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- EMDB-6803: Cryo-EM structure of Human DNA-PK Holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6803
タイトルCryo-EM structure of Human DNA-PK Holoenzyme
マップデータNone
試料
  • 複合体: PRKDC-Helix
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: PRKDC-Helix
    • DNA: DNA (34-MER)
    • DNA: DNA (36-MER)
    • タンパク質・ペプチド: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
キーワードCryo-EM structure / DNA-PK / DNAPKcs / activation / NHEJ / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of platelet formation / Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA-dependent protein kinase complex / immature B cell differentiation ...positive regulation of platelet formation / Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA-dependent protein kinase complex / immature B cell differentiation / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / cellular response to X-ray / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / regulation of smooth muscle cell proliferation / nuclear telomere cap complex / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / telomere capping / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / regulation of epithelial cell proliferation / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / IRF3-mediated induction of type I IFN / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of telomere maintenance / recombinational repair / U3 snoRNA binding / protein localization to chromosome, telomeric region / cellular response to fatty acid / cellular hyperosmotic salinity response / positive regulation of neurogenesis / T cell lineage commitment / maturation of 5.8S rRNA / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / B cell lineage commitment / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / telomeric DNA binding / 2-LTR circle formation / hematopoietic stem cell proliferation / site of DNA damage / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / negative regulation of protein phosphorylation / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of protein kinase activity / hematopoietic stem cell differentiation / ectopic germ cell programmed cell death / telomere maintenance via telomerase / somitogenesis / DNA helicase activity / neurogenesis / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / peptidyl-threonine phosphorylation / telomere maintenance / activation of innate immune response / cyclin binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / enzyme activator activity / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of translation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / small-subunit processome / regulation of circadian rhythm / cellular response to gamma radiation / protein destabilization / brain development / protein-DNA complex / protein modification process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / cellular response to insulin stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / rhythmic process / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / peptidyl-serine phosphorylation / T cell differentiation in thymus / heart development / double-stranded DNA binding / scaffold protein binding / secretory granule lumen / DNA recombination / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / ficolin-1-rich granule lumen / damaged DNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / chromosome, telomeric region / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, catalytic domain / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC5 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-PKcs, CC5 ...Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, catalytic domain / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC5 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-PKcs, CC5 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / NUC194 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / SAP domain superfamily / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
X-ray repair cross-complementing protein 6 / X-ray repair cross-complementing protein 5 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Yin X / Liu M
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology of China2016YFA0500700 中国
Strategic Priority Research Program of the Chinese Academy of SciencesXDB08000000 中国
National Natural Science Foundation of ChinaU1432242,31425008,91419301 中国
Program of Shanghai Subject Chief Scientist14XD1400500 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM structure of human DNA-PK holoenzyme.
著者: Xiaotong Yin / Mengjie Liu / Yuan Tian / Jiawei Wang / Yanhui Xu /
要旨: DNA-dependent protein kinase (DNA-PK) is a serine/threonine protein kinase complex composed of a catalytic subunit (DNA-PKcs) and KU70/80 heterodimer bound to DNA. DNA-PK holoenzyme plays a critical ...DNA-dependent protein kinase (DNA-PK) is a serine/threonine protein kinase complex composed of a catalytic subunit (DNA-PKcs) and KU70/80 heterodimer bound to DNA. DNA-PK holoenzyme plays a critical role in non-homologous end joining (NHEJ), the major DNA repair pathway. Here, we determined cryo-electron microscopy structure of human DNA-PK holoenzyme at 6.6 Å resolution. In the complex structure, DNA-PKcs, KU70, KU80 and DNA duplex form a 650-kDa heterotetramer with 1:1:1:1 stoichiometry. The N-terminal α-solenoid (∼2 800 residues) of DNA-PKcs adopts a double-ring fold and connects the catalytic core domain of DNA-PKcs and KU70/80-DNA. DNA-PKcs and KU70/80 together form a DNA-binding tunnel, which cradles ∼30-bp DNA and prevents sliding inward of DNA-PKcs along with DNA duplex, suggesting a mechanism by which the broken DNA end is protected from unnecessary processing. Structural and biochemical analyses indicate that KU70/80 and DNA coordinately induce conformational changes of DNA-PKcs and allosterically stimulate its kinase activity. We propose a model for activation of DNA-PKcs in which allosteric signals are generated upon DNA-PK holoenzyme formation and transmitted to the kinase domain through N-terminal HEAT repeats and FAT domain of DNA-PKcs. Our studies suggest a mechanism for recognition and protection of broken DNA ends and provide a structural basis for understanding the activation of DNA-PKcs and DNA-PK-mediated NHEJ pathway.
履歴
登録2017年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年9月6日-
マップ公開2017年9月6日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5y3r
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6803.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6803.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 300 pix.
= 390. Å		1.3 Å/pix.
x 300 pix.
= 390. Å		1.3 Å/pix.
x 300 pix.
= 390. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.052921083 - 0.13899168
平均 (標準偏差)0.0004368765 (±0.00405337)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 390.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z390.000390.000390.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0530.1390.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PRKDC-Helix

全体名称: PRKDC-Helix
要素
  • 複合体: PRKDC-Helix
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: PRKDC-Helix
    • DNA: DNA (34-MER)
    • DNA: DNA (36-MER)
    • タンパク質・ペプチド: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

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超分子 #1: PRKDC-Helix

超分子名称: PRKDC-Helix / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: X-ray repair cross-complementing protein 6

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.619352 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GRDSLIFLVD ASKAMFESQS EDELTPFDMS IQCIQSVYIS KIISSDRDLL AVVFYGTEKD KNSVNFKNIY VLQELDNPGA KRILELDQF KGQQGQKRFQ DMMGHGSDYS LSEVLWVCAN LFSDVQFKMS HKRIMLFTNE DNPHGNDSAK ASRARTKAGD L RDTGIFLD ...文字列:
GRDSLIFLVD ASKAMFESQS EDELTPFDMS IQCIQSVYIS KIISSDRDLL AVVFYGTEKD KNSVNFKNIY VLQELDNPGA KRILELDQF KGQQGQKRFQ DMMGHGSDYS LSEVLWVCAN LFSDVQFKMS HKRIMLFTNE DNPHGNDSAK ASRARTKAGD L RDTGIFLD LMHLKKPGGF DISLFYRDII SIAEDEDLRV HFEESSKLED LLRKVRAKET RKRALSRLKL KLNKDIVISV GI YNLVQKA LKPPPIKLYR ETNEPVKTKT RTFNTSTGGL LLPSDTKRSQ IYGSRQIILE KEETEELKRF DDPGLMLMGF KPL VLLKKH HYLRPSLFVY PEESLVIGSS TLFSALLIKC LEKEVAALCR YTPRRNIPPY FVALVPQEEE LDDQKIQVTP PGFQ LVFLP FADDKRKMPF TEKIMATPEQ VGKMKAIVEK LRFTYRSDSF ENPVLQQHFR NLEALALDLM EPEQAVDLTL PKVEA MNKR LGSLVDEFKE LVYPPDY

UniProtKB: X-ray repair cross-complementing protein 6

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分子 #2: X-ray repair cross-complementing protein 5

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.972969 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: NKAAVVLCMD VGFTMSNSIP GIESPFEQAK KVITMFVQRQ VFAENKDEIA LVLFGTDGTD NPLSGGDQYQ NITVHRHLML PDFDLLEDI ESKIQPGSQQ ADFLDALIVS MDVIQHETIG KKFEKRHIEI FTDLSSRFSK SQLDIIIHSL KKCDISLQFF L PFSLGKED ...文字列:
NKAAVVLCMD VGFTMSNSIP GIESPFEQAK KVITMFVQRQ VFAENKDEIA LVLFGTDGTD NPLSGGDQYQ NITVHRHLML PDFDLLEDI ESKIQPGSQQ ADFLDALIVS MDVIQHETIG KKFEKRHIEI FTDLSSRFSK SQLDIIIHSL KKCDISLQFF L PFSLGKED GSGDRGDGPF RLGGHGPSFP LKGITEQQKE GLEIVKMVMI SLEGEDGLDE IYSFSESLRK LCVFKKIERH SI HWPCRLT IGSNLSIRIA AYKSILQERV KKTWTVVDAK TLKKEDIQKE TVYCLNDDDE TEVLKEDIIQ GFRYGSDIVP FSK VDEEQM KYKSEGKCFS VLGFCKSSQV QRRFFMGNQV LKVFAARDDE AAAVALSSLI HALDDLDMVA IVRYAYDKRA NPQV GVAFP HIKHNYECLV YVQLPFMEDL RQYMFSSLKN SKKYAPTEAQ LNAVDALIDS MSLAKKDEKT DTLEDLFPTT KIPNP RFQR LFQCLLHRAL HPREPLPPIQ QHIWNMLNPP AEVTTKSQIP LSKIKTLFPL IE

UniProtKB: X-ray repair cross-complementing protein 5

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分子 #3: PRKDC-Helix

分子名称: PRKDC-Helix / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.084182 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
AAAAAAAAAA AAAAA

-
分子 #6: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

分子名称: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 468.885344 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: CSLLRLQETL SAADRCGAAL AGHQLIRGLG QECVLSSSPA VLALQTSLVF SRDFGLLVFV RKSLNSIEFR ECREEILKFL CIFLEKMGQ KIAPYSVEIK NTCTSVYTKD RAAKCKIPAL DLLIKLLQTF RSSRLMDEFK IGELFSKFYG ELALKKKIPD T VLEKVYEL ...文字列:
CSLLRLQETL SAADRCGAAL AGHQLIRGLG QECVLSSSPA VLALQTSLVF SRDFGLLVFV RKSLNSIEFR ECREEILKFL CIFLEKMGQ KIAPYSVEIK NTCTSVYTKD RAAKCKIPAL DLLIKLLQTF RSSRLMDEFK IGELFSKFYG ELALKKKIPD T VLEKVYEL LGLLGEVHPS EMINNAENLF RAFLGELKTQ MTSAVREPKL PVLAGCLKGL SSLLCNFTKS MEEDPQTSRE IF NFVLKAI RPQIDLKRYA VPSAGLRLFA LHASQFSTCL LDNYVSLFEV LLKWCAHTNV ELKKAALSAL ESFLKQVSNM VAK NAEMHK NKLQYFMEQF YGIIRNVDSN NKELSIAIRG YGLFAGPCKV INAKDVDFMY VELIQRCKQM FLTQTDTGDD RVYQ MPSFL QSVASVLLYL DTVPEVYTPV LEHLVVMQID SFPQYSPKMQ LVCCRAIVKV FLALAAKGPV LRNCISTVVH QGLIR ICSK PVVLPKGPES ESEDHRASGE VRTGKWKVPT YKDYVDLFRH LLSSDQMMDS ILADEAFFSV NSSSESLNHL LYDEFV KSV LKIVEKLDLT LEIQTVGEQE NGDEAPGVWM IPTSDPAANL HPAKPKDFSA FINLVEFCRE ILPEKQAEFF EPWVYSF SY ELILQSTRLP LISGFYKLLS ITVRNAKKIK YFEGVSPKSL KHSPEDPEKY SCFALFVKFG KEVAVKMKQY KDELLASC L TFLLSLPHNI IELDVRAYVP ALQMAFKLGL SYTPLAEVGL NALEEWSIYI DRHVMQPYYK DILPCLDGYL KTSALSDET KNNWEVSALS RAAQKGFNKV VLKHLKKTKN LSSNEAISLE EIRIRVVQML GSLGGQINKN LLTVTSSDEM MKSYVAWDRE KRLSFAVPF REMKPVIFLD VFLPRVTELA LTASDRQTKV AACELLHSMV MFMLGKATQM PEGGQGAPPM YQLYKRTFPV L LRLACDVD QVTRQLYEPL VMQLIHWFTN NKKFESQDTV ALLEAILDGI VDPVDSTLRD FCGRCIREFL KWSIKQITPQ QQ EKSPVNT KSLFKRLYSL ALHPNAFKRL GASLAFNNIY REFREEESLV EQFVFEALVI YMESLALAHA DEKSLGTIQQ CCD AIDHLC RIIEKKHVSL NKAKKRRLPR GFPPSASLCL LDLVKWLLAH CGRPQTECRH KSIELFYKFV PLLPGNRSPN LWLK DVLKE EGVSFLINTF EGGGCGQPSG ILAQPTLLYL RGPFSLQATL CWLDLLLAAL ECYNTFIGER TVGALQVLGT EAQSS LLKA VAFFLESIAM HDIIAAEKCF GTGAAGNRTS PQEGERYNYS KCTVVVRIME FTTTLLNTSP EGWKLLKKDL CNTHLM RVL VQTLCEPASI GFNIGDVQVM AHLPDVCVNL MKALKMSPYK DILETHLREK ITAQSIEELC AVNLYGPDAQ VDRSRLA AV VSACKQLHRA GLLHNILPSQ STDLHHSVGT ELLSLVYKGI APGDERQCLP SLDLSCKQLA SGLLELAFAF GGLCERLV S LLLNPAVLST ASLGSSQGSV IHFSHGEYFY SLFSETINTE LLKNLDLAVL ELMQSSVDNT KMVSAVLNGM LDQSFRERA NQKHQGLKLA TTILQHWKKC DSWWAKDSPL ETKMAVLALL AKILQIDSSV SFNTSHGSFP EVFTTYISLL ADTKLDLHLK GQAVTLLPF FTSLTGGSLE ELRRVLEQLI VAHFPMQSRE FPPGTPRFNN YVDCMKKFLD ALELSQSPML LELMTEVLCR E QQHVMEEL FQSSFRRIAR RGSCVTQVGL LESVYEMFRK DDPRLSFTRQ SFVDRSLLTL LWHCSLDALR EFFSTIVVDA ID VLKSRFT KLNESTFDTQ ITKKMGYYKI LDVMYSRLPK DDVHAKESKI NQVFHGSCIT EGNELTKTLI KLCYDAFTEN MAG ENQLLE RRRLYHCAAY NCAISVICCV FNELKFYQGF LFSEKPEKNL LIFENLIDLK RRYNFPVEVE VPMERKKKYI EIRK EAREA ANGDSDGPSY MSSLSYLADS TLSEEMSQFD FSTGVQSYSY SSQDPRPATG RFRRREQRDP TVHDDVLELE MDELN RHEC MAPLTALVKH MHRSLGPPQG EEDSVPRDLP SWMKFLHGKL GNPIVPLNIR LFLAKLVINT EEVFRPYAKH WLSPLL QLA ASENNGGEGI HYMVVEIVAT ILSWTGLATP TGVPKDEVLA NRLLNFLMKH VFHPKRAVFR HNLEIIKTLV ECWKDCL SI PYRLIFEKFS GKDPNSKDNS VGIQLLGIVM ANDLPPYDPQ CGIQSSEYFQ ALVNNMSFVR YKEVYAAAAE VLGLILRY V MERKNILEES LCELVAKQLK QHQNTMEDKF IVCLNKVTKS FPPLADRFMN AVFFLLPKFH GVLKTLCLEV VLCRVEGMT ELYFQLKSKD FVQVMRHRDD ERQKVCLDII YKMMPKLKPV ELRELLNPVV EFVSHPSTTC REQMYNILMW IHDNYRDPES ETDNDSQEI FKLAKDVLIQ GLIDENPGLQ LIIRNFWSHE TRLPSNTLDR LLALNSLYSP KIEVHFLSLA TNFLLEMTSM S PDYPNPMF EHPLSECEFQ EYTIDSDWRF RSTVLTPMFV ETQASQGTLQ TRTQEGSLSA RWPVAGQIRA TQQQHDFTLT QT ADGRSSF DWLTGSSTDP LVDHTSPSSD SLLFAHKRSE RLQRAPLKSV GPDFGKKRLG LPGDEVDNKV KGAAGRTDLL RLR RRFMRD QEKLSLMYAR KGVAEQKREK EIKSELKMKQ DAQVVLYRSY RHGDLPDIQI KHSSLITPLQ AVAQRDPIIA KQLF SSLFS GILKEMDKFK TLSEKNNITQ KLLQDFNRFL NTTFSFFPPF VSCIQDISCQ HAALLSLDPA AVSAGCLASL QQPVG IRLL EEALLRLLPA ELPAKRVRGK ARLPPDVLRW VELAKLYRSI GEYDVLRGIF TSEIGTKQIT QSALLAEARS DYSEAA KQY DEALNKQDWV DGEPTEAEKD FWELASLDCY NHLAEWKSLE YCSTASIDSE NPPDLNKIWS EPFYQETYLP YMIRSKL KL LLQGEADQSL LTFIDKAMHG ELQKAILELH YSQELSLLYL LQDDVDRAKY YIQNGIQSFM QNYSSIDVLL HQSRLTKL Q SVQALTEIQE FISFISKQGN LSSQVPLKRL LNTWTNRYPD AKMDPMNIWD DIITNRCFFL SKIEEKLTPL PEDNSMNVD QDGDPSDRME VQEQEEDISS LIRSCKFSMK MKMIDSARKQ NNFSLAMKLL KELHKESKTR DDWLVSWVQS YCRLSHCRSR SQGCSEQVL TVLKTVSLLD ENNVSSYLSK NILAFRDQNI LLGTTYRIIA NALSSEPACL AEIEEDKARR ILELSGSSSE D SEKVIAGL YQRAFQHLSE AVQAAEEEAQ PPSWSCGPAA GVIDAYMTLA DFCDQQLRKE EENASVIDSA ELQAYPALVV EK MLKALKL NSNEARLKFP RLLQIIERYP EETLSLMTKE ISSVPCWQFI SWISHMVALL DKDQAVAVQH SVEEITDNYP QAI VYPFII SSESYSFKDT STGHKNKEFV ARIKSKLDQG GVIQDFINAL DQLSNPELLF KDWSNDVRAE LAKTPVNKKN IEKM YERMY AALGDPKAPG LGAFRRKFIQ TFGKEFDKHF GKGGSKLLRM KLSDFNDITN MLLLKMNKDS KPPGNLKECS PWMSD FKVE FLRNELEIPG QYDGRGKPLP EYHVRIAGFD ERVTVMASLR RPKRIIIRGH DEREHPFLVK GGEDLRQDQR VEQLFQ VMN GILAQDSACS QRALQLRTYS VVPMTSRLGL IEWLENTVTL KDLLLNTMSQ EEKAAYLSDP RAPPCEYKDW LTKMSGK HD VGAYMLMYKG ANRTETVTSF RKRESKVPAD LLKRAFVRMS TSPEAFLALR SHFASSHALI CISHWILGIG DRHLNNFM V AMETGGVIGI DFGHAFGSAT QFLPVPELMP FRLTRQFINL MLPMKETGLM YSIMVHALRA FRSDPGLLTN TMDVFVKEP SFDWKNFEQK MLKKGGSWIQ EINVAEKNWY PRQKICYAKR KLAGANPAVI TCDELLLGHE KAPAFRDYVA VARGSKDHNI RAQEPESGL SEETQVKCLM DQATDPNILG RTWEGWEPWM

UniProtKB: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

-
分子 #4: DNA (34-MER)

分子名称: DNA (34-MER) / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.502785 KDa
配列文字列:
(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT) (DT)(DA)(DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA) (DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT) (DT)(DG)(DG)(DG)(DC)

-
分子 #5: DNA (36-MER)

分子名称: DNA (36-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.042164 KDa
配列文字列:
(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DA)(DA)(DT)(DG)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DC) (DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DT)(DA) (DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 実像数: 3496 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 倍率（公称値）: 18000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 53451
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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