[日本語] English
万見
- EMDB-65642: Cryo-EM structure of hTUT4_mini:hLin28A:pre-let-7g miRNA_UUU, con... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-65642
タイトルCryo-EM structure of hTUT4_mini:hLin28A:pre-let-7g miRNA_UUU, conformation 1
マップデータprimary map (postprocessed with EMReady)
試料
  • 複合体: Complex of hTUT4: hLin28A: pre-let-7g
    • タンパク質・ペプチド: Terminal uridylyltransferase 4
    • タンパク質・ペプチド: Protein lin-28 homolog A
    • RNA: pre-let-7g miRNA
  • リガンド: ZINC ION
キーワードComplex / TUTase / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / transposable element silencing by mRNA destabilization / miRNA catabolic process / protein-RNA adaptor activity / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / pre-miRNA binding ...negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / transposable element silencing by mRNA destabilization / miRNA catabolic process / protein-RNA adaptor activity / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / pre-miRNA binding / RNA uridylyltransferase activity / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / miRNA metabolic process / Deadenylation of mRNA / pre-miRNA processing / positive regulation of cytoplasmic translation / sequence-specific mRNA binding / oocyte maturation / miRNA binding / stem cell population maintenance / Zygotic genome activation (ZGA) / germ cell development / positive regulation of TOR signaling / rough endoplasmic reticulum / translation initiation factor binding / positive regulation of neuron differentiation / stem cell differentiation / cellular response to glucose stimulus / P-body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / G-quadruplex RNA binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of translation / mRNA binding / nucleolus / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TUTase nucleotidyltransferase domain / : / : / Lin-28A-like, second zinc knuckle / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Cold-shock protein, DNA-binding ...TUTase nucleotidyltransferase domain / : / : / Lin-28A-like, second zinc knuckle / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleotidyltransferase superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Terminal uridylyltransferase 4 / Protein lin-28 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Han X / Yamashita S / Tomita K
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis of Lin28-dependent pre-let-7 oligo-uridylylation by TUT4
著者: Han X / Yamashita S / Tomita K
履歴
登録2025年8月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年12月3日-
マップ公開2025年12月3日-
更新2025年12月3日-
現状2025年12月3日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_65642.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_65642.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈primary map (postprocessed with EMReady)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 128 pix.
= 159.36 Å		1.25 Å/pix.
x 128 pix.
= 159.36 Å		1.25 Å/pix.
x 128 pix.
= 159.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.245 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-0.087974116 - 11.4877205
平均 (標準偏差)0.054630317 (±0.6275154)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 159.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_65642_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map 8

ファイルemd_65642_half_map_1.map
注釈half map 8
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map A

ファイルemd_65642_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Complex of hTUT4: hLin28A: pre-let-7g

全体名称: Complex of hTUT4: hLin28A: pre-let-7g
要素
  • 複合体: Complex of hTUT4: hLin28A: pre-let-7g
    • タンパク質・ペプチド: Terminal uridylyltransferase 4
    • タンパク質・ペプチド: Protein lin-28 homolog A
    • RNA: pre-let-7g miRNA
  • リガンド: ZINC ION

-
超分子 #1: Complex of hTUT4: hLin28A: pre-let-7g

超分子名称: Complex of hTUT4: hLin28A: pre-let-7g / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Terminal uridylyltransferase 4

分子名称: Terminal uridylyltransferase 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: human TUT4 (residues 202-1313) was cloned into pET29a vector with NdeI and XhoI sites. LEHHHHHH is the expression tag
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA uridylyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 128.071117 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEKCALQNSP RSQKQQTCTD NTGDSDDSAS GIEDVSDDLS KMKNDESNKE NSSEMDYLEN ATVIDESALT PEQRLGLKQA EERLERDHI FRLEKRSPEY TNCRYLCKLC LIHIENIQGA HKHIKEKRHK KNILEKQEES ELRSLPPPSP AHLAALSVAV I ELAKEHGI ...文字列:
MEKCALQNSP RSQKQQTCTD NTGDSDDSAS GIEDVSDDLS KMKNDESNKE NSSEMDYLEN ATVIDESALT PEQRLGLKQA EERLERDHI FRLEKRSPEY TNCRYLCKLC LIHIENIQGA HKHIKEKRHK KNILEKQEES ELRSLPPPSP AHLAALSVAV I ELAKEHGI TDDDLRVRQE IVEEMSKVIT TFLPECSLRL YGSSLTRFAL KSSDVNIDIK FPPKMNHPDL LIKVLGILKK NV LYVDVES DFHAKVPVVV CRDRKSGLLC RVSAGNDMAC LTTDLLTALG KIEPVFIPLV LAFRYWAKLC YIDSQTDGGI PSY CFALMV MFFLQQRKPP LLPCLLGSWI EGFDPKRMDD FQLKGIVEEK FVKWECNSSS ATEKNSIAEE NKAKADQPKD DTKK TETDN QSNAMKEKHG KSPLALETPN RVSLGQLWLE LLKFYTLDFA LEEYVICVRI QDILTRENKN WPKRRIAIED PFSVK RNVA RSLNSQLVYE YVVERFRAAY RYFACPQTKG GNKSTVDFKK REKGKISNKK PVKSNNMATN GCILLGETTE KINAER EQP VQCDEMDCTS QRCIIDNNNL LVNELDFADH GQDSSSLSTS KSSEIEPKLD KKQDDLAPSE TCLKKELSQC NCIDLSK SP DPDKSTGTDC RSNLETESSH QSVCTDTSAT SCNCKATEDA SDLNDDDNLP TQELYYVFDK FILTSGKPPT IVCSICKK D GHSKNDCPED FRKIDLKPLP PMTNRFREIL DLVCKRCFDE LSPPCSEQHN REQILIGLEK FIQKEYDEKA RLCLFGSSK NGFGFRDSDL DICMTLEGHE NAEKLNCKEI IENLAKILKR HPGLRNILPI TTAKVPIVKF EHRRSGLEGD ISLYNTLAQH NTRMLATYA AIDPRVQYLG YTMKVFAKRC DIGDASRGSL SSYAYILMVL YFLQQRKPPV IPVLQEIFDG KQIPQRMVDG W NAFFFDKT EELKKRLPSL GKNTESLGEL WLGLLRFYTE EFDFKEYVIS IRQKKLLTTF EKQWTSKCIA IEDPFDLNHN LG AGVSRKM TNFIMKAFIN GRKLFGTPFY PLIGREAEYF FDSRVLTDGE LAPNDRCCRV CGKIGHYMKD CPKRKSLEHH HHH H

UniProtKB: Terminal uridylyltransferase 4

-
分子 #2: Protein lin-28 homolog A

分子名称: Protein lin-28 homolog A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: human Lin28A(full-length, residues 1-209) was cloned into pET28b vector with NdeI and XhoI sites. LEHHHHHH is the expression tag
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.850129 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSVSNQQFA GGCAKAAEEA PEEAPEDAAR AADEPQLLHG AGICKWFNVR MGFGFLSMTA RAGVALDPPV DVFVHQSKLH MEGFRSLKE GEAVEFTFKK SAKGLESIRV TGPGGVFCIG SERRPKGKSM QKRRSKGDRC YNCGGLDHHA KECKLPPQPK K CHFCQSIS ...文字列:
MGSVSNQQFA GGCAKAAEEA PEEAPEDAAR AADEPQLLHG AGICKWFNVR MGFGFLSMTA RAGVALDPPV DVFVHQSKLH MEGFRSLKE GEAVEFTFKK SAKGLESIRV TGPGGVFCIG SERRPKGKSM QKRRSKGDRC YNCGGLDHHA KECKLPPQPK K CHFCQSIS HMVASCPLKA QQGPSAQGKP TYFREEEEEI HSPTLLPEAQ NLEHHHHHH

UniProtKB: Protein lin-28 homolog A

-
分子 #3: pre-let-7g miRNA

分子名称: pre-let-7g miRNA / タイプ: rna / ID: 3 / 詳細: human pre-let-7g miRNA containing additional 3'-UUU / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.035369 KDa
配列文字列:
UGAGGUAGUA GUUUGUACAG UUUGAGGGUC UAUGAUACCA CCCGGUACAG GAGAUAACUG UACAGGCCAC UGCCUUGCUU U

-
分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製 #1

Preparation ID1
濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

-
試料調製 #2

Preparation ID2
濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

-
電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡TFS KRIOS
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 24091 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / 詳細: Three datasets with Quantifoil Cu grids.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡TFS KRIOS
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 13672 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / 詳細: Two datasets with UltrAufoil grids.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

Image recording ID1
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 192885
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る