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- EMDB-63522: Cryo-EM structure of GPR3-1IU9 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63522
タイトルCryo-EM structure of GPR3-1IU9 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: dimer state of GPR3-1IU9
キーワードGPCR / G protein / cryo-EM / membrane protein / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate racemase activity / aspartate racemase / sphingosine-1-phosphate receptor activity / regulation of meiotic nuclear division / regulation of metabolic process / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis ...aspartate racemase activity / aspartate racemase / sphingosine-1-phosphate receptor activity / regulation of meiotic nuclear division / regulation of metabolic process / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cold-induced thermogenesis / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
G protein-coupled receptor 3 / Aspartate racemase / G protein-coupled receptor 3/6/12 orphan / Asp/Glu racemase, active site 1 / Aspartate and glutamate racemases signature 1. / Aspartate and glutamate racemases signature 2. / Asp/Glu racemase / Asp/Glu/hydantoin racemase / Asp/Glu/Hydantoin racemase / G-protein coupled receptors family 1 signature. ...G protein-coupled receptor 3 / Aspartate racemase / G protein-coupled receptor 3/6/12 orphan / Asp/Glu racemase, active site 1 / Aspartate and glutamate racemases signature 1. / Aspartate and glutamate racemases signature 2. / Asp/Glu racemase / Asp/Glu/hydantoin racemase / Asp/Glu/Hydantoin racemase / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family)
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate racemase / G-protein coupled receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.66 Å
データ登録者Hua T / Liu ZJ / Li XT / Chang H
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China)32022038 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32230026 中国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Structural basis of oligomerization-modulated activation and autoinhibition of orphan receptor GPR3.
著者: Hao Chang / Xiaoting Li / Hongqing Tu / Lijie Wu / Yanan Yu / Junlin Liu / Na Chen / Wei L Shen / Tian Hua /
要旨: G protein-coupled receptor 3 (GPR3) is a class A orphan receptor characterized by high constitutive activity in the G signaling pathway. GPR3 has been implicated in Alzheimer's disease and the ...G protein-coupled receptor 3 (GPR3) is a class A orphan receptor characterized by high constitutive activity in the G signaling pathway. GPR3 has been implicated in Alzheimer's disease and the regulation of thermogenesis in human adipocytes, yet the molecular mechanisms underlying its self-activation and potential endogenous modulators remain unclear. In this study, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of GPR3 in different oligomerization states, both in the absence and presence of G protein. Notably, in addition to the monomeric form of GPR3, our findings reveal a functional GPR3 dimer with an extensive dimer interface-a feature rarely observed in class A GPCRs. Moreover, oligomerization appears to be linked to a unique autoinhibition mechanism involving intracellular loops, which may regulate GPR3 signaling. Collectively, these results provide new insights into the oligomerization-modulated activation of orphan GPCRs, advancing our understanding of their signaling properties.
履歴
登録2025年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月9日-
マップ公開2025年4月9日-
更新2025年4月23日-
現状2025年4月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63522.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63522.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 256 pix.
= 245.76 Å		0.96 Å/pix.
x 256 pix.
= 245.76 Å		0.96 Å/pix.
x 256 pix.
= 245.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.96 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大-0.001644624 - 1.8990179
平均 (標準偏差)0.0018222984 (±0.02763449)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 245.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_63522_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_63522_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : dimer state of GPR3-1IU9

全体名称: dimer state of GPR3-1IU9
要素
  • 複合体: dimer state of GPR3-1IU9

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超分子 #1: dimer state of GPR3-1IU9

超分子名称: dimer state of GPR3-1IU9 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 210 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GRAPHENE OXIDE / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 1.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

1iu9


詳細: GPR3:AlphaFOLD2 PGS:1IU9
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 205789
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1iu9


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 118.6
得られたモデル

PDB-9lyd:
Cryo-EM structure of GPR3-1IU9 complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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