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万見
- EMDB-6492: Electron cryo-microscopy of bacteriophage EL chaperonin in the AT... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6492
タイトルElectron cryo-microscopy of bacteriophage EL chaperonin in the ATP-bound conformation
マップデータPhi-EL chaperonin in the ATP-bound conformation
試料
  • 試料: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation
  • タンパク質・ペプチド: phi-EL chaperonin
キーワードchaperonin / phi-EL / protein folding / ATP conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / protein refolding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative GroEL-like chaperonine protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas phage EL (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Molugu SK / Hildenbrand ZL / Morgan DG / Sherman MB / He L / Georgopoulos C / Sernova NV / Kurochkina LP / Mesyanzhinov VV / Miroshnikov KA / Bernal RA
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Ring Separation Highlights the Protein-Folding Mechanism Used by the Phage EL-Encoded Chaperonin.
著者: Sudheer K Molugu / Zacariah L Hildenbrand / David Gene Morgan / Michael B Sherman / Lilin He / Costa Georgopoulos / Natalia V Sernova / Lidia P Kurochkina / Vadim V Mesyanzhinov / Konstantin ...著者: Sudheer K Molugu / Zacariah L Hildenbrand / David Gene Morgan / Michael B Sherman / Lilin He / Costa Georgopoulos / Natalia V Sernova / Lidia P Kurochkina / Vadim V Mesyanzhinov / Konstantin A Miroshnikov / Ricardo A Bernal /
要旨: Chaperonins are ubiquitous, ATP-dependent protein-folding molecular machines that are essential for all forms of life. Bacteriophage φEL encodes its own chaperonin to presumably fold exceedingly ...Chaperonins are ubiquitous, ATP-dependent protein-folding molecular machines that are essential for all forms of life. Bacteriophage φEL encodes its own chaperonin to presumably fold exceedingly large viral proteins via profoundly different nucleotide-binding conformations. Our structural investigations indicate that ATP likely binds to both rings simultaneously and that a misfolded substrate acts as the trigger for ATP hydrolysis. More importantly, the φEL complex dissociates into two single rings resulting from an evolutionarily altered residue in the highly conserved ATP-binding pocket. Conformational changes also more than double the volume of the single-ring internal chamber such that larger viral proteins are accommodated. This is illustrated by the fact that φEL is capable of folding β-galactosidase, a 116-kDa protein. Collectively, the architecture and protein-folding mechanism of the φEL chaperonin are significantly different from those observed in group I and II chaperonins.
履歴
登録2015年10月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月30日-
マップ公開2016年3月30日-
更新2016年4月27日-
現状2016年4月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6492.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6492.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Phi-EL chaperonin in the ATP-bound conformation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.4 Å/pix.
x 128 pix.
= 307.2 Å		2.4 Å/pix.
x 128 pix.
= 307.2 Å		2.4 Å/pix.
x 128 pix.
= 307.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.4 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.09223329 - 0.2510705
平均 (標準偏差)0.00487331 (±0.02107129)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 307.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.42.42.4
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z307.200307.200307.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0920.2510.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation

全体名称: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation
要素
  • 試料: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation
  • タンパク質・ペプチド: phi-EL chaperonin

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超分子 #1000: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation

超分子名称: Bacteriphage phi-EL encoded chaperonin in the ATP-bound conformation
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homotetradecamer / Number unique components: 1
分子量理論値: 863.5354 KDa

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分子 #1: phi-EL chaperonin

分子名称: phi-EL chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 14 / 集合状態: tetradecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Pseudomonas phage EL (ファージ) / 別称: Bacteriophage EL
分子量理論値: 61.6811 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET22
配列UniProtKB: Putative GroEL-like chaperonine protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM NaCl, 2 mM ATP, 2 mM MgCl2, 2 mM EDTA
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 grids glow-discharged in air for 1 minute
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 2-3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 88 K / 最高: 103 K / 平均: 100 K
日付2006年8月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 12 µm / 実像数: 50 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, EMAN2, RELION / 使用した粒子像数: 40613

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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