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- EMDB-64381: Cryo-EM structure of pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S5... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64381
タイトルCryo-EM structure of pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of Nile Red
マップデータPostprocess map, I symmetry, 3.8A resolution
試料
  • 複合体: Pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of Nile Red
    • タンパク質・ペプチド: TIP60 double mutant (G12C/S50C)
  • リガンド: N-(1-pyrenyl)maleimide
キーワードArtificial designed protein complex / Fusion protein / Protein nanocage / Protein nanoparticle / Pyrene modification / DE NOVO PROTEIN
生物種synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Yamashita M / Kawakami N / Arai R / Ikeda A / Moriya T / Senda T / Miyamoto K
資金援助 日本, 8件
OrganizationGrant number国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP24ama121001 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K05324 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17KK0104 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H02522 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24K01267 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24KJ1946 日本
Japan Science and TechnologyJPMJSP2123 日本
Other privateJapan Association for Chemical Innovation (JACI) 8th Research Encouragement Award 日本
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2018
タイトル: Design of Hollow Protein Nanoparticles with Modifiable Interior and Exterior Surfaces.
著者: Norifumi Kawakami / Hiroki Kondo / Yuki Matsuzawa / Kaoru Hayasaka / Erika Nasu / Kenji Sasahara / Ryoichi Arai / Kenji Miyamoto /
要旨: Protein-based nanoparticles hold promise for a broad range of applications. Here, we report the production of a uniform anionic hollow protein nanoparticle, designated TIP60, which spontaneously ...Protein-based nanoparticles hold promise for a broad range of applications. Here, we report the production of a uniform anionic hollow protein nanoparticle, designated TIP60, which spontaneously assembles from a designed fusion protein subunit based on the geometric features of polyhedra. We show that TIP60 tolerates mutation and both its interior and exterior surfaces can be chemically modified. Moreover, TIP60 forms larger structures upon the addition of a cationic protein. Therefore, TIP60 can be used as a modifiable nano-building block for further molecular assembly.
履歴
登録2025年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月19日-
マップ公開2025年11月19日-
更新2025年11月26日-
現状2025年11月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64381.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64381.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocess map, I symmetry, 3.8A resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 384 pix.
= 425.088 Å		1.11 Å/pix.
x 384 pix.
= 425.088 Å		1.11 Å/pix.
x 384 pix.
= 425.088 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.107 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.008
最小 - 最大-0.014938145 - 0.03736352
平均 (標準偏差)-0.00018053908 (±0.0017764544)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 425.088 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_64381_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Full map, Refine3D, I symmetry, 3.8A resolution

ファイルemd_64381_additional_1.map
注釈Full map, Refine3D, I symmetry, 3.8A resolution
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2, Refine3D, I symmetry, 3.8A resolution

ファイルemd_64381_half_map_1.map
注釈Half map 2, Refine3D, I symmetry, 3.8A resolution
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1, Refine3D, I symmetry, 3.8A resolution

ファイルemd_64381_half_map_2.map
注釈Half map 1, Refine3D, I symmetry, 3.8A resolution
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of ...

全体名称: Pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of Nile Red
要素
  • 複合体: Pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of Nile Red
    • タンパク質・ペプチド: TIP60 double mutant (G12C/S50C)
  • リガンド: N-(1-pyrenyl)maleimide

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超分子 #1: Pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of ...

超分子名称: Pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of Nile Red
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
詳細: Pyrene-modified TIP60 (Truncated Icosahedral Protein composed of 60-mer fusion proteins) double mutant (G12C/S50C) with addition of Nile Red
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 1.108 MDa

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分子 #1: TIP60 double mutant (G12C/S50C)

分子名称: TIP60 double mutant (G12C/S50C) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 17.856383 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SQDPKNIKIM RLVTCEDIIG NISESQGLIT IKKAFVIIPM QATPGKPVQL VLCPWQPYTD DKEIVIDDSK VITITSPKD DIIKSYESHT RVLENKQVEE ILRLEKEIED LQRMKEQQEL SLTEASLQKL QERRDQELRR LEEE

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分子 #2: N-(1-pyrenyl)maleimide

分子名称: N-(1-pyrenyl)maleimide / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 120 / 式: A1L9F
分子量理論値: 297.307 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度12.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H12ClNO3Tris-HCl
1.0 mMC10H16N2O8EDTA

詳細: 20 mM Tris-HCl, 1 mM EDTA
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
詳細: PIB-10 (Vacuum Device Inc.) was used for glow discharge.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blotting time was 5 seconds (blot force 15).

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
温度最低: 77.0 K / 最高: 100.0 K
ソフトウェア名称: EPU
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2110 / 平均露光時間: 6.02 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 92000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 235783 / 詳細: Topaz auto-picking
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.14) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: An ab initio model was generated using RELION4 with variable-metric gradient descent (VDAM) algorithm.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.2) / 使用した粒子像数: 22050
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.2)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7eq9


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
ソフトウェア名称: Coot
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9uol:
Cryo-EM structure of pyrene-modified TIP60 double mutant (G12C/S50C) with addition of Nile Red

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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