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- EMDB-68389: P301L/S320F human tau filaments from mouse brain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-68389
タイトルP301L/S320F human tau filaments from mouse brain
マップデータ
試料
  • 複合体: P301L/S320F human tau filaments
    • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau
キーワードAmyloid Fibril / Alzheimer disease / Pick disease tau / tauopathy / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / generation of neurons ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / generation of neurons / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of mitochondrial fission / axon development / regulation of microtubule-based movement / regulation of chromosome organization / intracellular distribution of mitochondria / central nervous system neuron development / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / microtubule polymerization / negative regulation of mitochondrial membrane potential / regulation of microtubule polymerization / dynactin binding / apolipoprotein binding / protein polymerization / main axon / axolemma / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of mitochondrial fission / glial cell projection / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of axon extension / positive regulation of microtubule polymerization / regulation of cellular response to heat / Activation of AMPK downstream of NMDARs / positive regulation of protein localization / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of long-term synaptic depression / supramolecular fiber organization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / cytoplasmic microtubule organization / regulation of calcium-mediated signaling / somatodendritic compartment / axon cytoplasm / synapse assembly / astrocyte activation / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / enzyme inhibitor activity / protein phosphatase 2A binding / stress granule assembly / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of autophagy / cellular response to reactive oxygen species / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / Hsp90 protein binding / protein homooligomerization / SH3 domain binding / PKR-mediated signaling / regulation of synaptic plasticity / synapse organization / response to lead ion / microtubule cytoskeleton organization / memory / neuron projection development / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cell-cell signaling / single-stranded DNA binding / cellular response to heat / growth cone / protein-folding chaperone binding / microtubule cytoskeleton / actin binding / cell body / double-stranded DNA binding / microtubule binding / sequence-specific DNA binding / amyloid fibril formation / dendritic spine / microtubule / protein-macromolecule adaptor activity / learning or memory / neuron projection / membrane raft / negative regulation of gene expression / axon / neuronal cell body / DNA damage response / dendrite / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yanagisawa H / Kano M / Kimura T / Kikkawa M / Tomita T
資金援助 日本, 7件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21dm0207111 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP23dm0207073 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP24wm0625303 日本
Japan Science and TechnologyJPMJMS2024-1 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP25KJ1009 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23H00394 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K06112 日本
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2026
タイトル: Cryo-EM structure of pro-aggregant P301L/S320F double-mutant tau filaments formed in mouse brains following peripheral AAV delivery
著者: Kano M / Kimura T / Yanagisawa H / Tatsumi L / Yamashita K / Sakai A / Li X / Saido TC / Saito T / Takatori S / Kikkawa M / Tomita T
履歴
登録2026年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月4日-
マップ公開2026年2月4日-
更新2026年2月4日-
現状2026年2月4日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_68389.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_68389.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.92 Å/pix.
x 400 pix.
= 368.928 Å		0.92 Å/pix.
x 400 pix.
= 368.928 Å		0.92 Å/pix.
x 400 pix.
= 368.928 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.92232 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.003
最小 - 最大-0.0053728037 - 0.013985143
平均 (標準偏差)0.000013355642 (±0.00038226874)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 368.928 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_68389_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_68389_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_68389_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : P301L/S320F human tau filaments

全体名称: P301L/S320F human tau filaments
要素
  • 複合体: P301L/S320F human tau filaments
    • タンパク質・ペプチド: Microtubule-associated protein tau

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超分子 #1: P301L/S320F human tau filaments

超分子名称: P301L/S320F human tau filaments / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: P301L/S320F human tau filaments from mouse brain
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.25 kDa/nm

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分子 #1: Microtubule-associated protein tau

分子名称: Microtubule-associated protein tau / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: P301L/S320F human tau filaments from mouse brain / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.465355 KDa
組換発現生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
配列文字列:
NKKLDLSNVQ SKCGSKDNIK HVLGGGSVQI VYKPVDLSKV TFKCGSLGNI H

UniProtKB: Microtubule-associated protein tau

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
50.0 mMTris
1.0 mMDTT
0.04 %sarkosyl
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 285 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細P301L/S320F human tau filaments purified from mouse brain

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 25815 / 平均露光時間: 2.93 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 20.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1983794
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.1) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: relion_helix_inimodel2d
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0) / 使用した粒子像数: 122422
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 5.0)
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.7.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: The initial model was generated using ModelAngelo.
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-22jy:
P301L/S320F human tau filaments from mouse brain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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