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- EMDB-62763: Bundled helical structure of EfAvs5(SIR2-STAND) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62763
タイトルBundled helical structure of EfAvs5(SIR2-STAND)
マップデータ
試料
  • 複合体: EfAvs5(SIR2-STAND)
キーワードanti-phage / sir2 / STAND / IMMUNE SYSTEM
生物種Escherichia fergusonii (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Wang Y / Zheng J
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32370071, 32070040 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Filamentation activates bacterial Avs5 antiviral protein.
著者: Yiqun Wang / Yuqing Tian / Xu Yang / Feng Yu / Jianting Zheng /
要旨: Bacterial antiviral STANDs (Avs) are evolutionarily related to the nucleotide-binding oligomerization domain (NOD)-like receptors widely distributed in immune systems across animals and plants. ...Bacterial antiviral STANDs (Avs) are evolutionarily related to the nucleotide-binding oligomerization domain (NOD)-like receptors widely distributed in immune systems across animals and plants. EfAvs5, a type 5 Avs from Escherichia fergusonii, contains an N-terminal SIR2 effector domain, a NOD, and a C-terminal sensor domain, conferring protection against diverse phage invasions. Despite the established roles of SIR2 and STAND in prokaryotic and eukaryotic immunity, the mechanism underlying their collaboration remains unclear. Here we present cryo-EM structures of EfAvs5 filaments, elucidating the mechanisms of dimerization, filamentation, filament bundling, ATP binding, and NAD hydrolysis, all of which are crucial for anti-phage defense. The SIR2 and NOD domains engage in intra- and inter-dimer interaction to form an individual filament, while the outward C-terminal sensor domains contribute to bundle formation. Filamentation potentially stabilizes the dimeric SIR2 configuration, thereby activating the NADase activity of EfAvs5. Furthermore, we identify the nucleotide kinase gp1.7 of phage T7 as an activator of EfAvs5, demonstrating its ability to induce filamentation and NADase activity. Together, we uncover the filament assembly of Avs5 as a unique mechanism to switch enzyme activities and perform anti-phage defenses.
履歴
登録2024年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月19日-
マップ公開2025年3月19日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62763.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62763.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.78 Å/pix.
x 360 pix.
= 640.8 Å		1.78 Å/pix.
x 360 pix.
= 640.8 Å		1.78 Å/pix.
x 360 pix.
= 640.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.78 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.41598022 - 1.6365207
平均 (標準偏差)0.000028427969 (±0.06465222)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 640.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_62763_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_62763_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_62763_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : EfAvs5(SIR2-STAND)

全体名称: EfAvs5(SIR2-STAND)
要素
  • 複合体: EfAvs5(SIR2-STAND)

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超分子 #1: EfAvs5(SIR2-STAND)

超分子名称: EfAvs5(SIR2-STAND) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5, #7-#10, #6
由来(天然)生物種: Escherichia fergusonii (バクテリア)
分子量理論値: 800 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTRISTRIS
50.0 mMKClKCl
3.0 mMDTTDTT
5.0 mMMgCl2MgCl2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
温度最低: 77.0 K / 最高: 77.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 IS (4k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 40 / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 48.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 84.531 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 181548
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 1392237
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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