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万見
- EMDB-6313: 2.5A structure of lysozyme solved by MicroED -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6313
タイトル2.5A structure of lysozyme solved by MicroED
マップデータLysozyme electron diffraction phased by molecular replacement. PDB ID 3J6K.
試料
  • 試料: Hen egg white lysozyme
  • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C
キーワードlysozyme / microcrystal
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nannenga BL / Shi D / Leslie AGW / Gonen T
引用ジャーナル: Nat Methods / 年: 2014
タイトル: High-resolution structure determination by continuous-rotation data collection in MicroED.
著者: Brent L Nannenga / Dan Shi / Andrew G W Leslie / Tamir Gonen /
要旨: MicroED uses very small three-dimensional protein crystals and electron diffraction for structure determination. We present an improved data collection protocol for MicroED called 'continuous ...MicroED uses very small three-dimensional protein crystals and electron diffraction for structure determination. We present an improved data collection protocol for MicroED called 'continuous rotation'. Microcrystals are continuously rotated during data collection, yielding more accurate data. The method enables data processing with the crystallographic software tool MOSFLM, which resulted in improved resolution for the model protein lysozyme. These improvements are paving the way for the broad implementation and application of MicroED in structural biology.
履歴
登録2015年3月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月8日-
マップ公開2015年4月8日-
更新2015年4月8日-
現状2015年4月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j6k
  • 表面レベル: 1.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j6k
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6313.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6313.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Lysozyme electron diffraction phased by molecular replacement. PDB ID 3J6K.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.61 Å/pix.
x 125 pix.
= 75.96 Å		0.61 Å/pix.
x 125 pix.
= 75.96 Å		0.62 Å/pix.
x 60 pix.
= 37.22 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 0.60768 Å / Y: 0.60768 Å / Z: 0.62033 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-3.15723062 - 5.18146324
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 96
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin-125-60-125
サイズ12560125
Spacing12512560
セルA: 75.96 Å / B: 75.96 Å / C: 37.219982 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.607680.607680.62033333333333
M x/y/z12512560
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z75.96075.96037.220
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-125-125-60
NX/NY/NZ12512560
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS-60-125-125
NC/NR/NS60125125
D min/max/mean-3.1575.1810.000

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添付データ

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セグメンテーションマップ: This mask represents the map masked around the...

注釈This mask represents the map masked around the asymmetric unit (PDB 3J6K)
ファイルemd_6313_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Hen egg white lysozyme

全体名称: Hen egg white lysozyme
要素
  • 試料: Hen egg white lysozyme
  • タンパク質・ペプチド: Lysozyme C

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超分子 #1000: Hen egg white lysozyme

超分子名称: Hen egg white lysozyme / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: lysozyme microcrystals / 集合状態: 1 / Number unique components: 1
分子量理論値: 14.3 KDa

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分子 #1: Lysozyme C

分子名称: Lysozyme C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: lysozyme / 詳細: lysozyme microcrystals / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: egg white
分子量理論値: 14.3 KDa
配列UniProtKB: Lysozyme C

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

濃度200 mg/mL
緩衝液pH: 4.5
詳細: 50 mM sodium acetate, 3.5 M sodium chloride, 15% PEG5000
グリッド詳細: 300 mesh copper grid with holey carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: Add crystals to grid for 30 seconds and blot for 10-12 seconds.
詳細batch crystallization
結晶化詳細: batch crystallization

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 90 K / 最高: 110 K / 平均: 100 K
日付2014年2月4日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 0.1 e/Å2 / カメラ長: 1500
詳細: Raw diffraction images are available upon request. Contact the Gonen lab for access.
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: -45 / Tilt angle max: 45 / Tilt series - Axis1 - Min angle: -45 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 45 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
結晶パラメータ単位格子 - A: 75.96 Å / 単位格子 - B: 75.96 Å / 単位格子 - C: 37.22 Å / 単位格子 - γ: 90 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 空間群: P 43 21 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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