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- PDB-9w4s: Cryo-EM structure of hTUT4_mini:hLin28A:pre-let-7g miRNA_UUU, con... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9w4s
タイトルCryo-EM structure of hTUT4_mini:hLin28A:pre-let-7g miRNA_UUU, conformation 2
要素
  • Protein lin-28 homolog A
  • Terminal uridylyltransferase 4
  • pre-let-7g miRNA
キーワードTRANSFERASE / Complex / TUTase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / transposable element silencing by mRNA destabilization / miRNA catabolic process / protein-RNA adaptor activity / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / pre-miRNA binding ...negative regulation of glial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation involved in kidney development / negative regulation of pre-miRNA processing / polyuridylation-dependent mRNA catabolic process / transposable element silencing by mRNA destabilization / miRNA catabolic process / protein-RNA adaptor activity / RNA uridylyltransferase / RNA 3'-end processing / pre-miRNA binding / RNA uridylyltransferase activity / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / miRNA metabolic process / Deadenylation of mRNA / pre-miRNA processing / positive regulation of cytoplasmic translation / sequence-specific mRNA binding / oocyte maturation / miRNA binding / stem cell population maintenance / Zygotic genome activation (ZGA) / germ cell development / positive regulation of TOR signaling / rough endoplasmic reticulum / translation initiation factor binding / positive regulation of neuron differentiation / stem cell differentiation / cellular response to glucose stimulus / P-body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / G-quadruplex RNA binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of translation / mRNA binding / nucleolus / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TUTase nucleotidyltransferase domain / : / : / Lin-28A-like, second zinc knuckle / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Cold-shock protein, DNA-binding ...TUTase nucleotidyltransferase domain / : / : / Lin-28A-like, second zinc knuckle / TUTase nucleotidyltransferase domain / PAP/25A-associated / Cid1 family poly A polymerase / : / Poly(A) RNA polymerase, mitochondrial-like, central palm domain / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleotidyltransferase superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Terminal uridylyltransferase 4 / Protein lin-28 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.82 Å
データ登録者Han, X. / Yamashita, S. / Tomita, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis of Lin28-dependent pre-let-7 oligo-uridylylation by TUT4
著者: Han, X. / Yamashita, S. / Tomita, K.
履歴
登録2025年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Terminal uridylyltransferase 4
B: Protein lin-28 homolog A
C: pre-let-7g miRNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,1536
ポリマ－177,9573
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Terminal uridylyltransferase 4 / TUTase 4 / Zinc finger CCHC domain-containing protein 11


分子量: 128071.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: human TUT4(residues 202-1313) was cloned into pET29a with NdeI and XhoI site. LEHHHHHH is the expression tag. The C-terminal half was not modeled due to the insufficient potential map.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUT4, KIAA0191, ZCCHC11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5TAX3, RNA uridylyltransferase
#2: タンパク質 Protein lin-28 homolog A / Lin-28A / Zinc finger CCHC domain-containing protein 1


分子量: 23850.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: human Lin28A (full-length, residues 1-209) was cloned into pET28b with NdeI and XhoI site. LEHHHHHH is the expression tag.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIN28A, CSDD1, LIN28, ZCCHC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H9Z2
#3: RNA鎖 pre-let-7g miRNA


分子量: 26035.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: human pre-let-7g miRNA containing additional 3'-UUU.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of hTUT4:hLin28A:pre-let-7g / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液
IDSpecimen-IDpH
117
227
試料
ID濃度 (mg/ml)Experiment-ID包埋シャドウイング染色凍結
10.71NONONOYES
20.71NONONOYES
試料支持
IDSpecimen-IDグリッドの材料グリッドのサイズ (divisions/in.)グリッドのタイプ
11COPPER300Quantifoil R1.2/1.3
22GOLDUltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結
ID凍結剤湿度 (%)Specimen-IDEntry-ID
1ETHANE10019W4S
2ETHANE10029W4S

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
EM imaging

加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 照射モード: FLOOD BEAM / モデル: TFS KRIOS / モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm

IDSpecimen-ID
11
22
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル撮影したグリッド数実像数詳細
1150GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)324091Three datasets with Quantifoil Cu grids.
2250GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)213672Two datasets with UltrAufoil grids.

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 274962 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 331.53 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00445714
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.94597983
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0514930
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061804
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d27.38932340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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