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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of Na+-translocating NADH-ubiquinone oxidoreductase from Vibrio cholerae reduced by NADH | |||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Na+-NQR / Na+ pump / oxidoreductase / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報riboflavin binding / NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / Gram-negative-bacterium-type cell wall / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / FAD binding / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / transmembrane transport / FMN binding ...riboflavin binding / NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / Gram-negative-bacterium-type cell wall / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / FAD binding / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / transmembrane transport / FMN binding / electron transfer activity / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
| 生物種 | Vibrio cholerae O395 (コレラ菌) | |||||||||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Ishikawa-Fukuda M / Kishikawa J / Kato T / Murai M | |||||||||||||||
| 資金援助 | 日本, 4件
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引用 | ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025タイトル: The Na-pumping mechanism driven by redox reactions in the NADH-quinone oxidoreductase from relies on dynamic conformational changes. 著者: Moe Ishikawa-Fukuda / Takehito Seki / Jun-Ichi Kishikawa / Takahiro Masuya / Kei-Ichi Okazaki / Takayuki Kato / Blanca Barquera / Hideto Miyoshi / Masatoshi Murai / ![]() 要旨: The Na-pumping NADH-quinone oxidoreductase (Na-NQR) is a key respiratory enzyme in many marine and pathogenic bacteria that couples electron transfer to Na-pumping across the membrane. Earlier X-ray ...The Na-pumping NADH-quinone oxidoreductase (Na-NQR) is a key respiratory enzyme in many marine and pathogenic bacteria that couples electron transfer to Na-pumping across the membrane. Earlier X-ray and cryo-EM structures of Na-NQR from suggested that the subunits harboring redox cofactors undergo conformational changes during catalytic turnover. However, these proposed rearrangements have not yet been confirmed. Here, we have identified at least five distinct conformational states of Na-NQR using: mutants that lack specific cofactors, specific inhibitors or low-sodium conditions. Molecular dynamics simulations based on these structural insights indicate that 2Fe-2S reduction in NqrD/E plays a crucial role in triggering Na translocation by driving structural rearrangements in the NqrD/E subunits, which subsequently influence NqrC and NqrF positioning. This study provides the first structural insights into the mechanism of Na translocation coupled to electron transfer in Na-NQR. | |||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_64518.map.gz | 118.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-64518-v30.xml emd-64518.xml | 29.2 KB 29.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| FSC (解像度算出) | emd_64518_fsc.xml | 10.6 KB | 表示 | FSCデータファイル |
| 画像 | emd_64518.png | 97.1 KB | ||
| マスクデータ | emd_64518_msk_1.map | 125 MB | マスクマップ | |
| Filedesc metadata | emd-64518.cif.gz | 8.4 KB | ||
| その他 | emd_64518_half_map_1.map.gz emd_64518_half_map_2.map.gz | 116 MB 116 MB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-64518 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-64518 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_64518_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_64518_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_64518_validation.xml.gz | 19.2 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_64518_validation.cif.gz | 24.9 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-64518 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-64518 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 9uuuMC ![]() 9u5gC ![]() 9ud2C ![]() 9ud3C ![]() 9ud4C ![]() 9ud5C ![]() 9ud6C ![]() 9ud8C ![]() 9ud9C ![]() 9udaC ![]() 9udfC ![]() 9udgC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_64518.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.88 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
| ファイル | emd_64518_msk_1.map | ||||||||||||
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| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
| ファイル | emd_64518_half_map_1.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
| ファイル | emd_64518_half_map_2.map | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 投影像・断面図 |
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| 密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
+全体 : Na(+)-translocating NADH-quinone reductase
+超分子 #1: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase
+分子 #1: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit A
+分子 #2: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit B
+分子 #3: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit C
+分子 #4: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit D
+分子 #5: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit E
+分子 #6: Na(+)-translocating NADH-quinone reductase subunit F
+分子 #7: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #8: RIBOFLAVIN
+分子 #9: CALCIUM ION
+分子 #10: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #11: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
+分子 #12: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 濃度 | 10 mg/mL | ||||||||||||||||||
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| 緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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| グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||||||||
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 特殊光学系 | 球面収差補正装置: Image corrector / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 65.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.048 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 81000 |
| 試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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万見について




キーワード
Vibrio cholerae O395 (コレラ菌)
データ登録者
日本, 4件
引用
































Z (Sec.)
Y (Row.)
X (Col.)

















































解析
FIELD EMISSION GUN


