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- EMDB-62254: Cryo-EM structure of human sodium pump E1003K in (2K+)E2-AlF state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-62254
タイトルCryo-EM structure of human sodium pump E1003K in (2K+)E2-AlF state
マップデータ
試料
  • 複合体: human sodium pump alpha-beta protomer
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-3
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water
キーワードP-type ATPase / Na+ / K+-ATPase / sodium pump / human / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glucocorticoid biosynthetic process / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of striated muscle contraction / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of heart contraction / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / photoreceptor inner segment membrane / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / steroid hormone binding / sodium ion binding ...negative regulation of glucocorticoid biosynthetic process / Na+/K+-exchanging ATPase / positive regulation of striated muscle contraction / positive regulation of sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of heart contraction / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / photoreceptor inner segment membrane / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / steroid hormone binding / sodium ion binding / P-type sodium:potassium-exchanging transporter activity / sodium:potassium-exchanging ATPase complex / negative regulation of heart contraction / membrane repolarization / establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient / regulation of the force of heart contraction / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / sodium ion export across plasma membrane / osmosensory signaling pathway / intracellular sodium ion homeostasis / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / relaxation of cardiac muscle / response to glycoside / Basigin interactions / cellular response to steroid hormone stimulus / organelle membrane / potassium ion import across plasma membrane / potassium ion binding / intracellular potassium ion homeostasis / phosphatase activity / ATPase activator activity / Ion transport by P-type ATPases / lateral plasma membrane / sperm flagellum / transporter activator activity / regulation of sodium ion transport / Ion homeostasis / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / sodium ion transmembrane transport / proton transmembrane transport / protein localization to plasma membrane / sarcolemma / regulation of blood pressure / melanosome / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / protein stabilization / apical plasma membrane / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / axon / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / : / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal ...Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta superfamily / Sodium / potassium ATPase beta chain / Sodium and potassium ATPases beta subunits signature 1. / : / P-type ATPase subfamily IIC, subunit alpha / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1 / Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Abe K / Dou Y / Suzuki J
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21H02426 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis of a sodium pump quaternary complex leading phospholipid scrambling in the living cell
著者: Dou Y / Abe K / Suzuki J
履歴
登録2024年11月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月12日-
マップ公開2025年11月12日-
更新2025年11月12日-
現状2025年11月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_62254.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_62254.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0279
最小 - 最大-0.08110539 - 0.15107086
平均 (標準偏差)0.00019584042 (±0.0039277915)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_62254_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_62254_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_62254_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human sodium pump alpha-beta protomer

全体名称: human sodium pump alpha-beta protomer
要素
  • 複合体: human sodium pump alpha-beta protomer
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1
    • タンパク質・ペプチド: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-3
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water

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超分子 #1: human sodium pump alpha-beta protomer

超分子名称: human sodium pump alpha-beta protomer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 150 KDa

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分子 #1: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1

分子名称: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: Na+/K+-exchanging ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 108.781023 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: VSMDDHKLSL DELHRKYGTD LSRGLTSARA AEILARDGPN ALTPPPTTPE WIKFCRQLFG GFSMLLWIGA ILCFLAYSIQ AATEEEPQN DNLYLGVVLS AVVIITGCFS YYQEAKSSKI MESFKNMVPQ QALVIRNGEK MSINAEEVVV GDLVEVKGGD R IPADLRII ...文字列:
VSMDDHKLSL DELHRKYGTD LSRGLTSARA AEILARDGPN ALTPPPTTPE WIKFCRQLFG GFSMLLWIGA ILCFLAYSIQ AATEEEPQN DNLYLGVVLS AVVIITGCFS YYQEAKSSKI MESFKNMVPQ QALVIRNGEK MSINAEEVVV GDLVEVKGGD R IPADLRII SANGCKVDNS SLTGESEPQT RSPDFTNENP LETRNIAFFS TNCVEGTARG IVVYTGDRTV MGRIATLASG LE GGQTPIA AEIEHFIHII TGVAVFLGVS FFILSLILEY TWLEAVIFLI GIIVANVPEG LLATVTVCLT LTAKRMARKN CLV KNLEAV ETLGSTSTIC SDKTGTLTQN RMTVAHMWFD NQIHEADTTE NQSGVSFDKT SATWLALSRI AGLCNRAVFQ ANQE NLPIL KRAVAGDASE SALLKCIELC CGSVKEMRER YAKIVEIPFN STNKYQLSIH KNPNTSEPQH LLVMKGAPER ILDRC SSIL LHGKEQPLDE ELKDAFQNAY LELGGLGERV LGFCHLFLPD EQFPEGFQFD TDDVNFPIDN LCFVGLISMI DPPRAA VPD AVGKCRSAGI KVIMVTGDHP ITAKAIAKGV GIISEGNETV EDIAARLNIP VSQVNPRDAK ACVVHGSDLK DMTSEQL DD ILKYHTEIVF ARTSPQQKLI IVEGCQRQGA IVAVTGDGVN DSPALKKADI GVAMGIAGSD VSKQAADMIL LDDNFASI V TGVEEGRLIF DNLKKSIAYT LTSNIPEITP FLIFIIANIP LPLGTVTILC IDLGTDMVPA ISLAYEQAES DIMKRQPRN PKTDKLVNER LISMAYGQIG MIQALGGFFT YFVILAENGF LPIHLLGLRV DWDDRWINDV EDSYGQQWTY EQRKIVEFTC HTAFFVSIV VVQWADLVIC KTRRNSVFQQ GMKNKILIFG LFEETALAAF LSYCPGMGVA LRMYPLKPTW WFCAFPYSLL I FVYDKVRK LIIRRRPGGW VEKETYY

UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit alpha-1

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分子 #2: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-3

分子名称: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.545518 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTKNEKKSLN QSLAEWKLFI YNPTTGEFLG RTAKSWGLIL LFYLVFYGFL AALFSFTMWV MLQTLNDEVP KYRDQIPSPG LMVFPKPVT ALEYTFSRSD PTSYAGYIED LKKFLKPYTL EEQKNLTVCP DGALFEQKGP VYVACQFPIS LLQACSGMND P DFGYSQGN ...文字列:
MTKNEKKSLN QSLAEWKLFI YNPTTGEFLG RTAKSWGLIL LFYLVFYGFL AALFSFTMWV MLQTLNDEVP KYRDQIPSPG LMVFPKPVT ALEYTFSRSD PTSYAGYIED LKKFLKPYTL EEQKNLTVCP DGALFEQKGP VYVACQFPIS LLQACSGMND P DFGYSQGN PCILVKMNRI IGLKPEGVPR IDCVSKNEDI PNVAVYPHNG MIDLKYFPYY GKKLHVGYLQ PLVAVQVSFA PN NTGKEVT VECKIDGSAN LKSQDDRDKF LGRVMFKITA RA

UniProtKB: Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-3

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分子 #3: TETRAFLUOROALUMINATE ION

分子名称: TETRAFLUOROALUMINATE ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ALF
分子量理論値: 102.975 Da
Chemical component information

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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分子 #6: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

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分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 6 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3wgu

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 55658
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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