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万見
- EMDB-6557: Cryo-EM of bacteriophage phi29 emptied particles treated by low p... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6557
タイトルCryo-EM of bacteriophage phi29 emptied particles treated by low pH without CsCl-gradient-purify
マップデータreconstruction of bacteriophage phi29 emptied particles treated by low pH and without CsCl-gradient-purified.
試料
  • 試料: bacteriophage phi29 DNA emptied particles
  • ウイルス: Bacillus phage phi29 (ファージ)
キーワードbacteriophage phi29 / empty particles / tail knob protein gp9
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Xu JW / Gui M / Wang DH / Xiang Y
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: The bacteriophage ϕ29 tail possesses a pore-forming loop for cell membrane penetration.
著者: Jingwei Xu / Miao Gui / Dianhong Wang / Ye Xiang /
要旨: Most bacteriophages are tailed bacteriophages with an isometric or a prolate head attached to a long contractile, long non-contractile, or short non-contractile tail. The tail is a complex machine ...Most bacteriophages are tailed bacteriophages with an isometric or a prolate head attached to a long contractile, long non-contractile, or short non-contractile tail. The tail is a complex machine that plays a central role in host cell recognition and attachment, cell wall and membrane penetration, and viral genome ejection. The mechanisms involved in the penetration of the inner host cell membrane by bacteriophage tails are not well understood. Here we describe structural and functional studies of the bacteriophage ϕ29 tail knob protein gene product 9 (gp9). The 2.0 Å crystal structure of gp9 shows that six gp9 molecules form a hexameric tube structure with six flexible hydrophobic loops blocking one end of the tube before DNA ejection. Sequence and structural analyses suggest that the loops in the tube could be membrane active. Further biochemical assays and electron microscopy structural analyses show that the six hydrophobic loops in the tube exit upon DNA ejection and form a channel that spans the lipid bilayer of the membrane and allows the release of the bacteriophage genomic DNA, suggesting that cell membrane penetration involves a pore-forming mechanism similar to that of certain non-enveloped eukaryotic viruses. A search of other phage tail proteins identified similar hydrophobic loops, which indicates that a common mechanism might be used for membrane penetration by prokaryotic viruses. These findings suggest that although prokaryotic and eukaryotic viruses use apparently very different mechanisms for infection, they have evolved similar mechanisms for breaching the cell membrane.
履歴
登録2015年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年6月1日-
マップ公開2016年6月29日-
更新2016年6月29日-
現状2016年6月29日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6557.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6557.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of bacteriophage phi29 emptied particles treated by low pH and without CsCl-gradient-purified.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.64 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-12.90612984 - 18.329872129999998
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 675.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.642.642.64
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z675.840675.840675.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-12.90618.3300.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : bacteriophage phi29 DNA emptied particles

全体名称: bacteriophage phi29 DNA emptied particles
要素
  • 試料: bacteriophage phi29 DNA emptied particles
  • ウイルス: Bacillus phage phi29 (ファージ)

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超分子 #1000: bacteriophage phi29 DNA emptied particles

超分子名称: bacteriophage phi29 DNA emptied particles / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: Bacillus phage phi29

超分子名称: Bacillus phage phi29 / タイプ: virus / ID: 1 / 詳細: low pH treatment and DNA released / NCBI-ID: 10756 / 生物種: Bacillus phage phi29 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid protein, gp8

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10mM MgCl2, 20mM NaCl, 10mM Tris-HCL
グリッド詳細: Quantifoid, 2um x 2um, with thin carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2015年5月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 590
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particles
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 3420

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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