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- EMDB-63652: Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana MET1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63652
タイトルCryo-EM structure of Arabidopsis thaliana MET1
マップデータ
試料
  • 複合体: MET1
    • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDNA methylation / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


zygote asymmetric cytokinesis in embryo sac / epigenetic programming in the endosperm / negative regulation of flower development / DNA-mediated transformation / inflorescence development / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / methyltransferase activity ...zygote asymmetric cytokinesis in embryo sac / epigenetic programming in the endosperm / negative regulation of flower development / DNA-mediated transformation / inflorescence development / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / methyltransferase activity / methylation / chromatin binding / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Kikuchi A / Arita K
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H05741, 24K01967, 24K21950 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM reveals evolutionarily conserved and distinct structural features of plant CG maintenance methyltransferase MET1.
著者: Amika Kikuchi / Atsuya Nishiyama / Yoshie Chiba / Makoto Nakanishi / Taiko Kim To / Kyohei Arita /
要旨: DNA methylation is essential for genomic function and transposable element silencing. In plants, DNA methylation occurs in CG, CHG, and CHH contexts (where H = A, T, or C), with the maintenance ...DNA methylation is essential for genomic function and transposable element silencing. In plants, DNA methylation occurs in CG, CHG, and CHH contexts (where H = A, T, or C), with the maintenance of CG methylation mediated by the DNA methyltransferase MET1. The molecular mechanism by which MET1 maintains CG methylation, however, remains unclear. Here, we report cryogenic electron microscopy structures of Arabidopsis thaliana MET1. We find that the methyltransferase domain of MET1 specifically methylates hemimethylated DNA in vitro. The structure of MET1 bound to hemimethylated DNA reveals the activation mechanism of MET1 resembling that of mammalian DNMT1. Curiously, the structure of apo-MET1 shows an autoinhibitory state distinct from that of DNMT1, where the RFTS2 domain and the connecting linker inhibit DNA binding. The autoinhibition of MET1 is relieved upon binding of a potential activator, ubiquitinated histone H3. Taken together, our structural analysis demonstrates both conserved and distinct molecular mechanisms regulating CG maintenance methylation in plant and animal DNA methyltransferases.
履歴
登録2025年3月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月20日-
マップ公開2025年8月20日-
更新2025年10月8日-
現状2025年10月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63652.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63652.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212.096 Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212.096 Å		1.06 Å/pix.
x 200 pix.
= 212.096 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06048 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.133
最小 - 最大-0.751879 - 1.19927
平均 (標準偏差)0.0008989124 (±0.029697908)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 212.096 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_63652_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63652_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_63652_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : MET1

全体名称: MET1
要素
  • 複合体: MET1
    • タンパク質・ペプチド: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: MET1

超分子名称: MET1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1

分子名称: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 173.114438 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPPTTMVENG AKAAKRKKRP LPEIQEVEDV PRTRRPRRAA ACTSFKEKSI RVCEKSATIE VKKQQIVEEE FLALRLTALE TDVEDRPTR RLNDFVLFDS DGVPQPLEML EIHDIFVSGA ILPSDVCTDK EKEKGVRCTS FGRVEHWSIS GYEDGSPVIW I STELADYD ...文字列:
GPPTTMVENG AKAAKRKKRP LPEIQEVEDV PRTRRPRRAA ACTSFKEKSI RVCEKSATIE VKKQQIVEEE FLALRLTALE TDVEDRPTR RLNDFVLFDS DGVPQPLEML EIHDIFVSGA ILPSDVCTDK EKEKGVRCTS FGRVEHWSIS GYEDGSPVIW I STELADYD CRKPAASYRK VYDYFYEKAR ASVAVYKKLS KSSGGDPDIG LEELLAAVVR SMSSGSKYFS SGAAIIDFVI SQ GDFIYNQ LAGLDETAKK HESSYVEIPV LVALREKSSK IDKPLQRERN PSNGVRIKEV SQVAESEALT SDQLVDGTDD DRR YAILLQ DEENRKSMQQ PRKNSSSGSA SNMFYIKINE DEIANDYPLP SYYKTSEEET DELILYDASY EVQSEHLPHR MLHN WALYN SDLRFISLEL LPMKQCDDID VNIFGSGVVT DDNGSWISLN DPDSGSQSHD PDGMCIFLSQ IKEWMIEFGS DDIIS ISIR TDVAWYRLGK PSKLYAPWWK PVLKTARVGI SILTFLRVES RVARLSFADV TKRLSGLQAN DKAYISSDPL AVERYL VVH GQIILQLFAV YPDDNVKRCP FVVGLASKLE DRHHTKWIIK KKKISLKELN LNPRAGMAPV ASKRKAMQAT TTRLVNR IW GEFYSNYSPE DPLQATAAEN GEDEVEEEGG NGEEEVEEEG ENGLTEDTVP EPVEVQKPHT PKKIRGSSGK REIKWDGE S LGKTSAGEPL YQQALVGGEM VAVGGAVTLE VDDPDEMPAI YFVEYMFEST DHCKMLHGRF LQRGSMTVLG NAANERELF LTNECMTTQL KDIKGVASFE IRSRPWGHQY RKKNITADKL DWARALERKV KDLPTEYYCK SLYSPERGGF FSLPLSDIGR SSGFCTSCK IREDEEKRST IKLNVSKTGF FINGIEYSVE DFVYVNPDSI GGLKEGSKTS FKSGRNIGLR AYVVCQLLEI V PKESRKAD LGSFDVKVRR FYRPEDVSAE KAYASDIQEL YFSQDTVVLP PGALEGKCEV RKKSDMPLSR EYPISDHIFF CD LFFDTSK GSLKQLPANM KPKFSTIKDD TLLRKKKGKG VESEIESEIV KPVEPPKEIR LATLDIFAGC GGLSHGLKKA GVS DAKWAI EYEEPAGQAF KQNHPESTVF VDNCNVILRA IMEKGGDQDD CVSTTEANEL AAKLTEEQKS TLPLPGQVDF INGG PPCQG FSGMNRFNQS SWSKVQCEMI LAFLSFADYF RPRYFLLENV RTFVSFNKGQ TFQLTLASLL EMGYQVRFGI LEAGA YGVS QSRKRAFIWA AAPEEVLPEW PEPMHVFGVP KLKISLSQGL HYAAVRSTAL GAPFRPITVR DTIGDLPSVE NGDSRT NKE YKEVAVSWFQ KEIRGNTIAL TDHICKAMNE LNLIRCKLIP TRPGADWHDL PKRKVTLSDG RVEEMIPFCL PNTAERH NG WKGLYGRLDW QGNFPTSVTD PQPMGKVGMC FHPEQHRILT VRECARSQGF PDSYEFAGNI NHKHRQIGNA VPPPLAFA L GRKLKEALHL KKSPQHQP

UniProtKB: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 54.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 307752
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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