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万見
- EMDB-6452: Cryo electron-microscopy reconstruction of the P. falciparum 80S ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6452
タイトルCryo electron-microscopy reconstruction of the P. falciparum 80S ribosome bound with A/P and P/E tRNAs
マップデータCryo-EM reconstruction of the P. falciparum schizont-stage ribosome in rotated state, bound to A/P and P/E tRNAs
試料
  • 試料: The schizont-stage Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to A/P and P/E tRNAs
  • 複合体: 80S ribosome
キーワードCryo-EM / malaria / translational pausing / RACK1
機能・相同性
機能・相同性情報


RMTs methylate histone arginines / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Protein methylation / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Metalloprotease DUBs ...RMTs methylate histone arginines / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Protein methylation / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Josephin domain DUBs / Metalloprotease DUBs / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Iron uptake and transport / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Translation initiation complex formation / Formation of a pool of free 40S subunits / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Aggrephagy / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Orc1 removal from chromatin / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Ub-specific processing proteases / Neddylation / MAPK6/MAPK4 signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ABC-family proteins mediated transport / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / protein-RNA complex assembly / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / positive regulation of apoptotic signaling pathway / maintenance of translational fidelity / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / modification-dependent protein catabolic process / rRNA processing / large ribosomal subunit / protein tag activity / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / : / Ribosomal protein S26e signature. / : / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e ...Ribosomal L28e/Mak16 / Ribosomal L28e protein family / : / Ribosomal protein S26e signature. / : / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein L29e / Ribosomal L29e protein family / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L13e, conserved site / Ribosomal protein L13e signature. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein L22e / Ribosomal protein L22e superfamily / Ribosomal L22e protein family / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein L38e / Ribosomal protein L38e superfamily / Ribosomal L38e protein family / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein L13e / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / 60S ribosomal protein L18a/ L20, eukaryotes / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal L40e family / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / Ribosomal protein S4e, N-terminal / RS4NT (NUC023) domain / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / Eukaryotic Ribosomal Protein L27, KOW domain / Ribosomal protein L23/L25, N-terminal / Ribosomal protein L23, N-terminal domain / Ribosomal protein L30e signature 2. / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / Ribosomal_S17 N-terminal / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein 60S L18 and 50S L18e / Ribosomal protein L27e / Ribosomal protein L27e superfamily / Ribosomal L27e protein family / Ribosomal protein L36e signature. / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal protein L15 / 60S ribosomal protein L39 / 40S ribosomal protein S29, putative / Ribosomal protein L37 / 40S ribosomal protein S19 / 60S ribosomal protein L18-2, putative / 60S ribosomal protein L19 / 60S ribosomal protein L27a, putative / 60S ribosomal protein L41 / 60S ribosomal protein L29 ...Ribosomal protein L15 / 60S ribosomal protein L39 / 40S ribosomal protein S29, putative / Ribosomal protein L37 / 40S ribosomal protein S19 / 60S ribosomal protein L18-2, putative / 60S ribosomal protein L19 / 60S ribosomal protein L27a, putative / 60S ribosomal protein L41 / 60S ribosomal protein L29 / 60S ribosomal protein L26, putative / 40S ribosomal protein S11, putative / 40S ribosomal protein S15A, putative / Large ribosomal subunit protein eL43 / 40S ribosomal protein S26 / Small ribosomal subunit protein eS30 / Large ribosomal subunit protein eL42 / 40S ribosomal protein S23, putative / Small ribosomal subunit protein eS12 / 60S ribosomal protein L7, putative / Small ribosomal subunit protein eS1 / 60S ribosomal protein L32 / 40S ribosomal protein S9, putative / 40S ribosomal protein S24 / 60S ribosomal protein L2 / 40S ribosomal protein S11 / 60S ribosomal protein L4 / 60S ribosomal protein L31 / 40S ribosomal protein S17, putative / 60S ribosomal protein L36 / 40S ribosomal protein S16, putative / 60S ribosomal protein L13 / Large ribosomal subunit protein eL22 / 40S ribosomal protein S5, putative / 40S ribosomal protein S10, putative / 60S ribosomal protein L11a, putative / 60S ribosomal protein L34 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / 40S ribosomal protein S15 / 60S ribosomal protein L17, putative / 40S ribosomal protein S6 / 60S ribosomal protein L18a / 60S ribosomal protein L6-2, putative / 60S ribosomal protein L23, putative / 60S ribosomal protein L23 / 60S ribosomal protein L6, putative / 60S ribosomal protein L24, putative / 40S ribosomal protein S27 / 40S ribosomal protein S7 / 40S ribosomal protein S19 / 40S ribosomal protein S21 / 60S ribosomal protein L35ae, putative / 60S ribosomal protein L28 / 60S ribosomal protein L38 / 40S ribosomal protein S18, putative / 60S ribosomal protein L35, putative / 40S ribosomal protein S4 / 60S ribosomal protein L3 / Small ribosomal subunit protein uS2 / 60S ribosomal protein L30e, putative / 60S ribosomal protein L13, putative / 40S ribosomal protein S20e, putative / 40S ribosomal protein S3 / 40S ribosomal protein S28e, putative / 60S ribosomal protein L27 / 40S ribosomal protein S5 / 60S ribosomal protein L14, putative / 60S ribosomal protein L21 / 60S ribosomal protein L7a / 60S ribosomal protein L5, putative / 40S ribosomal protein S25 / 60S ribosomal protein L10, putative / 40S ribosomal protein S8
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.8 Å
データ登録者Sun M / Li W / Blomqvist K / Das S / Hashem Y / Dvorin JD / Frank J
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: Cryo-EM structure of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to the anti-protozoan drug emetine.
著者: Wilson Wong / Xiao-chen Bai / Alan Brown / Israel S Fernandez / Eric Hanssen / Melanie Condron / Yan Hong Tan / Jake Baum / Sjors H W Scheres /
要旨: Malaria inflicts an enormous burden on global human health. The emergence of parasite resistance to front-line drugs has prompted a renewed focus on the repositioning of clinically approved drugs as ...Malaria inflicts an enormous burden on global human health. The emergence of parasite resistance to front-line drugs has prompted a renewed focus on the repositioning of clinically approved drugs as potential anti-malarial therapies. Antibiotics that inhibit protein translation are promising candidates for repositioning. We have solved the cryo-EM structure of the cytoplasmic ribosome from the human malaria parasite, Plasmodium falciparum, in complex with emetine at 3.2 Å resolution. Emetine is an anti-protozoan drug used in the treatment of ameobiasis that also displays potent anti-malarial activity. Emetine interacts with the E-site of the ribosomal small subunit and shares a similar binding site with the antibiotic pactamycin, thereby delivering its therapeutic effect by blocking mRNA/tRNA translocation. As the first cryo-EM structure that visualizes an antibiotic bound to any ribosome at atomic resolution, this establishes cryo-EM as a powerful tool for screening and guiding the design of drugs that target parasite translation machinery.
履歴
登録2015年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年10月14日-
マップ公開2015年10月14日-
更新2015年12月16日-
現状2015年12月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jbo
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6452.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6452.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 96.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of the P. falciparum schizont-stage ribosome in rotated state, bound to A/P and P/E tRNAs
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.66 Å/pix.
x 296 pix.
= 491.36 Å		1.66 Å/pix.
x 296 pix.
= 491.36 Å		1.66 Å/pix.
x 296 pix.
= 491.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.66 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.07200608 - 0.11696046
平均 (標準偏差)0.00066937 (±0.00645352)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ296296296
Spacing296296296
セルA=B=C: 491.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.661.661.66
M x/y/z296296296
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z491.360491.360491.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-190-190-189
NX/NY/NZ380380380
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS296296296
D min/max/mean-0.0720.1170.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : The schizont-stage Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to A/...

全体名称: The schizont-stage Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to A/P and P/E tRNAs
要素
  • 試料: The schizont-stage Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to A/P and P/E tRNAs
  • 複合体: 80S ribosome

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超分子 #1000: The schizont-stage Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to A/...

超分子名称: The schizont-stage Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to A/P and P/E tRNAs
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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超分子 #1: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫) / 株: 3D7 / 別称: Plasmodium

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES potassium, 50 mM KOAc, 10 mM NH4Cl, 2 mM DTT, 5 mM Mg(OAc)2
グリッド詳細: 300 mesh Copper/Molbydenum holey carton-coated Quantifoil R2/4 grid, containing an additional continuous thin layer of carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
日付2013年10月13日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 5734 / 平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 30120 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.26 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 23000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細see 'Materials and Methods' in Sun, M., et al 2015
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Arachnid, CTFFIND3, RELION / 使用した粒子像数: 22793

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3j79

ソフトウェア名称: MDFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jbo:
Cryo-electron microscopy reconstruction of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to P/E-tRNA

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3j7a

ソフトウェア名称: MDFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3jbo:
Cryo-electron microscopy reconstruction of the Plasmodium falciparum 80S ribosome bound to P/E-tRNA

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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