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万見
- EMDB-6212: CryoEM reconstruction of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6212
タイトルCryoEM reconstruction of Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus SCP-null mutant (KSHV-SCPnull)
マップデータCryoEM reconstruction of KSHV-SCPnull mutant
試料
  • 試料: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) with a null mutation for the smallest capsid protein (SCP)
  • ウイルス: Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
キーワードherpesvirus / gammaherpesvirus / the smallest capsid protein / cementing protein
生物種Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Dai XH / Gong DY / Xiao YC / Wu TT / Sun R / Zhou ZH
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: CryoEM and mutagenesis reveal that the smallest capsid protein cements and stabilizes Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid.
著者: Xinghong Dai / Danyang Gong / Yuchen Xiao / Ting-Ting Wu / Ren Sun / Z Hong Zhou /
要旨: With just one eighth the size of the major capsid protein (MCP), the smallest capsid protein (SCP) of human tumor herpesviruses--Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) and Epstein-Barr virus ...With just one eighth the size of the major capsid protein (MCP), the smallest capsid protein (SCP) of human tumor herpesviruses--Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) and Epstein-Barr virus (EBV)--is vital to capsid assembly, yet its mechanism of action is unknown. Here, by cryoEM of KSHV at 6-Å resolution, we show that SCP forms a crown on each hexon and uses a kinked helix to cross-link neighboring MCP subunits. SCP-null mutation decreased viral titer by 1,000 times and impaired but did not fully abolish capsid assembly, indicating an important but nonessential role of SCP. By truncating the C-terminal half of SCP and performing cryoEM reconstruction, we demonstrate that SCP's N-terminal half is responsible for the observed structure and function whereas the C-terminal half is flexible and dispensable. Serial truncations further highlight the critical importance of the N-terminal 10 aa, and cryoEM reconstruction of the one with six residues truncated localizes the N terminus of SCP in the cryoEM density map and enables us to construct a pseudoatomic model of SCP. Fitting of this SCP model and a homology model for the MCP upper domain into the cryoEM map reveals that SCP binds MCP largely via hydrophobic interactions and the kinked helix of SCP bridges over neighboring MCPs to form noncovalent cross-links. These data support a mechanistic model that tumor herpesvirus SCP reinforces the capsid for genome packaging, thus acting as a cementing protein similar to those found in many bacteriophages.
履歴
登録2014年12月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年12月24日-
マップ公開2015年2月4日-
更新2015年5月27日-
現状2015年5月27日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6212.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6212.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 412 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM reconstruction of KSHV-SCPnull mutant
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.79 Å/pix.
x 480 pix.
= 1818.72 Å		3.79 Å/pix.
x 480 pix.
= 1818.72 Å		3.79 Å/pix.
x 480 pix.
= 1818.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.789 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.0 / ムービー #1: 3
最小 - 最大-7.03667116 - 6.59614563
平均 (標準偏差)0.01376059 (±0.99512851)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-240-240-360
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 1818.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.7893.7893.789
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1818.7201818.7201818.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-72-72-72
NX/NY/NZ145145145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-240-240-360
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-7.0376.5960.014

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) with a null mutati...

全体名称: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) with a null mutation for the smallest capsid protein (SCP)
要素
  • 試料: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) with a null mutation for the smallest capsid protein (SCP)
  • ウイルス: Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)

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超分子 #1000: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) with a null mutati...

超分子名称: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) with a null mutation for the smallest capsid protein (SCP)
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral virus / Number unique components: 1

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超分子 #1: Human herpesvirus 8

超分子名称: Human herpesvirus 8 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus
詳細: A stop codon was inserted near the 5'-terminus of the SCP gene (ORF65) to eliminate SCP expression.
NCBI-ID: 37296 / 生物種: Human herpesvirus 8 / Sci species strain: BAC16 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 1350 Å / T番号(三角分割数): 16

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
グリッド詳細: Quantifoil R2/1-Cu200
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2013年6月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 82 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 79176 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each Particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMIRS, EMAN1 / 使用した粒子像数: 137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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