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万見
- EMDB-66577: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-66577
タイトルThe GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab
マップデータ
試料
  • 複合体: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: Light Chain of 1D8 Fab
    • タンパク質・ペプチド: Heavy Chain of 1D8 Fab
キーワードAMPA receptor / native / GluA1 / GluA4 / LBD / TMD / CNIH3 / active state / MEMBRANE PROTEIN / 1D8
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic ...Activation of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / dendritic spine / chemical synaptic transmission / postsynaptic density / neuronal cell body / synapse / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus abbotti (ネズミ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Li X / Li R / Wei Y / Zhao Y
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)92157102 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2026
タイトル: Assembly and gating mechanism of native AMPA receptors from the cerebellum.
著者: Xiaojing Li / Renjie Li / Yiqing Wei / Jiexin Chen / Jiaojiao Zhao / Jun Zhao / Wei Wang / Na Li / Lili Wang / Tuo Hu / Yanli Dong / Yongping Zhu / Chao Wei / Long Li / Wei Zhang / Zhuo Huang / Yan Zhao /
要旨: AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of fast excitatory synaptic transmission throughout the central nervous system. Calcium-permeable AMPARs and GluA4-containing receptors are critical for ...AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of fast excitatory synaptic transmission throughout the central nervous system. Calcium-permeable AMPARs and GluA4-containing receptors are critical for cerebellar functions, such as motor learning, associative memory, auditory processing, and synaptic plasticity. In contrast to the well-characterized, predominantly GluA2-containing AMPARs of the hippocampus and cortex, cerebellar AMPARs contain a higher proportion of GluA4 and remain poorly understood. Here, we generated a highly GluA4-specific antibody. Using this antibody in combination with antibodies specifically recognizing GluA1 and GluA2, we purified native AMPARs and determined the subunit compositions of both calcium-impermeable and calcium-permeable native AMPARs in the cerebellum. The isolated cerebellar AMPARs that contained both GluA1 and GluA4 were calcium-permeable, with GluA4 occupying mainly the B/D positions, GluA1 occupying the A/C positions, and the complex associated primarily with cornichon 3 (CNIH3). We determined the structures of the complex in distinct functional states, including the resting, active, and desensitized states, and characterized the conformational transitions that underlie its activity. During desensitization, the receptor adopts a pseudo-4-fold configuration of the ligand-binding domain layer, which may be important for its functional properties. This study provides a blueprint for the subunit compositions of AMPARs in the cerebellum and clarifies the gating mechanism of the calcium-permeable native AMPAR-CNIH3 complex, providing significant insight into AMPAR-mediated synaptic transmission in the cerebellum.
履歴
登録2025年10月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年3月25日-
マップ公開2026年3月25日-
更新2026年4月1日-
現状2026年4月1日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_66577.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_66577.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å		1.1 Å/pix.
x 400 pix.
= 440. Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-1.99793 - 2.9969926
平均 (標準偏差)0.00033747227 (±0.03708819)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_66577_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_66577_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab

全体名称: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab
要素
  • 複合体: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: Light Chain of 1D8 Fab
    • タンパク質・ペプチド: Heavy Chain of 1D8 Fab

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超分子 #1: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab

超分子名称: The GluA4-ATD in Complex with the 1D8-Fab / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mus abbotti (ネズミ)

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分子 #1: Glutamate receptor 4

分子名称: Glutamate receptor 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 43.388133 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GAFPSSVQIG GLFIRNTDQE YTAFRLAIFL HNTSPNASEA PFNLVPHVDN IETANSFAVT NAFCSQYSRG VFAIFGLYDK RSVHTLTSF CSALHISLIT PSFPTEGESQ FVLQLRPSLR GALLSLLDHY EWNCFVFLYD TDRGYSILQA IMEKAGQNGW H VSAICVEN ...文字列:
GAFPSSVQIG GLFIRNTDQE YTAFRLAIFL HNTSPNASEA PFNLVPHVDN IETANSFAVT NAFCSQYSRG VFAIFGLYDK RSVHTLTSF CSALHISLIT PSFPTEGESQ FVLQLRPSLR GALLSLLDHY EWNCFVFLYD TDRGYSILQA IMEKAGQNGW H VSAICVEN FNDVSYRQLL EELDRRQEKK FVIDCEIERL QNILEQIVSV GKHVKGYHYI IANLGFKDIS LERFIHGGAN VT GFQLVDF NTPMVTKLMD RWKKLDQREY PGSETPPKYT SALTYDGVLV MAETFRSLRR QKIDISRRGN AGDCLANPAA PWG QGIDME RTLKQVRIQG LTGNVQFDHY GRRVNYTMDV FELKSTGPRK VGYWNDMDKL VLIQD

UniProtKB: Glutamate receptor 4

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分子 #2: Light Chain of 1D8 Fab

分子名称: Light Chain of 1D8 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 18.400619 KDa
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
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分子 #3: Heavy Chain of 1D8 Fab

分子名称: Heavy Chain of 1D8 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 18.485723 KDa
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 182287
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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