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万見
- EMDB-7119: TRPV2 ion channel in partially closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7119
タイトルTRPV2 ion channel in partially closed state
マップデータTRPV2 ion channel in a partially closed state and with a deletion in the pore turret domain.
試料
  • 複合体: TRPV2 in a partially open state and with a deletion in the pore turret domain (564-589).
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2
キーワードTRP / channel / cation / closed / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


growth cone membrane / TRP channels / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / endomembrane system / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / monoatomic cation channel activity / calcium channel activity / melanosome ...growth cone membrane / TRP channels / response to temperature stimulus / positive regulation of calcium ion import / endomembrane system / positive regulation of axon extension / axonal growth cone / monoatomic cation channel activity / calcium channel activity / melanosome / lamellipodium / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cell body / negative regulation of cell population proliferation / axon / cell surface / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Dosey TL / Wang Z
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008280 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Structures of TRPV2 in distinct conformations provide insight into role of the pore turret.
著者: Timothy L Dosey / Zhao Wang / Guizhen Fan / Zhixian Zhang / Irina I Serysheva / Wah Chiu / Theodore G Wensel /
要旨: Cation channels of the transient receptor potential (TRP) family serve important physiological roles by opening in response to diverse intra- and extracellular stimuli that regulate their lower or ...Cation channels of the transient receptor potential (TRP) family serve important physiological roles by opening in response to diverse intra- and extracellular stimuli that regulate their lower or upper gates. Despite extensive studies, the mechanism coupling these gates has remained obscure. Previous structures have failed to resolve extracellular loops, known in the TRPV subfamily as 'pore turrets', which are proximal to the upper gates. We established the importance of the pore turret through activity assays and by solving structures of rat TRPV2, both with and without an intact turret at resolutions of 4.0 Å and 3.6 Å, respectively. These structures resolve the full-length pore turret and reveal fully open and partially open states of TRPV2, both with unoccupied vanilloid pockets. Our results suggest a mechanism by which physiological signals, such as lipid binding, can regulate the lower gate and couple to the upper gate through a pore-turret-facilitated mechanism.
履歴
登録2017年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年1月24日-
マップ公開2018年12月5日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bo5
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7119_1.png

emd_7119_2.png

emd_7119_3.png

emd_7119_4.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7119.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TRPV2 ion channel in a partially closed state and with a deletion in the pore turret domain.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.23 Å/pix.
x 220 pix.
= 270.6 Å		1.23 Å/pix.
x 220 pix.
= 270.6 Å		1.23 Å/pix.
x 220 pix.
= 270.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.23 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.025153792 - 0.06453739
平均 (標準偏差)0.00018316944 (±0.003981216)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 270.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.231.231.23
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z270.600270.600270.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.0250.0650.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : TRPV2 in a partially open state and with a deletion in the pore t...

全体名称: TRPV2 in a partially open state and with a deletion in the pore turret domain (564-589).
要素
  • 複合体: TRPV2 in a partially open state and with a deletion in the pore turret domain (564-589).
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2

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超分子 #1: TRPV2 in a partially open state and with a deletion in the pore t...

超分子名称: TRPV2 in a partially open state and with a deletion in the pore turret domain (564-589).
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 320 KDa

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分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 79.476828 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MVSANGDLHL PISNEQCMPE NNGSLGFEAP TPDRFDRDRL FSVVSRGVPE ELTGLLEYLR WNSKYLTDSA YTEGSTGKTC LMKAVLNLQ DGVNACIMPL LQIDKDSGNP KPLVNAQCTD EFYQGHSALH IAIEKRSLQC VKLLVENGAD VHLRACGRFF Q KHQGTCFY ...文字列:
MVSANGDLHL PISNEQCMPE NNGSLGFEAP TPDRFDRDRL FSVVSRGVPE ELTGLLEYLR WNSKYLTDSA YTEGSTGKTC LMKAVLNLQ DGVNACIMPL LQIDKDSGNP KPLVNAQCTD EFYQGHSALH IAIEKRSLQC VKLLVENGAD VHLRACGRFF Q KHQGTCFY FGELPLSLAA CTKQWDVVTY LLENPHQPAS LEATDSLGNT VLHALVMIAD NSPENSALVI HMYDGLLQMG AR LCPTVQL EEISNHQGLT PLKLAAKEGK IEIFRHILQR EFSGPYQPLS RKFTEWCYGP VRVSLYDLSS VDSWEKNSVL EII AFHCKS PNRHRMVVLE PLNKLLQEKW DRLVSRFFFN FACYLVYMFI FTVVAYHQPS LDQPAIPSSK ATFGESMLLL GHIL ILLGG IYLLLGQLWY FWRRRLFIWI SFMDSYFEIL FLLQALLTVL SQVLRFMETE WYLPLLVLSL VLGWLNLLYY TRGFQ HTGI YSVMIQKVIL RDLLRFLLVY LVFLFGFAVA LVSLSREARS PKAPEDNNST VTEQPTVGQE EEPAPYRSIL DASLEL FKF TIGMGELAFQ EQLRFRGVVL LLLLAYVLLT YVLLLNMLIA LMSETVNHVA DNSWSIWKLQ KAISVLEMEN GYWWCRR KK HREGRLLKVG TRGDGTPDER WCFRVEEVNW AAWEKTLPTL SEDPTETSQV APA

UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 98 % / チャンバー内温度: 293 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 63.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

粒子像選択選択した数: 160100
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 50509
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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