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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the SKP1-FBXO3 complex | |||||||||
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![]() | Cryo-EM / PROTEIN BINDING / LIGASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() F-box domain binding / PcG protein complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Prolactin receptor signaling ...F-box domain binding / PcG protein complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Prolactin receptor signaling / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / molecular function activator activity / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Iron uptake and transport / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / response to lipopolysaccharide / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / chromatin remodeling / protein domain specific binding / centrosome / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.74 Å | |||||||||
![]() | Wei J / Xu C | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural Insight Into the SKP1-CUL1-FBXO3-RBX1 Complex. 著者: Jiajia Wei / Chao Xu / ![]() 要旨: The cryo-EM structure of human SCF, which consists of CUL1, RBX1, SKP1 and FBXO3 was solved at a nominal resolution of 3.70 Å. Although a previous study reported the crystal structure of the FBXO3 ...The cryo-EM structure of human SCF, which consists of CUL1, RBX1, SKP1 and FBXO3 was solved at a nominal resolution of 3.70 Å. Although a previous study reported the crystal structure of the FBXO3 ApaG domain, how FBXO3 is incorporated into the SCF complex remains elusive. In the cryo-EM structure of SCF, the F-box domain of FBXO3 primarily associates with SKP1 via extensive hydrophobic interactions and interacts with the N-terminal region of CUL1 via hydrophobic interactions. The weak cryo-EM map of the RBX1 globular region is close to the FBXO3 ApaG domain, suggesting that unmodified SCF exhibits a closed conformation and that CUL1 neddylation is likely required to achieve high E3 activity. The structural study provides insight into the assembly of SCF and its activation mediated by CUL1 neddylation. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 203.5 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.6 KB 19.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 86.6 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.1 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 200.7 MB 200.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9kbfMC ![]() 9kbdC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.82 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_62223_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_62223_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO3 SCF ubiquition ligase complex
全体 | 名称: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO3 SCF ubiquition ligase complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO3 SCF ubiquition ligase complex
超分子 | 名称: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO3 SCF ubiquition ligase complex タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Cryo-EM of the CUL1-RBX1-SKP1-FBXO3 SCF ubiquition ligase complex |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: S-phase kinase-associated protein 1
分子 | 名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 18.679965 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSVTIKTM LEDLGMDDEG DDDPVPLPNV NAAILKKVIQ WCTHHKDDPP PPEDDENKEK RTDDIPVWD QEFLKVDQGT LFELILAANY LDIKGLLDVT CKTVANMIKG KTPEEIRKTF NIKNDFTEEE EAQVRKENQW C EEK UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 1 |
-分子 #2: F-box only protein 3
分子 | 名称: F-box only protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 50.305582 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: METETAPLTL ESLPTDPLLL ILSFLDYRDL INCCYVSRRL SQLSSHDPLW RRHCKKYWLI SEEEKTQKNQ CWKSLFIDTY SDVGRYIDH YAAIKKAWDD LKKYLEPRCP RMVLSLKEGA REEDLDAVEA QIGCKLPDDY RCSYRIHNGQ KLVVPGLLGS M ALSNHYRS ...文字列: METETAPLTL ESLPTDPLLL ILSFLDYRDL INCCYVSRRL SQLSSHDPLW RRHCKKYWLI SEEEKTQKNQ CWKSLFIDTY SDVGRYIDH YAAIKKAWDD LKKYLEPRCP RMVLSLKEGA REEDLDAVEA QIGCKLPDDY RCSYRIHNGQ KLVVPGLLGS M ALSNHYRS EDLLDVDTAA GGFQQRQGLK YCLPLTFCIH TGLSQYIAVE AAEGRNKNEV FYQCPDQMAR NPAAIDMFII GA TFTDWFT SYVKNVVSGG FPIIRDQIFR YVHDPECVAT TGDITVSVST SFLPELSSVH PPHYFFTYRI RIEMSKDALP EKA CQLDSR YWRITNAKGD VEEVQGPGVV GEFPIISPGR VYEYTSCTTF STTSGYMEGY YTFHFLYFKD KIFNVAIPRF HMAC PTFRV SIARLEMGPD EYEEMEEEEE EEEEEDEDDD S UniProtKB: F-box only protein 3 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 55.62 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.9 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-9kbf: |