+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-6492 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Electron cryo-microscopy of bacteriophage EL chaperonin in the ATP-bound conformation | |||||||||
マップデータ | Phi-EL chaperonin in the ATP-bound conformation | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | chaperonin / phi-EL / protein folding / ATP conformation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / GroEL-GroES complex / apoptotic mitochondrial changes / positive regulation of interferon-alpha production / chaperone cofactor-dependent protein refolding / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of T cell activation ...mitochondrial unfolded protein response / protein import into mitochondrial intermembrane space / GroEL-GroES complex / apoptotic mitochondrial changes / positive regulation of interferon-alpha production / chaperone cofactor-dependent protein refolding / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of T cell activation / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / response to heat / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Pseudomonas phage EL (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Molugu SK / Hildenbrand ZL / Morgan DG / Sherman MB / He L / Georgopoulos C / Sernova NV / Kurochkina LP / Mesyanzhinov VV / Miroshnikov KA / Bernal RA | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2016 タイトル: Ring Separation Highlights the Protein-Folding Mechanism Used by the Phage EL-Encoded Chaperonin. 著者: Sudheer K Molugu / Zacariah L Hildenbrand / David Gene Morgan / Michael B Sherman / Lilin He / Costa Georgopoulos / Natalia V Sernova / Lidia P Kurochkina / Vadim V Mesyanzhinov / Konstantin ...著者: Sudheer K Molugu / Zacariah L Hildenbrand / David Gene Morgan / Michael B Sherman / Lilin He / Costa Georgopoulos / Natalia V Sernova / Lidia P Kurochkina / Vadim V Mesyanzhinov / Konstantin A Miroshnikov / Ricardo A Bernal / 要旨: Chaperonins are ubiquitous, ATP-dependent protein-folding molecular machines that are essential for all forms of life. Bacteriophage φEL encodes its own chaperonin to presumably fold exceedingly ...Chaperonins are ubiquitous, ATP-dependent protein-folding molecular machines that are essential for all forms of life. Bacteriophage φEL encodes its own chaperonin to presumably fold exceedingly large viral proteins via profoundly different nucleotide-binding conformations. Our structural investigations indicate that ATP likely binds to both rings simultaneously and that a misfolded substrate acts as the trigger for ATP hydrolysis. More importantly, the φEL complex dissociates into two single rings resulting from an evolutionarily altered residue in the highly conserved ATP-binding pocket. Conformational changes also more than double the volume of the single-ring internal chamber such that larger viral proteins are accommodated. This is illustrated by the fact that φEL is capable of folding β-galactosidase, a 116-kDa protein. Collectively, the architecture and protein-folding mechanism of the φEL chaperonin are significantly different from those observed in group I and II chaperonins. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_6492.map.gz | 7.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-6492-v30.xml emd-6492.xml | 10.4 KB 10.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_6492.jpg | 115.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6492 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-6492 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_6492.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Phi-EL chaperonin in the ATP-bound conformation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation
全体 | 名称: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1000: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation
超分子 | 名称: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homotetradecamer / Number unique components: 1 |
---|---|
分子量 | 理論値: 863.5354 KDa |
-分子 #1: phi-EL chaperonin
分子 | 名称: phi-EL chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Pseudomonas phage EL (ファージ) / 別称: Bacteriophage EL |
分子量 | 理論値: 61.6811 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET22 |
配列 | UniProtKB: Putative GroEL-like chaperonine protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 2.5 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 50 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM NaCl, 2 mM ATP, 2 mM MgCl2, 2 mM EDTA |
グリッド | 詳細: Quantifoil R2/2 grids glow-discharged in air for 1 minute |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 2-3 seconds before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
---|---|
温度 | 最低: 88 K / 最高: 103 K / 平均: 100 K |
日付 | 2006年8月1日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 12 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle |
---|---|
最終 再構成 | アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, EMAN2, RELION / 使用した粒子像数: 40613 |