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万見
- EMDB-6307: Electron cryo-microscopy of microtubule-bound TTLL7 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6307
タイトルElectron cryo-microscopy of microtubule-bound TTLL7
マップデータReconstruction of a Tubulin Tyrosine Ligase-Like Glutamylase bound to the microtubule
試料
  • 試料: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) bound to the microtubule
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) Family Glutamylase
  • タンパク質・ペプチド: tubulin
キーワードmicrotubule-bound TTLL7
生物種Homo sapiens (ヒト) / Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.95 Å
データ登録者Wilson-Kubalek EM / Garnham CP / Vemu A / Yu I / Szyk A / Lander GC / Milligan RA / Roll-Mecak A
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Multivalent Microtubule Recognition by Tubulin Tyrosine Ligase-like Family Glutamylases.
著者: Christopher P Garnham / Annapurna Vemu / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Ian Yu / Agnieszka Szyk / Gabriel C Lander / Ronald A Milligan / Antonina Roll-Mecak /
要旨: Glutamylation, the most prevalent tubulin posttranslational modification, marks stable microtubules and regulates recruitment and activity of microtubule- interacting proteins. Nine enzymes of the ...Glutamylation, the most prevalent tubulin posttranslational modification, marks stable microtubules and regulates recruitment and activity of microtubule- interacting proteins. Nine enzymes of the tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) family catalyze glutamylation. TTLL7, the most abundant neuronal glutamylase, adds glutamates preferentially to the β-tubulin tail. Coupled with ensemble and single-molecule biochemistry, our hybrid X-ray and cryo-electron microscopy structure of TTLL7 bound to the microtubule delineates a tripartite microtubule recognition strategy. The enzyme uses its core to engage the disordered anionic tails of α- and β-tubulin, and a flexible cationic domain to bind the microtubule and position itself for β-tail modification. Furthermore, we demonstrate that all single-chain TTLLs with known glutamylase activity utilize a cationic microtubule-binding domain analogous to that of TTLL7. Therefore, our work reveals the combined use of folded and intrinsically disordered substrate recognition elements as the molecular basis for specificity among the enzymes primarily responsible for chemically diversifying cellular microtubules.
履歴
登録2015年3月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月29日-
マップ公開2015年5月27日-
更新2015年6月10日-
現状2015年6月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6307.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6307.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of a Tubulin Tyrosine Ligase-Like Glutamylase bound to the microtubule
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.73 Å/pix.
x 102 pix.
= 278.46 Å		2.73 Å/pix.
x 62 pix.
= 169.26 Å		2.73 Å/pix.
x 67 pix.
= 182.91 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.73 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6 / ムービー #1: 0.6
最小 - 最大-4.09821844 - 7.11796856
平均 (標準偏差)-0.04005896 (±1.32854939)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin14-31-36
サイズ6267102
Spacing6267102
セルA: 182.91 Å / B: 169.26 Å / C: 278.46 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.732.732.73
M x/y/z6762102
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z182.910169.260278.460
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-3114-36
NC/NR/NS6762102
D min/max/mean-4.0987.118-0.040

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) bound to the microtubule

全体名称: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) bound to the microtubule
要素
  • 試料: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) bound to the microtubule
  • タンパク質・ペプチド: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) Family Glutamylase
  • タンパク質・ペプチド: tubulin

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超分子 #1000: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) bound to the microtubule

超分子名称: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) bound to the microtubule
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse / 集合状態: one TTLL7 bound to tubulin dimer / Number unique components: 2
分子量実験値: 61 KDa / 理論値: 61 KDa / 手法: SDS PAGE

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分子 #1: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) Family Glutamylase

分子名称: Tubulin Tyrosine Ligase-Like (TTLL7) Family Glutamylase
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TTLL7 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 61 KDa / 理論値: 61 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: tubulin

分子名称: tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Two sources of tubulin were used: cytoskeletal tubulin from bovine brain and human tubulin from TCA 201 cells.
組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine / 組織: brain / 細胞中の位置: cytoskeleton

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度11 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: 20 mM HEPES, 0.5 mM ATP, 1 mM TCEP, 50 mM NaCl
グリッド詳細: Protochips C-flat grid: holey carbon with 2 um holes and 400 mesh copper grid with 2 um spacing
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: Blot grid from behind for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 62000x magnification.
日付2014年8月5日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 2.73 µm / 実像数: 614 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 62000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細We used IHRSR adapted for microtubules with a dimer repeat.
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.95 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2, FREALIGN
詳細: Final maps were calculated from three averaged data sets.
CTF補正詳細: CTFIND v3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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