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- EMDB-63958: Cryo-EM structure of Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63958
タイトルCryo-EM structure of Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with human CEACAM5
マップデータSharpen by DeepEMhancer
試料
  • 複合体: Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with human CEACAM5
    • タンパク質・ペプチド: Fusobacterium nucleatum CbpF
    • タンパク質・ペプチド: Cell adhesion molecule CEACAM5
キーワードFusobacterium nucleatum / trimeric autotransporter adhesin / CbpF / CEACAM5 / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


GPI anchor binding / homotypic cell-cell adhesion / negative regulation of myotube differentiation / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / heterophilic cell-cell adhesion / homophilic cell-cell adhesion / negative regulation of anoikis / side of membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / basolateral plasma membrane ...GPI anchor binding / homotypic cell-cell adhesion / negative regulation of myotube differentiation / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / heterophilic cell-cell adhesion / homophilic cell-cell adhesion / negative regulation of anoikis / side of membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular exosome / extracellular region / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. ...: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell adhesion molecule CEACAM5
類似検索 - 構成要素
生物種Fusobacterium nucleatum (バクテリア) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Li LJ / Shen F / Zhao X / Gao GF
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Binding of autotransporter adhesin CbpF to human CEACAM1 and CEACAM5: A Velcro model for bacterium adhesion.
著者: Fan Shen / Linjie Li / Dongchun Yang / Zhexiao Tang / Lu Zhang / Kefang Liu / Wenzhe Hou / Zhuozhuang Lu / Jing-Yuan Fang / Jianxun Qi / Xin Zhao / George F Gao /
要旨: In eukaryotic systems, three major types of cell junctions have been well characterized. While bacterial adhesion mechanisms also exhibit remarkable diversity, the molecular processes that regulate ...In eukaryotic systems, three major types of cell junctions have been well characterized. While bacterial adhesion mechanisms also exhibit remarkable diversity, the molecular processes that regulate the dynamic modulation of binding strength between elongated bacterial cells and host cells remain poorly understood. () utilizes the surface adhesin CbpF to interact with the highly expressed host receptors CEACAM1 and CEACAM5 on cancer cells to facilitate tumor colonization. By elucidating the structural details of CbpF binding to human CEACAM1/CEACAM5 receptors, and through mechanistic investigations, we identified that the prominent EFNGQYQ loop on CbpF and the key Q78 residue of CEACAM1/CEACAM5 constitute the molecular linchpin of this pathogen-host interface. Furthermore, we found a distinct type of binding particle and proposed a Velcro-like adhesion model. In this model, CbpF mediates robust attachment through the simultaneous interaction of multiple binding sites, akin to the interlocking mechanism of Velcro. This multivalent interaction allows to dynamically switch between firm anchoring and easy detachment, adapting to varying physiological microenvironments. Our study elucidates the dynamic modulation of bacterial adhesion strength and lays the foundation for developing therapeutic interventions to disrupt the bacterium-host interface.
履歴
登録2025年3月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2026年3月18日-
現状2026年3月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63958.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63958.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpen by DeepEMhancer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.76 Å/pix.
x 320 pix.
= 243.2 Å		0.76 Å/pix.
x 320 pix.
= 243.2 Å		0.76 Å/pix.
x 320 pix.
= 243.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.0017969065 - 1.5467637
平均 (標準偏差)0.0011313839 (±0.023280492)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 243.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_63958_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map before sharpening

ファイルemd_63958_additional_1.map
注釈Map before sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-B map

ファイルemd_63958_half_map_1.map
注釈Half-B map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-A map

ファイルemd_63958_half_map_2.map
注釈Half-A map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with human CEACAM5

全体名称: Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with human CEACAM5
要素
  • 複合体: Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with human CEACAM5
    • タンパク質・ペプチド: Fusobacterium nucleatum CbpF
    • タンパク質・ペプチド: Cell adhesion molecule CEACAM5

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超分子 #1: Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with human CEACAM5

超分子名称: Fusobacterium nucleatum CbpF in complex with human CEACAM5
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Fusobacterium nucleatum (バクテリア)

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分子 #1: Fusobacterium nucleatum CbpF

分子名称: Fusobacterium nucleatum CbpF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Fusobacterium nucleatum (バクテリア)
分子量理論値: 35.874555 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVSFSAPVFQ AGTGTDSTVA GVNNEANGEK SSAFGYENKA KEKLSSAFGY KNIANGIEGS AFGISNLAKG QYSSAFGFRN VANKRHSSA FGSGNEANGE QSSAFGFKNT VSGFNSSAFG SQYEVTGNFS GAFGMGEFNG QYQYKNEGNN SYMIGNKNKI A SGSNDNFI ...文字列:
MVSFSAPVFQ AGTGTDSTVA GVNNEANGEK SSAFGYENKA KEKLSSAFGY KNIANGIEGS AFGISNLAKG QYSSAFGFRN VANKRHSSA FGSGNEANGE QSSAFGFKNT VSGFNSSAFG SQYEVTGNFS GAFGMGEFNG QYQYKNEGNN SYMIGNKNKI A SGSNDNFI LGNNVHIGGG INNSVALGNN STVSASNTVS VGSSTLKRKI VNVGDGAISA NSSDAVTGRQ LYSGNGIDTA AW QNKLNVT RKNDYKDAND IDVNKWKAKL GVGSGGGGGT ADIENLRNEV NEKIDDVKDE VRENLYFQGS AWSHPQFEKG GGS GGGSGG SAWSHPQFEK HHHHHH

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分子 #2: Cell adhesion molecule CEACAM5

分子名称: Cell adhesion molecule CEACAM5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.404209 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MKLTIESTPF NVAEGKEVLL LVHNLPQHLF GYSWYKGERV DGNRQIIGYV IGTQQATPGP AYSGREIIYP NASLLIQNII QNDTGFYTL HVIKSDLVNE EATGQFRVYP ELENLYFQGS AWSHPQFEKG GGSGGGSGGS AWSHPQFEK

UniProtKB: Cell adhesion molecule CEACAM5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 240256
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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