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- EMDB-70610: Cryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70610
タイトルCryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1)
マップデータComposite map of CRL5-PCMTD1 sharpened via EMReady
試料
  • 複合体: Pentameric complex of PCMTD1, Elongins B and C, Cullin-5, and RING-box protein 2 (CRL5-PCMTD1)
    • 複合体: PCMTD1-ELOBC substrate receptor complex
      • 複合体: PCMTD1
        • タンパク質・ペプチド: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase domain-containing protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • 複合体: CUL5-RBX2 catalytic core
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-5
    • タンパク質・ペプチド: RING-box protein 2
キーワードCUL5-RING ubiquitin ligase complex / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / negative regulation of focal adhesion disassembly / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of focal adhesion assembly / reelin-mediated signaling pathway / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / regulation of neuron migration / target-directed miRNA degradation / elongin complex ...protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / negative regulation of focal adhesion disassembly / ERBB2 signaling pathway / negative regulation of focal adhesion assembly / reelin-mediated signaling pathway / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / regulation of neuron migration / target-directed miRNA degradation / elongin complex / protein K11-linked ubiquitination / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / response to redox state / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cullin family protein binding / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / site of DNA damage / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / transcription corepressor binding / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / G1/S transition of mitotic cell cycle / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / RING-type E3 ubiquitin transferase / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Downregulation of ERBB2 signaling / calcium channel activity / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell migration / Neddylation / signaling receptor activity / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of cell migration / protein ubiquitination / copper ion binding / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. ...Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin, N-terminal / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Elongin-C / Elongin B / Cullin / : / Cullin alpha+beta domain / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongin-C / Elongin-B / Cullin-5 / Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase domain-containing protein 1 / RING-box protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.14 Å
データ登録者Pang EZ / Zhao B / Flowers C / Oroudjeva E / Winters JB / Pandey V / Sawaya MR / Wohlschlegel W / Loo JA / Rodriguez JA / Clarke SG
資金援助 米国, 8件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM136614 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1714569 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128867 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10RR028893 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM145286 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM145388 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Structural basis for L-isoaspartyl-containing protein recognition by the PCMTD1 cullin-RING E3 ubiquitin ligase.
著者: Eric Z Pang / Boyu Zhao / Cameron Flowers / Elizabeth Oroudjeva / Jasmine B Winter / Vijaya Pandey / Michael R Sawaya / James Wohlschlegel / Joseph A Loo / Jose A Rodriguez / Steven G Clarke /
要旨: A major type of spontaneous protein damage that accumulates with age is the formation of kinked polypeptide chains with L-isoaspartyl residues. Mitigating this damage is necessary for maintaining ...A major type of spontaneous protein damage that accumulates with age is the formation of kinked polypeptide chains with L-isoaspartyl residues. Mitigating this damage is necessary for maintaining proteome stability and prolonging organismal survival. While repair through methylation by PCMT1 has been previously shown to suppress L-isoaspartyl accumulation, we provide an additional mechanism for L-isoaspartyl maintenance through PCMTD1, a cullin-RING ligase (CRL). We combined cryo-EM, native mass spectrometry, and biochemical assays to provide insight on how the assembly and architecture of PCMTD1 in the context of a CRL complex fulfils this alternative mechanism. We show that the PCMTD1 CRL complex specifically binds L-isoaspartyl residues when bound to AdoMet. This work provides evidence for a growing class of E3 ubiquitin ligases that recognize spontaneous covalent modifications as potential substrates for ubiquitylation and subsequent proteasomal degradation.
履歴
登録2025年5月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年12月3日-
現状2025年12月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70610.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70610.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of CRL5-PCMTD1 sharpened via EMReady
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 480 pix.
= 412.8 Å		0.86 Å/pix.
x 480 pix.
= 412.8 Å		0.86 Å/pix.
x 480 pix.
= 412.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.0
最小 - 最大-0.074688256 - 19.586130000000001
平均 (標準偏差)-0.021944184 (±0.23034644)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 412.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pentameric complex of PCMTD1, Elongins B and C, Cullin-5, and RIN...

全体名称: Pentameric complex of PCMTD1, Elongins B and C, Cullin-5, and RING-box protein 2 (CRL5-PCMTD1)
要素
  • 複合体: Pentameric complex of PCMTD1, Elongins B and C, Cullin-5, and RING-box protein 2 (CRL5-PCMTD1)
    • 複合体: PCMTD1-ELOBC substrate receptor complex
      • 複合体: PCMTD1
        • タンパク質・ペプチド: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase domain-containing protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-B
      • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • 複合体: CUL5-RBX2 catalytic core
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-5
    • タンパク質・ペプチド: RING-box protein 2

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超分子 #1: Pentameric complex of PCMTD1, Elongins B and C, Cullin-5, and RIN...

超分子名称: Pentameric complex of PCMTD1, Elongins B and C, Cullin-5, and RING-box protein 2 (CRL5-PCMTD1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: PCMTD1-ELOBC substrate receptor complex

超分子名称: PCMTD1-ELOBC substrate receptor complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #4-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: PCMTD1

超分子名称: PCMTD1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: CUL5-RBX2 catalytic core

超分子名称: CUL5-RBX2 catalytic core / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase domain-containing protein 1

分子名称: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase domain-containing protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.814348 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SMGGAVSAGE DNDDLIDNLK EAQYIRTERV EQAFRAIDRG DYYLEGYRDN AYKDLAWKHG NIHLSAPCIY SEVMEALKLQ PGLSFLNLG SGTGYLSTMV GLILGPFGIN HGIELHSDVV EYAKEKLESF IKNSDSFDKF EFCEPAFVVG NCLQIASDSH Q YDRIYCGA ...文字列:
SMGGAVSAGE DNDDLIDNLK EAQYIRTERV EQAFRAIDRG DYYLEGYRDN AYKDLAWKHG NIHLSAPCIY SEVMEALKLQ PGLSFLNLG SGTGYLSTMV GLILGPFGIN HGIELHSDVV EYAKEKLESF IKNSDSFDKF EFCEPAFVVG NCLQIASDSH Q YDRIYCGA GVQKDHENYM KILLKVGGIL VMPIEDQLTQ IMRTGQNTWE SKNILAVSFA PLVQPSKNDN GKPDSVGLPP CA VRNLQDL ARIYIRRTLR NFINDEMQAK GIPQRAPPKR KRKRVKQRIN TYVFVGNQLI PQPLDSEEDE KMEEDIKEEE EKD HNEAMK PEEPPQNLLR EKIMKLPLPE SLKAYLTYFR DK

UniProtKB: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase domain-containing protein 1

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分子 #2: Cullin-5

分子名称: Cullin-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 91.43668 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GEFMATSNLL KNKGSLQFED KWDFMRPIVL KLLRQESVTK QQWFDLFSDV HAVCLWDDKG PAKIHQALKE DILEFIKQAQ ARVLSHQDD TALLKAYIVE WRKFFTQCDI LPKPFCQLEI TLMGKQGSNK KSNVEDSIVR KLMLDTWNES IFSNIKNRLQ D SAMKLVHA ...文字列:
GEFMATSNLL KNKGSLQFED KWDFMRPIVL KLLRQESVTK QQWFDLFSDV HAVCLWDDKG PAKIHQALKE DILEFIKQAQ ARVLSHQDD TALLKAYIVE WRKFFTQCDI LPKPFCQLEI TLMGKQGSNK KSNVEDSIVR KLMLDTWNES IFSNIKNRLQ D SAMKLVHA ERLGEAFDSQ LVIGVRESYV NLCSNPEDKL QIYRDNFEKA YLDSTERFYR TQAPSYLQQN GVQNYMKYAD AK LKEEEKR ALRYLETRRE CNSVEALMEC CVNALVTSFK ETILAECQGM IKRNETEKLH LMFSLMDKVP NGIEPMLKDL EEH IISAGL ADMVAAAETI TTDSEKYVEQ LLTLFNRFSK LVKEAFQDDP RFLTARDKAY KAVVNDATIF KLELPLKQKG VGLK TQPES KCPELLANYC DMLLRKTPLS KKLTSEEIEA KLKEVLLVLK YVQNKDVFMR YHKAHLTRRL ILDISADSEI EENMV EWLR EVGMPADYVN KLARMFQDIK VSEDLNQAFK EMHKNNKLAL PADSVNIKIL NAGAWSRSSE KVFVSLPTEL EDLIPE VEE FYKKNHYGRK LHWHHLMSNG IITFKNEVGQ YDLEVTTFQL AVLFAWNQRP REKISFENVK LATELPDAEL RRTLWSL VA FPKLKRQVLL YEPQVNSPKD FTEGTLFSVN QEFSLIKNAK VQKRGKINLI GRLQLTTERM REEENEGIVQ LRILRTQE A IIQIMKMRKK ISNAQLQTEL VEILKNMFLP QKKMIKEQIE WLIEHKYILR DESDINTFIY MA

UniProtKB: Cullin-5

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分子 #3: RING-box protein 2

分子名称: RING-box protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.7215 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADVEDGEEP CVLSSHSGSA GSKSGGDKMF SLKKWNAVAM WSWDVECDTC AICRVQVMDA CLRCQAENKQ EDCVVVWGEC NHSFHNCCM SLWVKQNNRC PLCQQDWVVQ RIGK

UniProtKB: RING-box protein 2

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分子 #4: Elongin-B

分子名称: Elongin-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.147781 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDVFLMIRRH KTTIFTDAKE SSTVFELKRI VEGILKRPPD EQRLYKDDQL LDDGKTLGEC GFTSQTARPQ APATVGLAFR ADDTFEALC IEPFSSPPEL PDVMKPQDSG SSANEQAVQ

UniProtKB: Elongin-B

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分子 #5: Elongin-C

分子名称: Elongin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.84342 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MYVKLISSDG HEFIVKREHA LTSGTIKAML SGPGQFAENE TNEVNFREIP SHVLSKVCMY FTYKVRYTNS STEIPEFPIA PEIALELLM AANFLDC

UniProtKB: Elongin-C

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
50.0 mMHEPES
150.0 mMsodium chloride
1.0 mMDTT
グリッドモデル: SPT Labtech self-wicking R1.2/0.8 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: SPT LABTECH CHAMELEON
詳細Sample was monodisperse and freshly gel-filtrated prior to sample vitrification

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 5447 / 平均露光時間: 2.1 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1302046
CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: Ab initio model generated in cryoSPARC
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4) / 使用した粒子像数: 352937
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4)

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原子モデル構築 1

初期モデル
ChainPDB ID詳細
chain_id: A, source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6v9i

Initial model consisted of CUL5 from PDB entry 6V9I. Side-chain packing was performed with FASPR.
chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6v9i

Initial model consisted of RBX2 from PDB entry 6V9I. Side-chain packing was performed with FASPR.
chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8fvi

Initial model consisted of ELOB from PDB entry 8FVI
chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

8fvi

Initial model consisted of ELOC from PDB entry 8FVI
詳細After initial fitting in ChimeraX, model was energy minimized against the 3D map with Rosetta FastRelax, adjusted in Coot, and refined in Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-9oma:
Cryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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