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万見
- EMDB-6291: 16 Angstrom cryo-EM reconstruction of the alpha, beta, gamma TF55... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6291
タイトル16 Angstrom cryo-EM reconstruction of the alpha, beta, gamma TF55 chaperonin
マップデータCryo-EM reconstruction of the Sulfolobus solfataricus TF55 alpha/beta/gamma chaperonin
試料
  • 試料: Cryo-EM reconstruction of the TF55 chaperonin containing the alpha, beta and gamma subunits
  • タンパク質・ペプチド: TF55 chaperonin
キーワードTF55 chaperonin / protein folding / Sulfolobus solfataricus / cryo-EM
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Chaston JJ / Stewart AG / Smits C / Aragao D / Struwe W / Benesch J / Xwong A / Ling M / Ashsan B / Sandin S ...Chaston JJ / Stewart AG / Smits C / Aragao D / Struwe W / Benesch J / Xwong A / Ling M / Ashsan B / Sandin S / Rhodes D / Molugu SK / Bernal RA / Stock D
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Insights into the Evolution and Stress Adaptation of Type II Chaperonins.
著者: Jessica J Chaston / Callum Smits / David Aragão / Andrew S W Wong / Bilal Ahsan / Sara Sandin / Sudheer K Molugu / Sanjay K Molugu / Ricardo A Bernal / Daniela Stock / Alastair G Stewart /
要旨: Chaperonins are essential biological complexes assisting protein folding in all kingdoms of life. Whereas homooligomeric bacterial GroEL binds hydrophobic substrates non-specifically, the ...Chaperonins are essential biological complexes assisting protein folding in all kingdoms of life. Whereas homooligomeric bacterial GroEL binds hydrophobic substrates non-specifically, the heterooligomeric eukaryotic CCT binds specifically to distinct classes of substrates. Sulfolobales, which survive in a wide range of temperatures, have evolved three different chaperonin subunits (α, β, γ) that form three distinct complexes tailored for different substrate classes at cold, normal, and elevated temperatures. The larger octadecameric β complexes cater for substrates under heat stress, whereas smaller hexadecameric αβ complexes prevail under normal conditions. The cold-shock complex contains all three subunits, consistent with greater substrate specificity. Structural analysis using crystallography and electron microscopy reveals the geometry of these complexes and shows a novel arrangement of the α and β subunits in the hexadecamer enabling incorporation of the γ subunit.
履歴
登録2015年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年5月27日-
マップ公開2016年2月17日-
更新2016年4月13日-
現状2016年4月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6291.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6291.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of the Sulfolobus solfataricus TF55 alpha/beta/gamma chaperonin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.17 Å/pix.
x 160 pix.
= 347.84 Å		2.17 Å/pix.
x 160 pix.
= 347.84 Å		2.17 Å/pix.
x 160 pix.
= 347.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.174 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.2 / ムービー #1: 1.2
最小 - 最大-4.29047346 - 8.94482517
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-59-59-59
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 347.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.1742.1742.174
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z347.840347.840347.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-8211244
NX/NY/NZ115138149
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-59-59-59
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-4.2908.945-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM reconstruction of the TF55 chaperonin containing the alph...

全体名称: Cryo-EM reconstruction of the TF55 chaperonin containing the alpha, beta and gamma subunits
要素
  • 試料: Cryo-EM reconstruction of the TF55 chaperonin containing the alpha, beta and gamma subunits
  • タンパク質・ペプチド: TF55 chaperonin

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超分子 #1000: Cryo-EM reconstruction of the TF55 chaperonin containing the alph...

超分子名称: Cryo-EM reconstruction of the TF55 chaperonin containing the alpha, beta and gamma subunits
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: Octadecamer composed of 6 alpha, 6 beta, and 6 gamma subunits per complex
Number unique components: 1
分子量理論値: 1.08 MDa / 手法: sequence

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分子 #1: TF55 chaperonin

分子名称: TF55 chaperonin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The TF55 chaperonin is composed of three proteins (alpha, beta, and gamma) arranged in an alternating fashion to form a 9-subunit ring (3 of each protein) which then stacks back-to-back with ...詳細: The TF55 chaperonin is composed of three proteins (alpha, beta, and gamma) arranged in an alternating fashion to form a 9-subunit ring (3 of each protein) which then stacks back-to-back with a second ring, forming an 18-subunit complex.
コピー数: 18 / 集合状態: octadecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 株: DSM1617
分子量理論値: 1 MDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 組換プラスミド: pETDUET (Novagen)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 20 mM Tris-Cl, pH 8.0, 2 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 50 mM NaCl
グリッド詳細: 400-mesh copper grid with holey carbon film support (Quantifoil R2/2)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 108 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
手法: 3 microliters of sample were blotted off the Quantifoil R2/2 grid for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FS
温度最低: 83 K / 最高: 103 K / 平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 250,000 times magnification.
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: JEOL in-column
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2014年6月20日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 16534 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 69000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: 626 Gatan holder / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Particle selection was performed using the e2boxer.py component of the EMAN2. Data was ctf-corrected using the ctfit algorithm and refined using EMAN.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN, EMAN2 / 使用した粒子像数: 16534
最終 2次元分類クラス数: 100
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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