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- EMDB-64825: Structure of FtsZ1 in complex with GMPCPP from Candidatus Odinarc... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64825
タイトルStructure of FtsZ1 in complex with GMPCPP from Candidatus Odinarchaeota
マップデータThis is the final sharpened map with helical symmetry imposed. The contour level is based on values shown in chimera
試料
  • 複合体: FtsZ1 protein in complex with GMPCPP
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsZ
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER
キーワードCell division Protein / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain ...Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Candidatus Odinarchaeota (古細菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Bose S / Kutti RV
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number国
Department of Biotechnology (DBT, India)DBT/PR12422/MED/31/287/2014 インド
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Distinct filament morphology and membrane tethering features of the dual FtsZs in Odinarchaeota
著者: Kumari J / Palani S
履歴
登録2025年5月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月30日-
マップ公開2025年7月30日-
更新2025年7月30日-
現状2025年7月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64825.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64825.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the final sharpened map with helical symmetry imposed. The contour level is based on values shown in chimera
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.45
最小 - 最大-1.5401502 - 2.7509565
平均 (標準偏差)0.004211511 (±0.0689053)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: This is half map A. This is unsharpened map....

ファイルemd_64825_half_map_1.map
注釈This is half map_A. This is unsharpened map. The contour level is based on values shown in chimera
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: This is half map B. This is unsharpened map....

ファイルemd_64825_half_map_2.map
注釈This is half map_B. This is unsharpened map. The contour level is based on values shown in chimera
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FtsZ1 protein in complex with GMPCPP

全体名称: FtsZ1 protein in complex with GMPCPP
要素
  • 複合体: FtsZ1 protein in complex with GMPCPP
    • タンパク質・ペプチド: Cell division protein FtsZ
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

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超分子 #1: FtsZ1 protein in complex with GMPCPP

超分子名称: FtsZ1 protein in complex with GMPCPP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Candidatus Odinarchaeota (古細菌)
分子量理論値: 8.8 kDa/nm

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分子 #1: Cell division protein FtsZ

分子名称: Cell division protein FtsZ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Candidatus Odinarchaeota (古細菌)
分子量理論値: 38.742777 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MIYMRTLIKS ALSKARVEDY TKEDSEIEDT LRDAKAKITV IGVGGAGNNT ITRLKMEGVE GATTVAVNTD AQGLLHTISD QKILLGKQL TKGLGAGNDP KIGEAAAKEA IEELREVVKS DMIFITCGLG GGTGTGAAPV IAELAKEEKA LTVSIVTLPF K AEGVKREA ...文字列:
MIYMRTLIKS ALSKARVEDY TKEDSEIEDT LRDAKAKITV IGVGGAGNNT ITRLKMEGVE GATTVAVNTD AQGLLHTISD QKILLGKQL TKGLGAGNDP KIGEAAAKEA IEELREVVKS DMIFITCGLG GGTGTGAAPV IAELAKEEKA LTVSIVTLPF K AEGVKREA NARWGLEQLL KVCDSVIVIP NDRILEIAPE LSLNEAFRLA DEILIGGVKG ITELIFKPGL INLDFADVKK VM NNKGTAI IGMAESASNN SAVEAVELAI SNPLLDVDVS KASAALINLC GGPNLTIKHA EEAIRCVAKK IREDAEIIWG VII DQDMGK LTRATVILSG LQPRQLDENQ IDKKVINKSA KLALDEL

UniProtKB: Cell division protein FtsZ

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分子 #2: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: G2P
分子量理論値: 521.208 Da
Chemical component information

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMPCPP / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3110 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 23.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 130841 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 44.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -2.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / 使用した粒子像数: 356932
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-9v7v:
Structure of FtsZ1 in complex with GMPCPP from Candidatus Odinarchaeota

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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