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- EMDB-6231: The export receptor Crm1 forms a dimer to promote nuclear export ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6231
タイトルThe export receptor Crm1 forms a dimer to promote nuclear export of HIV RNA
マップデータRandom conical tilt reconstruction from negative-stain electron micrographs of a human Crm1/RanGTP dimer bound to the HIV-1 Rev-RRE complex.
試料
  • 試料: A dimer of human Crm1/RanGTP bound to the HIV Rev-RRE complex
  • タンパク質・ペプチド: Crm1
  • タンパク質・ペプチド: Ran
  • タンパク質・ペプチド: Rev
  • RNA: Rev Response Element
キーワードRNA Nuclear Export / HIV-host interactions / Human Crm1 / Human Ran / HIV-1 Rev / HIV-1 Rev Response Element
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of nuclear pore => GO:0017056 / small GTPase binding => GO:0031267 / protein binding / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of centrosome duplication / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity ...structural constituent of nuclear pore => GO:0017056 / small GTPase binding => GO:0031267 / protein binding / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of centrosome duplication / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / manchette / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / host cell nucleolus / importin-alpha family protein binding / regulation of protein export from nucleus / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / GTP metabolic process / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / MicroRNA (miRNA) biogenesis / nucleocytoplasmic transport / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Maturation of hRSV A proteins / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mitotic sister chromatid segregation / spermatid development / protein localization to nucleus / ribosomal large subunit export from nucleus / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / sperm flagellum / mRNA transport / Binding and entry of HIV virion / viral process / mRNA export from nucleus / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / nuclear pore / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / ribosomal subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / Cajal body / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / viral life cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / NPAS4 regulates expression of target genes / protein export from nucleus / centriole / mitotic spindle organization / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / male germ cell nucleus / hippocampus development / RHO GTPases Activate Formins / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Transcriptional regulation by small RNAs / Assembly Of The HIV Virion / Heme signaling / MAPK6/MAPK4 signaling / Budding and maturation of HIV virion / recycling endosome / G protein activity / kinetochore / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / GDP binding / melanosome / positive regulation of protein binding / ribosome biogenesis / nuclear envelope / mitotic cell cycle / midbody / actin cytoskeleton organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nuclear membrane / host cell cytoplasm / cadherin binding / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity
類似検索 - 分子機能
Anti-repression trans-activator protein, REV protein / Anti-repression trans-activator protein, REV protein / REV protein (anti-repression trans-activator protein) / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal ...Anti-repression trans-activator protein, REV protein / Anti-repression trans-activator protein, REV protein / REV protein (anti-repression trans-activator protein) / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1, C-terminal / Exportin-1, C-terminal / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Ran GTPase / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Exportin-1 / Protein Rev / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Booth DS / Cheng Y / Frankel AD
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: The export receptor Crm1 forms a dimer to promote nuclear export of HIV RNA.
著者: David S Booth / Yifan Cheng / Alan D Frankel /
要旨: The HIV Rev protein routes viral RNAs containing the Rev Response Element (RRE) through the Crm1 nuclear export pathway to the cytoplasm where viral proteins are expressed and genomic RNA is ...The HIV Rev protein routes viral RNAs containing the Rev Response Element (RRE) through the Crm1 nuclear export pathway to the cytoplasm where viral proteins are expressed and genomic RNA is delivered to assembling virions. The RRE assembles a Rev oligomer that displays nuclear export sequences (NESs) for recognition by the Crm1-Ran(GTP) nuclear receptor complex. Here we provide the first view of an assembled HIV-host nuclear export complex using single-particle electron microscopy. Unexpectedly, Crm1 forms a dimer with an extensive interface that enhances association with Rev-RRE and poises NES binding sites to interact with a Rev oligomer. The interface between Crm1 monomers explains differences between Crm1 orthologs that alter nuclear export and determine cellular tropism for viral replication. The arrangement of the export complex identifies a novel binding surface to possibly target an HIV inhibitor and may point to a broader role for Crm1 dimerization in regulating host gene expression.
履歴
登録2015年1月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年1月14日-
マップ公開2015年1月14日-
更新2016年2月10日-
現状2016年2月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.31
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.31
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6231.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6231.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Random conical tilt reconstruction from negative-stain electron micrographs of a human Crm1/RanGTP dimer bound to the HIV-1 Rev-RRE complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.04 Å/pix.
x 80 pix.
= 323.2 Å		4.04 Å/pix.
x 80 pix.
= 323.2 Å		4.04 Å/pix.
x 80 pix.
= 323.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.31 / ムービー #1: 0.31
最小 - 最大-0.20516232 - 1.0428586
平均 (標準偏差)-0.0182145 (±0.09284244)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-40-40
サイズ808080
Spacing808080
セルA=B=C: 323.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.044.044.04
M x/y/z808080
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z323.200323.200323.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-40-40-40
NC/NR/NS808080
D min/max/mean-0.2051.043-0.018

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : A dimer of human Crm1/RanGTP bound to the HIV Rev-RRE complex

全体名称: A dimer of human Crm1/RanGTP bound to the HIV Rev-RRE complex
要素
  • 試料: A dimer of human Crm1/RanGTP bound to the HIV Rev-RRE complex
  • タンパク質・ペプチド: Crm1
  • タンパク質・ペプチド: Ran
  • タンパク質・ペプチド: Rev
  • RNA: Rev Response Element

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超分子 #1000: A dimer of human Crm1/RanGTP bound to the HIV Rev-RRE complex

超分子名称: A dimer of human Crm1/RanGTP bound to the HIV Rev-RRE complex
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: Crm1/RanGTP dimer, HIV-1 Rev homohexamer, HIV-1 RRE monomer
Number unique components: 4
分子量実験値: 462 KDa / 理論値: 457 KDa / 手法: Multi-angle laser light scattering

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分子 #1: Crm1

分子名称: Crm1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Xpo1 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Nucleus, cytoplasm
分子量実験値: 125 KDa / 理論値: 124 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: pET19b
配列UniProtKB: Exportin-1
GO: structural constituent of nuclear pore => GO:0017056, viral process, viral life cycle, small GTPase binding => GO:0031267
InterPro: Armadillo-type fold, Armadillo-like helical, Importin-beta, N-terminal domain, Exportin-1/Importin-beta-like, Exportin-1, C-terminal

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分子 #2: Ran

分子名称: Ran / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Mutation of Gln69Leu with guanosine tri-phosphate bound.
コピー数: 2 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / Organelle: Nucleus, cytoplasm
分子量実験値: 26 KDa / 理論値: 25 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: pET19b
配列UniProtKB: GTP-binding nuclear protein Ran
GO: GTP binding, structural constituent of nuclear pore => GO:0017056, viral process, viral life cycle
InterPro: P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase, Ran GTPase, Small GTP-binding protein domain, Small GTPase

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分子 #3: Rev

分子名称: Rev / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: HXB3 / 別称: HIV-1 / Organelle: Nucleus, cytoplasm of host human cells
分子量理論値: 13 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) / 組換プラスミド: pHGB1
配列UniProtKB: Protein Rev
GO: viral process, viral life cycle, mRNA transport, RNA binding, host cell nucleus, host cell cytoplasm, protein binding
InterPro: Anti-repression trans-activator protein, REV protein

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分子 #4: Rev Response Element

分子名称: Rev Response Element / タイプ: rna / ID: 4 / Name.synonym: RRE
詳細: 245-nucleotide portion of the 351-nucleotide Rev Response Element from the HIV-1 genome
分類: OTHER / Structure: SINGLE STRANDED / Synthetic?: Yes
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: SF-2 / 別称: HIV-1
分子量理論値: 80 KDa
配列文字列: GGGCUAGUAG GAGCUAUGUU CCUUGGGUUC UUGGGAGCAG CAGGAAGCAC UAUGGGCGCA GUGUCAUUGA CGCUGACGGU ACAGGCCAGA CAAUUAUUGU CUGGUAUAGU GCAACAGCAG AACAAUUUGC UGAGGGCUAU UGAGGCGCAA CAACAUCUGU UGCAACUCAC ...文字列:
GGGCUAGUAG GAGCUAUGUU CCUUGGGUUC UUGGGAGCAG CAGGAAGCAC UAUGGGCGCA GUGUCAUUGA CGCUGACGGU ACAGGCCAGA CAAUUAUUGU CUGGUAUAGU GCAACAGCAG AACAAUUUGC UGAGGGCUAU UGAGGCGCAA CAACAUCUGU UGCAACUCAC AGUCUGGGGC AUCAAGCAGC UCCAGGCAAG AGUCCUGGCU GUGGAAAGAU ACCUAAGGGA UCAACAGCUC CUAGGGG

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM HEPES-KOH, 50 mM potassium chloride, 2 mM magnesium acetate, 2 mM 2-mercaptoethanol, 2% v/v glycerol
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 0.75% w/v uranyl formate
グリッド詳細: 200 mesh copper grid with thin carbon support, glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2012年12月5日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 44 / 平均電子線量: 40 e/Å2
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 52000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 60

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画像解析

詳細Random conical tilt reconstructions were generated from samples tilted to 60 degrees using angular parameters from class averages of untilted particles. The structure was further refined by projection matching using both tilted and untilted particles.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: FREALIGN, Spider / 使用した粒子像数: 845
最終 2次元分類クラス数: 5

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3gb8


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細A human Crm1 dimer was extracted from the unit cell of the crystal structure.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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