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万見
- EMDB-66092: PsdAB dimer(LMNG) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-66092
タイトルPsdAB dimer(LMNG)
マップデータ
試料
  • 複合体: Hexa complex of PsdA and PsdB.
    • タンパク質・ペプチド: Lantibiotic ABC transporter ATP-binding protein PsdA
    • タンパク質・ペプチド: Lantibiotic ABC transporter permease PsdB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードABC transpoter / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性: / :
機能・相同性情報
生物種Bacillus sp. TSA-4 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者He YT / Fan WJ / Luo M
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Cryo-EM structure of the Nisin resistance pump PsdAB reveals an unusual ABC transporter architecture.
著者: Yutong He / Wenjie Fan / Jian Shi / Bee Koon Gan / Kai Shao / Fan Zhu / Xuechuan Hong / Min Luo /
要旨: Bacteria have evolved diverse strategies to resist antimicrobial peptides, among them lipid II-targeting lantibiotics such as nisin. PsdAB, an ABC-type transporter regulated by the PsdRS two- ...Bacteria have evolved diverse strategies to resist antimicrobial peptides, among them lipid II-targeting lantibiotics such as nisin. PsdAB, an ABC-type transporter regulated by the PsdRS two-component system, contributes to nisin resistance, though its structural and mechanistic basis have remained unclear. Here, we report the cryo-EM structure of Bacillus subtilis PsdAB, revealing a dimeric assembly with an unusually large central cavity at the TMD interface. Cross-linking studies confirm the dimeric nature of PsdAB both in vitro and in cells. Functional assays demonstrate that dimer-disrupting mutations compromise nisin resistance, highlighting the importance of dimerization for activity. Compared to canonical ABC transporter types, PsdAB adopts an atypical architecture comprising four NBDs and two TMDs arranged around a central cavity, which may accommodate lipid II. We propose that PsdAB represents a previously unrecognized ABC transporter class. These findings offer new insights into transporter-mediated lantibiotic resistance and suggest a potential mechanism of lipid II shielding.
履歴
登録2025年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年4月15日-
マップ公開2026年4月15日-
更新2026年4月15日-
現状2026年4月15日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_66092.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_66092.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 271.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-0.32985684 - 0.6258012
平均 (標準偏差)0.002918368 (±0.027416281)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 271.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_66092_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_66092_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hexa complex of PsdA and PsdB.

全体名称: Hexa complex of PsdA and PsdB.
要素
  • 複合体: Hexa complex of PsdA and PsdB.
    • タンパク質・ペプチド: Lantibiotic ABC transporter ATP-binding protein PsdA
    • タンパク質・ペプチド: Lantibiotic ABC transporter permease PsdB
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: Hexa complex of PsdA and PsdB.

超分子名称: Hexa complex of PsdA and PsdB. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Bacillus sp. TSA-4 (バクテリア)

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分子 #1: Lantibiotic ABC transporter ATP-binding protein PsdA

分子名称: Lantibiotic ABC transporter ATP-binding protein PsdA
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. TSA-4 (バクテリア)
分子量理論値: 29.073227 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MNVLQTTNLS KTYYSNKGTI SYQALSAFDL SVSKGEFVGI MGPSGSGKTT LLNLLATIDK PTQGEMMING IQPKTLKDQE LALFRRREL GFVFQDFNLL DTLTIRENIL LPLALDKVKL REMEARLDEL ADTLQIKHIL DHRTYEVSGG QQQRAACARA I IHNPALIL ...文字列:
MNVLQTTNLS KTYYSNKGTI SYQALSAFDL SVSKGEFVGI MGPSGSGKTT LLNLLATIDK PTQGEMMING IQPKTLKDQE LALFRRREL GFVFQDFNLL DTLTIRENIL LPLALDKVKL REMEARLDEL ADTLQIKHIL DHRTYEVSGG QQQRAACARA I IHNPALIL ADEPTGNLDS KSAKQVMNTL AQLNEEKEAT ILLVTHDATA ASFCKRIVFI KDGRFFSEIH RGTNRQVFYQ SI LDTLSVL GGDFHEFENY RP

UniProtKB: UNIPROTKB: A0AA96UMI8

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分子 #2: Lantibiotic ABC transporter permease PsdB

分子名称: Lantibiotic ABC transporter permease PsdB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. TSA-4 (バクテリア)
分子量理論値: 73.589867 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MNLRTIARKN ILGNLQRYVA YFLSCVFAVS VFFVFTSFIF HPDVNEDNIY GGSLVKTCLS AALVVIIVFC IFFITYSNSA FLQARKKEF GLLTLFGTSK QQLRKMIYYE QSLISLAAIA AGIGAGLLFS KLFFMIMTWM LSVKVPISFA IVPKAFVMTI A GFLILFQT ...文字列:
MNLRTIARKN ILGNLQRYVA YFLSCVFAVS VFFVFTSFIF HPDVNEDNIY GGSLVKTCLS AALVVIIVFC IFFITYSNSA FLQARKKEF GLLTLFGTSK QQLRKMIYYE QSLISLAAIA AGIGAGLLFS KLFFMIMTWM LSVKVPISFA IVPKAFVMTI A GFLILFQT LLILSLGRIR KLEIIELIKS AKKPKSLPVY SKWLTVLSLL CLGSGYYLSA TANAIDMMFR VFPILILVLV GT YFFFTQS SVAFFRMLYR KKHSFYKGTN IIVRSNMIFR LKDHARMLFL TSVITAVILT ATGVIYMFYS DLQRQEEQSI PQS VSWVEK DASRFQVMKP ETAENTLKKA HAVIKYKVDA TGIPVTFQSD LPYGNKKMEA EALLISEKVY NQVAKEKGFP VIHL QENEA FINVSFQMMV KDTFGEGETA AFHMKSGKTL SYVMKKQQNK GILMSVDGVS RLLVVSEKSF DSLSQDVPLK EQMRM VGYE LEHWQETVDV SEKLENMVPK EHTSDFQTRA PSYQIVKQGV ALMLFIGLFV SVLFFIVQGS MLYLRMFTEI EDTRVQ VLA LKRIGVTDKE IHSILGKQIG FLFFIPFIAG TIHAGFAYAA LSNMLNSNLF LEAVIVIFIY FVFQALYYIV TRHIYKR AV LQRM

UniProtKB: UNIPROTKB: A0AA96UNF6

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 36.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 61164
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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