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万見
- EMDB-71386: Structure of CloA apo -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-71386
タイトルStructure of CloA apo
マップデータ
試料
  • 複合体: Octameric complex of Clover A
    • タンパク質・ペプチド: DNTP triphosphohydrolase
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードdeoxynucleoside triphosphohydrolase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dGTPase activity / dGTP catabolic process
類似検索 - 分子機能
Deoxyguanosinetriphosphate triphosphohydrolase, C-terminal / Deoxyguanosinetriphosphate triphosphohydrolase, central domain superfamily / dNTP triphosphohydrolase / : / HD domain / HD domain / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DNTP triphosphohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Yamaguchi S / Fernandez SG / Wassarman DR / Luder M / Schwede F / Kranzusch PJ
資金援助 日本, フランス, 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)202360072 日本
Human Frontier Science Program (HFSP)LT0051 フランス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2 GM146250-01 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Activating and inhibiting nucleotide signals coordinate bacterial anti-phage defense.
著者: Sonomi Yamaguchi / Samantha G Fernandez / Douglas R Wassarman / Marlen Lüders / Frank Schwede / Philip J Kranzusch /
要旨: The cellular nucleotide pool is a major focal point of the host immune response to viral infection. Immune effector proteins that disrupt the nucleotide pool allow animal and bacterial cells to ...The cellular nucleotide pool is a major focal point of the host immune response to viral infection. Immune effector proteins that disrupt the nucleotide pool allow animal and bacterial cells to broadly restrict diverse viruses, but reduced nucleotide availability induces cellular toxicity and can limit host fitness(Ahmad et al., 1998; Goldstone et al., 2011; Hsueh et al., 2022; Itsko & Schaaper, 2014; Tal et al., 2022). Here we discover a bacterial anti-phage defense system named Clover that overcomes this tradeoff by encoding a deoxynucleoside triphosphohydrolase enzyme (CloA) that dynamically responds to both an activating phage cue and an inhibitory nucleotide immune signal produced by a partnering regulatory enzyme (CloB). Analysis of Clover phage restriction in cells and reconstitution of enzymatic function in vitro demonstrate that CloA is a dGTPase that responds to viral enzymes that increase cellular levels of dTTP. To restrain CloA activation in the absence of infection, we show that CloB synthesizes a dTTP-related inhibitory nucleotide signal p3diT (5'-triphosphothymidyl-3'5'-thymidine) that binds to CloA and suppresses activation. Cryo-EM structures of CloA in activated and suppressed states reveal how dTTP and p3diT control distinct allosteric sites and regulate effector function. Our results define how nucleotide signals coordinate both activation and inhibition of antiviral immunity and explain how cells balance defense and immune-mediated toxicity.
履歴
登録2025年6月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_71386.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.811 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.111
最小 - 最大-0.14613378 - 0.42066744
平均 (標準偏差)0.0005763695 (±0.017375905)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 291.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Octameric complex of Clover A

全体名称: Octameric complex of Clover A
要素
  • 複合体: Octameric complex of Clover A
    • タンパク質・ペプチド: DNTP triphosphohydrolase
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Octameric complex of Clover A

超分子名称: Octameric complex of Clover A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)

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分子 #1: DNTP triphosphohydrolase

分子名称: DNTP triphosphohydrolase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica (サルモネラ菌)
分子量理論値: 54.338223 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSMHWNDLLN SNRRKPKNEK KESSQDTSKG RQQIERDYDR ILFAAPTRRL ADKTQVFPLD KNDSVRTRLT HSHEVANLSR GIGMRLAFE LEDDVFKDVS EDICLKRDVP ALLAAIGLVH DMGNPPFGHQ GEKAMSEWFT KNLPEHSDNY KDKIYGDFRH F DGNSQTLR ...文字列:
GSMHWNDLLN SNRRKPKNEK KESSQDTSKG RQQIERDYDR ILFAAPTRRL ADKTQVFPLD KNDSVRTRLT HSHEVANLSR GIGMRLAFE LEDDVFKDVS EDICLKRDVP ALLAAIGLVH DMGNPPFGHQ GEKAMSEWFT KNLPEHSDNY KDKIYGDFRH F DGNSQTLR LVTKLQILND GYGLNLTYAT LASMIKYPRS SESDSSLWKK HGFFLSEKDV VQDIWNNTGL SEGVRHPFTY IM EACDDIA YSVLDAEDII KKGFASFHDL IDFIQSNQFC KEDDVAKRVI ENCKKIHADY AQQKLSPAEL NDMSMQMFRV YAI AELVDA VVIAFKDNIN EFLNDTCEIK DLISCSSGKN LCQALKKFDS SRGYQHRSVL KLELEGSNYI KGLMDMLWLG IKGR ATGDT QYDTPFGRYV YGRISENYRR IFEQENNLPA CYKEAQLLAD AISGMTDSYL IALHDELRAL HQYECRQR

UniProtKB: DNTP triphosphohydrolase

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分子 #2: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 8 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 49.66 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Alphafold3 model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.1) / 使用した粒子像数: 324832
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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