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- EMDB-70987: CryoEM structure of hook from Shewanella oneidensis -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70987
タイトルCryoEM structure of hook from Shewanella oneidensis
マップデータCryoEM structure of the hook from Shewanella oneidensis. The above primary density map was upsampled from a pixel size of 1.1 A to 1.0 A and flipped to the correct handedness.
試料
  • 複合体: Hook
キーワードHook / Shewanella oneidensis / STRUCTURAL PROTEIN
生物種Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.18 Å
データ登録者Lou Q / Fan HC / Liu Y / Miller JF / Huang Y / Zhou ZH
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: ACS Nano / 年: 2025
タイトル: Curvature Generation and Engineering Principles from Multi-flagellin Flagellum.
著者: Qing Lou / Hongcheng Fan / Yang Liu / Jeff F Miller / Yu Huang / Z Hong Zhou /
要旨: Motility driven by nanoscale flagella is vital to microbial survival and spread in fluid and structured environments. The absence of native flagellum structures, however, has limited our ...Motility driven by nanoscale flagella is vital to microbial survival and spread in fluid and structured environments. The absence of native flagellum structures, however, has limited our understanding of the mechanisms of microbial motility, hindering efforts to engineer microbe-based microbots for applications. Here, by cryogenic electron tomography (cryoET) and microscopy (cryoEM), we determined the structural basis of motility driven by the single flagellum anchored to one pole of MR-1 (), an electrogenic bacterium commonly used in biotechnology. The structures of the curved flagellum, representing the conformation during motion, are captured, allowing delineation of molecular interactions among the subunits of its three components─filament, hook, and hook-filament junction. The structures of the filament, i.e., the propeller, reveal varying compositions of the flagellin isoforms FlaA and FlaB throughout the filament. Distinct inter-subunit interactions along the 5-start direction are identified at residues 129 and 134, which are the major determinants of functional differences in motility for the two isoforms. The hook─the universal joint─has a significantly larger curvature than that of the filament, despite both containing 11 curvature-defining conformers of their subunits. Transition between the propeller and the universal joint is mediated by the hook-filament junction, composed of 11 subunits of FlgK and FlgL, reconciling the incompatibility between the filament and the hook. Correlating these compositional and structural transitions with varying levels of curvature in flagellar segments reveals the molecular mechanism enabling propulsive motility. Mechanistic understanding from could suggest engineering principles for nanoscale biomimetic systems.
履歴
登録2025年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70987.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70987.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 479.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure of the hook from Shewanella oneidensis. The above primary density map was upsampled from a pixel size of 1.1 A to 1.0 A and flipped to the correct handedness.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 501 pix.
= 501. Å		1 Å/pix.
x 501 pix.
= 501. Å		1 Å/pix.
x 501 pix.
= 501. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.5
最小 - 最大-0.1848857 - 12.984534
平均 (標準偏差)0.12355841 (±0.7596379)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ501501501
Spacing501501501
セルA=B=C: 501.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_70987_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_70987_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hook

全体名称: Hook
要素
  • 複合体: Hook

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超分子 #1: Hook

超分子名称: Hook / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Shewanella oneidensis MR-1 (バクテリア)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 14363
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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