the s...

超分子名称: The spire of the min22bin20S complex of NSF, alphaSNAP, and the soluble 2:2 binary SNARE complex of the syntaxin-1a H3 and SNAP-25 SN1 domains
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4

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超分子 #2: Subcomplex of alphaSNAP, syntaxin-1a H3, and SNAP-25 SN1

超分子名称: Subcomplex of alphaSNAP, syntaxin-1a H3, and SNAP-25 SN1
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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超分子 #3: Homohexameric NSF

超分子名称: Homohexameric NSF / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

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超分子 #4: 2:2 binary complex of SNAP-25 SN1 and syntaxin-1a H3

超分子名称: 2:2 binary complex of SNAP-25 SN1 and syntaxin-1a H3
タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Synaptosomal-associated protein 25

分子名称: Synaptosomal-associated protein 25 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 9.741827 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SMAEDADMRN ELEEMQRRAD QLADESLEST RRMLQLVEES KDAGIRTLVM LDEQGEQLER IEEGMDQINK DMKEAEKNLT DLGK

UniProtKB: Synaptosomal-associated protein 25

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分子 #2: Syntaxin-1A

分子名称: Syntaxin-1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 9.233696 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MALSEIETRH SEIIKLENSI RELHDMFMDM AMLVESQGEM IDRIEYNVEH AVDYVERAVS DTKKAVKYQS KARRKKIM

UniProtKB: Syntaxin-1A

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分子 #3: Alpha-soluble NSF attachment protein

分子名称: Alpha-soluble NSF attachment protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 33.290715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GMDTSGKQAE AMALLAEAER KVKNSQSFFS GLFGGSSKIE EACEIYARAA NMFKMAKNWS AAGNAFCQAA QLHLQLQSKH DAATCFVDA GNAFKKADPQ EAINCLMRAI EIYTDMGRFT IAAKHHISIA EIYETELVDV EKAIAHYEQS ADYYKGEESN S SANKCLLK ...文字列:
GMDTSGKQAE AMALLAEAER KVKNSQSFFS GLFGGSSKIE EACEIYARAA NMFKMAKNWS AAGNAFCQAA QLHLQLQSKH DAATCFVDA GNAFKKADPQ EAINCLMRAI EIYTDMGRFT IAAKHHISIA EIYETELVDV EKAIAHYEQS ADYYKGEESN S SANKCLLK VAGYAAQLEQ YQKAIDIYEQ VGTSAMDSPL LKYSAKDYFF KAALCHFCID MLNAKLAVQK YEELFPAFSD SR ECKLMKK LLEAHEEQNV DSYTESVKEY DSISRLDQWL TTMLLRIKKT IQGDEEDLR

UniProtKB: Alpha-soluble NSF attachment protein

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分子 #4: Vesicle-fusing ATPase

分子名称: Vesicle-fusing ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: vesicle-fusing ATPase
由来(天然)生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
分子量理論値: 82.90743 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GAHMAGRSMQ AARCPTDELS LSNCAVVSEK DYQSGQHVIV RTSPNHKYIF TLRTHPSVVP GSVAFSLPQR KWAGLSIGQE IEVALYSFD KAKQCIGTMT IEIDFLQKKN IDSNPYDTDK MAAEFIQQFN NQAFSVGQQL VFSFNDKLFG LLVKDIEAMD P SILKGEPA ...文字列:
GAHMAGRSMQ AARCPTDELS LSNCAVVSEK DYQSGQHVIV RTSPNHKYIF TLRTHPSVVP GSVAFSLPQR KWAGLSIGQE IEVALYSFD KAKQCIGTMT IEIDFLQKKN IDSNPYDTDK MAAEFIQQFN NQAFSVGQQL VFSFNDKLFG LLVKDIEAMD P SILKGEPA SGKRQKIEVG LVVGNSQVAF EKAENSSLNL IGKAKTKENR QSIINPDWNF EKMGIGGLDK EFSDIFRRAF AS RVFPPEI VEQMGCKHVK GILLYGPPGC GKTLLARQIG KMLNAREPKV VNGPEILNKY VGESEANIRK LFADAEEEQR RLG ANSGLH IIIFDEIDAI CKQRGSMAGS TGVHDTVVNQ LLSKIDGVEQ LNNILVIGMT NRPDLIDEAL LRPGRLEVKM EIGL PDEKG RLQILHIHTA RMRGHQLLSA DVDIKELAVE TKNFSGAELE GLVRAAQSTA MNRHIKASTK VEVDMEKAES LQVTR GDFL ASLENDIKPA FGTNQEDYAS YIMNGIIKWG DPVTRVLDDG ELLVQQTKNS DRTPLVSVLL EGPPHSGKTA LAAKIA EES NFPFIKICSP DKMIGFSETA KCQAMKKIFD DAYKSQLSCV VVDDIERLLD YVPIGPRFSN LVLQALLVLL KKAPPQG RK LLIIGTTSRK DVLQEMEMLN AFSTTIHVPN IATGEQLLEA LELLGNFKDK ERTTIAQQVK GKKVWIGIKK LLMLIEMS L QMDPEYRVRK FLALLREEGA SPLDFD

UniProtKB: Vesicle-fusing ATPase

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 24 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
50.0 mMTris-HCl
150.0 mMsodium chlorideNaCl
1.0 mMEDTA
1.0 mMadenosine triphosphate
1.0 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 33.992 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1473284
CTF補正ソフトウェア: (名称: CTFFIND (ver. 4), RELION (ver. 3.1.4))
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成アルゴリズム: EXACT BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / ソフトウェア - 詳細: new_local_refine / 使用した粒子像数: 341427
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6mdm

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1jth

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9pfg:
Min22bin20S complex (NSF-alphaSNAP-2:2 syntaxin-1a H3:SNAP-25 SN1), 4:2:2 alphaSNAP-syntaxin-1a H3-SNAP-25 SN1 subcomplex local refinement, non-hydrolyzing, class 28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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