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- EMDB-64192: Cryo-EM structure of the heterotrimeric kinesin-2 from Caenorhabd... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64192
タイトルCryo-EM structure of the heterotrimeric kinesin-2 from Caenorhabditis elegans
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of the Caenorhabditis elegans KAP-1 in complex with two hetero-paired tails from kinesin-2 KLP-20 and KLP-11
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-associated protein KAP-1
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KLP-20
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KLP-11
キーワードKinesin / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal heterotrimeric kinesin-II complex / kinesin II complex / negative regulation of non-motile cilium assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / intraciliary anterograde transport / positive regulation of non-motile cilium assembly / ciliary transition zone / cilium organization ...axonemal heterotrimeric kinesin-II complex / kinesin II complex / negative regulation of non-motile cilium assembly / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / Intraflagellar transport / intraciliary anterograde transport / positive regulation of non-motile cilium assembly / ciliary transition zone / cilium organization / anterograde axonal transport / non-motile cilium / kinesin complex / microtubule motor activity / microtubule-based movement / kinesin binding / axoneme / cilium assembly / axon cytoplasm / microtubule binding / microtubule / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-associated protein 3 / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain ...Kinesin-associated protein 3 / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-associated protein (KAP) / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Kinesin motor domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin-associated protein / Kinesin-like protein / Kinesin-like protein klp-20
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.39 Å
データ登録者Ren JQ / Zhao LY / Feng W
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2025
タイトル: A mutual co-recognition mechanism ensures the proper assembly of heterotrimeric kinesin-2 for intraflagellar transport.
著者: Jinqi Ren / Lingyan Zhao / Guanghan Chen / Guangshuo Ou / Wei Feng /
要旨: Heterotrimeric kinesin-2, composed of two distinct kinesin motors and a kinesin-associated protein (KAP), is essential for intraflagellar transport and ciliogenesis. KAP specifically recognizes the ...Heterotrimeric kinesin-2, composed of two distinct kinesin motors and a kinesin-associated protein (KAP), is essential for intraflagellar transport and ciliogenesis. KAP specifically recognizes the hetero-paired motor tails for the holoenzyme assembly, but the underlying mechanism remains unclear. Here, we determine the structure of KAP-1 in complex with the hetero-paired tails from kinesin-2 motors KLP-20 and KLP-11. KAP-1 forms an elongated superhelical structure characterized by a central groove and a C-terminal helical (CTH)-hook. The two motor tails fold together and are co-recognized by the central groove of KAP-1. The adjacent hetero-pairing trigger sequences preceding the two tails form an intertwined heterodimer, which co-captures the CTH-hook of KAP-1 to complete the holoenzyme assembly. Mutations in the interfaces between KAP-1 and the two tails disrupt the heterotrimeric kinesin-2 complex and impair kinesin-2-mediated intraflagellar transport. Thus, KAP-1 and the hetero-paired motors are mutually co-recognized, ensuring the proper assembly of heterotrimeric kinesin-2 for cargo transport.
履歴
登録2025年4月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64192.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 28.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 196 pix.
= 196. Å
1 Å/pix.
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= 196. Å
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= 196. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0838
最小 - 最大-0.1570385 - 0.41715035
平均 (標準偏差)0.0016919259 (±0.0138043035)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ196196196
Spacing196196196
セルA=B=C: 196.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_64192_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64192_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64192_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of the Caenorhabditis elegans KAP-1 in complex wi...

全体名称: Ternary complex of the Caenorhabditis elegans KAP-1 in complex with two hetero-paired tails from kinesin-2 KLP-20 and KLP-11
要素
  • 複合体: Ternary complex of the Caenorhabditis elegans KAP-1 in complex with two hetero-paired tails from kinesin-2 KLP-20 and KLP-11
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-associated protein KAP-1
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KLP-20
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-like protein KLP-11

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超分子 #1: Ternary complex of the Caenorhabditis elegans KAP-1 in complex wi...

超分子名称: Ternary complex of the Caenorhabditis elegans KAP-1 in complex with two hetero-paired tails from kinesin-2 KLP-20 and KLP-11
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)

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分子 #1: Kinesin-associated protein KAP-1

分子名称: Kinesin-associated protein KAP-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
配列文字列: MNQVSIDAHP SDQAIIVRFE QSPSSSAGIS IKKRASSANV ESLGHQKIIH LKEMSLDVDI RALSNVILQK CLFIPATSRS QLEQVLFYIQ KRGNQRISAR SRSSSAVSFD RRPIHSPTIS AELGKIDEYI ECFYGETSVE KNKGAVALYE LSKNPQNLTQ LVNNETLMMA ...文字列:
MNQVSIDAHP SDQAIIVRFE QSPSSSAGIS IKKRASSANV ESLGHQKIIH LKEMSLDVDI RALSNVILQK CLFIPATSRS QLEQVLFYIQ KRGNQRISAR SRSSSAVSFD RRPIHSPTIS AELGKIDEYI ECFYGETSVE KNKGAVALYE LSKNPQNLTQ LVNNETLMMA LARVFREDWK KHFEVGTNIM NLFVNISKFS CLHGILLHHK IGTLCVNAME HETKRYDFWI AEMKKTDQET LRKLKTAIRK QAMLLAACVT FLTNLATDIS VELKMVRRNL VALLVKCLQM SSESTSSLTT ATIKFLLKLS IFDENKIVME QNGTIEKLLK LFPIQDPELR KAVIMLLFNF SFDSKNLPKM VNGGLVPHMA SLLDSDTKAL NMMYLLSCND DAKAMLAYTD AIKLLMKDVL SGTGSEVTKA VLLNICLEKR NAQLVCGQRG QGLDLLMEMS INSRDLMLIK VVRAISSHEG ATQNMFLKWI ETLIGIAKNE GADNSESKSS FGLECMGTVA ELKVAPWAKI IQSENLVPWM KTQLQEGIDE SEEVTVLRDI KPLQLQIVIA CGTMARQLDA ARLLAPLIDT FVQLLQSCQI DDEFVVQLLY VFLQFLKHKE LSARLMTQDS ALGAHMIDLM HDANAVVREV CDNALLIMGE HSKEWAKRIA GERFKWHNAQ WLEMVERDDS EFVDYDDEDF GADLKFDHYD DGFDMNEPLF

UniProtKB: Kinesin-associated protein

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分子 #2: Kinesin-like protein KLP-20

分子名称: Kinesin-like protein KLP-20 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GGENLLEKVE EQAKLLEVNN KELEQSKFQE AHLRTQLEER TAVKVEIEER YSSLQEEAFV KSKKIKKVSN ELKDARAELK DLEEDHQRQV EAMLDDIRQL RKELLLNIAI IDEYIPVEHV ELIEKYVSWS EEHGDWQLKA IAYTGNNMRA SAPPAKKEFS NNNQTVPMYY ...文字列:
GGENLLEKVE EQAKLLEVNN KELEQSKFQE AHLRTQLEER TAVKVEIEER YSSLQEEAFV KSKKIKKVSN ELKDARAELK DLEEDHQRQV EAMLDDIRQL RKELLLNIAI IDEYIPVEHV ELIEKYVSWS EEHGDWQLKA IAYTGNNMRA SAPPAKKEFS NNNQTVPMYY SYRADLGAST AEHRPRTSSK KHRASIRLQQ LLT

UniProtKB: Kinesin-like protein klp-20

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分子 #3: Kinesin-like protein KLP-11

分子名称: Kinesin-like protein KLP-11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSEEDGRLES RTKEQHAQLE KKRRELAEQK RREREMVEAL ERQEEDTVDL KQTFSDLRTE VEAKTKKLKK MLIKLRQARN EIRDVSGAYS DERQDLDQTI AEVSKELKLK LLIVENFIPR DVSERIKERA EWNEDSFEWN VNAFQSTSSN SSTPLNNTIE VNEDGVFTRS ...文字列:
GSEEDGRLES RTKEQHAQLE KKRRELAEQK RREREMVEAL ERQEEDTVDL KQTFSDLRTE VEAKTKKLKK MLIKLRQARN EIRDVSGAYS DERQDLDQTI AEVSKELKLK LLIVENFIPR DVSERIKERA EWNEDSFEWN VNAFQSTSSN SSTPLNNTIE VNEDGVFTRS SGADSGVSVS GGNGTPATSQ FLDKRLVATP GCRRPMSMCE RMLVETAREQ FGAQRRPPIS GSGSFVEATI PEETIRFCGE NVVVFSALER FVPEVTDSDP STFSNSMMMS ARRPSIENLT IDASKVLVPI LNQSTMILKN SKNGQARNDT MPPNGSMRRS QN

UniProtKB: Kinesin-like protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Homemade / 材質: NICKEL/TITANIUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 3137 / 平均露光時間: 5.2 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2134786
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3) / 使用した粒子像数: 76259
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.5.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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