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タイトルA mutual co-recognition mechanism ensures the proper assembly of heterotrimeric kinesin-2 for intraflagellar transport.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 6816, Year 2025
掲載日2025年7月24日
著者Jinqi Ren / Lingyan Zhao / Guanghan Chen / Guangshuo Ou / Wei Feng /
PubMed 要旨Heterotrimeric kinesin-2, composed of two distinct kinesin motors and a kinesin-associated protein (KAP), is essential for intraflagellar transport and ciliogenesis. KAP specifically recognizes the ...Heterotrimeric kinesin-2, composed of two distinct kinesin motors and a kinesin-associated protein (KAP), is essential for intraflagellar transport and ciliogenesis. KAP specifically recognizes the hetero-paired motor tails for the holoenzyme assembly, but the underlying mechanism remains unclear. Here, we determine the structure of KAP-1 in complex with the hetero-paired tails from kinesin-2 motors KLP-20 and KLP-11. KAP-1 forms an elongated superhelical structure characterized by a central groove and a C-terminal helical (CTH)-hook. The two motor tails fold together and are co-recognized by the central groove of KAP-1. The adjacent hetero-pairing trigger sequences preceding the two tails form an intertwined heterodimer, which co-captures the CTH-hook of KAP-1 to complete the holoenzyme assembly. Mutations in the interfaces between KAP-1 and the two tails disrupt the heterotrimeric kinesin-2 complex and impair kinesin-2-mediated intraflagellar transport. Thus, KAP-1 and the hetero-paired motors are mutually co-recognized, ensuring the proper assembly of heterotrimeric kinesin-2 for cargo transport.
リンクNat Commun / PubMed:40707480 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.54 - 4.39 Å
構造データ

EMDB-64192: Cryo-EM structure of the heterotrimeric kinesin-2 from Caenorhabditis elegans
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.39 Å

PDB-9ikb:
Crystal structure of heterotrimeric Kinesin-2
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.54 Å

由来
  • caenorhabditis elegans (センチュウ)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Kineisin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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