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- EMDB-6217: Yeast Rvb1 and Rvb2 proteins oligomerize as a conformationally va... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6217
タイトルYeast Rvb1 and Rvb2 proteins oligomerize as a conformationally variable dodecamer with low frequency
マップデータIn vivo assembled yeast Rvb1/Rvb2 complex (dodecamer, CL3)
試料
  • 試料: In vivo assembled Rvb1/Rvb2 complex, CL3
  • タンパク質・ペプチド: Rvb1
  • タンパク質・ペプチド: Rvb2
キーワードAAA+ / Electron microscopy / Pontin / Reptin / Chromatin remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


R2TP complex / Swr1 complex / Ino80 complex / box C/D snoRNP assembly / NuA4 histone acetyltransferase complex / 3'-5' DNA helicase activity / DNA helicase activity / rRNA processing / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase ...R2TP complex / Swr1 complex / Ino80 complex / box C/D snoRNP assembly / NuA4 histone acetyltransferase complex / 3'-5' DNA helicase activity / DNA helicase activity / rRNA processing / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / protein stabilization / chromatin remodeling / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RuvB-like protein 1 / RuvB-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Jeganathan A / Leong A / Huen J / Zhao L / Nano N / Houry WA / Ortega J
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Yeast rvb1 and rvb2 proteins oligomerize as a conformationally variable dodecamer with low frequency.
著者: Ajitha Jeganathan / Vivian Leong / Liang Zhao / Jennifer Huen / Nardin Nano / Walid A Houry / Joaquin Ortega /
要旨: Rvb1 and Rvb2 are conserved AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) proteins found at the core of large multicomponent complexes that play key roles in chromatin remodeling, ...Rvb1 and Rvb2 are conserved AAA+ (ATPases associated with diverse cellular activities) proteins found at the core of large multicomponent complexes that play key roles in chromatin remodeling, integrity of the telomeres, ribonucleoprotein complex biogenesis and other essential cellular processes. These proteins contain an AAA+ domain for ATP binding and hydrolysis and an insertion domain proposed to bind DNA/RNA. Yeast Rvb1 and Rvb2 proteins oligomerize primarily as heterohexameric rings. The six AAA+ core domains form the body of the ring and the insertion domains protrude from one face of the ring. Conversely, human Rvbs form a mixture of hexamers and dodecamers made of two stacked hexamers interacting through the insertion domains. Human dodecamers adopt either a contracted or a stretched conformation. Here, we found that yeast Rvb1/Rvb2 complexes when assembled in vivo mainly form hexamers but they also assemble as dodecamers with a frequency lower than 10%. Yeast dodecamers adopt not only the stretched and contracted structures that have been described for human Rvb1/Rvb2 dodecamers but also intermediate conformations in between these two extreme states. The orientation of the insertion domains of Rvb1 and Rvb2 proteins in these conformers changes as the dodecamer transitions from the stretched structure to a more contracted structure. Finally, we observed that for the yeast proteins, oligomerization as a dodecamer inhibits the ATPase activity of the Rvb1/Rvb2 complex. These results indicate that although human and yeast Rvb1 and Rvb2 proteins share high degree of homology, there are significant differences in their oligomeric behavior and dynamics.
履歴
登録2014年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年12月24日-
マップ公開2015年12月16日-
更新2016年2月10日-
現状2016年2月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6217.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6217.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈In vivo assembled yeast Rvb1/Rvb2 complex (dodecamer, CL3)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.54 Å/pix.
x 120 pix.
= 304.8 Å		2.54 Å/pix.
x 120 pix.
= 304.8 Å		2.54 Å/pix.
x 120 pix.
= 304.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.54 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.02436293 - 0.08631589
平均 (標準偏差)-0.00013601 (±0.00822238)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ120120120
Spacing120120120
セルA=B=C: 304.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.542.542.54
M x/y/z120120120
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z304.800304.800304.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS120120120
D min/max/mean-0.0240.086-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : In vivo assembled Rvb1/Rvb2 complex, CL3

全体名称: In vivo assembled Rvb1/Rvb2 complex, CL3
要素
  • 試料: In vivo assembled Rvb1/Rvb2 complex, CL3
  • タンパク質・ペプチド: Rvb1
  • タンパク質・ペプチド: Rvb2

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超分子 #1000: In vivo assembled Rvb1/Rvb2 complex, CL3

超分子名称: In vivo assembled Rvb1/Rvb2 complex, CL3 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 6 molecules of Rvb1 and 6 molecules of Rvb2 / Number unique components: 2
分子量実験値: 600 KDa / 理論値: 600 KDa / 手法: Size exclusion chromatography

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分子 #1: Rvb1

分子名称: Rvb1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
Name.synonym: RuvBL1, Tip49a, Tip48 / Tip49, ECP-54, Pontin, Tih1, p50, Tap54b
コピー数: 6 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量実験値: 50.5 KDa / 理論値: 50.5 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) pRIL / 組換プラスミド: pCOLADuet-1
配列UniProtKB: RuvB-like protein 1

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分子 #2: Rvb2

分子名称: Rvb2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
Name.synonym: RuvBL2, Tip49b, Tip49 / Tip48, ECP-51, Reptin, Tih2, p47, Tap54a
コピー数: 6 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Yeast
分子量実験値: 51.6 KDa / 理論値: 51.6 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3) pRIL / 組換プラスミド: pCOLADuet-1
配列UniProtKB: RuvB-like protein 2

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM Tris-HCl, pH 7.5, 80 mM KCl, 10% v/v glycerol, 1 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% uranyl acetate
グリッド詳細: 400 mesh grids with thin carbon support, glow-discharged in air atmosphere
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
日付2014年2月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 12.7 µm / 実像数: 100 / 平均電子線量: 15 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

詳細Particles selected with boxer, image classification done using ML3D, and projection matching 3D reconstruction done with Xmipp.
CTF補正詳細: CTFFIND3
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Xmipp / 使用した粒子像数: 6185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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