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- EMDB-61993: Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstitute... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61993
タイトルStructure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc
マップデータ
試料
  • 複合体: Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar biosynthetic protein FliP
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar biosynthetic protein FliR
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar biosynthetic protein FliQ
キーワードBacterial flagellum / flagellar assembly / electron Cryomicroscopy / type III secretion system / Salmonella / PROTEIN TRANSPORT / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum assembly / protein secretion / protein targeting / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Flagellar biosynthesis protein FliQ / Flagellar transport protein FliP / Flagellar biosynthesis protein FliR / Bacterial export protein family 3 / Bacterial export proteins, family 3 / Flagella transport protein fliP family signature 1. / Type III secretion system inner membrane P protein / FliP family / Flagella transport protein fliP family signature 2. / Type III secretion system inner membrane R protein / Bacterial export proteins, family 1
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar biosynthetic protein FliQ / Flagellar biosynthetic protein FliP / Flagellar biosynthetic protein FliR
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Kinoshita M / Miyata T / Makino F / Imada K / Namba K / Minamino T
資金援助 日本, 10件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K15749 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K06162 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H03182 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22H02573 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22K19274 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17pc0101020 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP20H05532 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)JP22H04844 日本
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: A β-cap on the FliPQR protein-export channel acts as the cap for initial flagellar rod assembly.
著者: Miki Kinoshita / Tomoko Miyata / Fumiaki Makino / Katsumi Imada / Keiichi Namba / Tohru Minamino /
要旨: The FliPQR complex constitutes a channel for export of the flagellar proteins involved in axial structure assembly. It also serves as a template for the assembly of the rod structure, which consists ...The FliPQR complex constitutes a channel for export of the flagellar proteins involved in axial structure assembly. It also serves as a template for the assembly of the rod structure, which consists of FliE, FlgB, FlgC, FlgF, and FlgG. FliP, FliQ, and FliR assemble into a right-handed helical structure within the central pore of the flagellar basal body MS-ring, and the complex has two gates on the cytoplasmic and periplasmic sides. The periplasmic gate, formed by the N-terminal α-helices of FliP and FliR, remains closed until six FliE subunits assemble onto FliP and FliR to form the first layer of the rod, but it has remained unclear how each FliE subunit opens the gate and assembles in the absence of the rod cap required for efficient assembly of other rod proteins. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of the FliPQR complex in closed form at 3.0 Å resolution. A β-cap, formed by the N-terminal β-strands of FliP and FliR, is located at the top of the FliPQR complex and tightly seals the closed gate. The β-cap has a narrow pore that efficiently and accurately leads the first FliE subunit to its assembly site. Interactions of FliE with FliP and FliR induce a conformational change in FliP and FliR, with their N-terminal α-helices move up and outward to open the gate. Consequently, each of the N-terminal β-strands of FliP and FliR detaches from the β-cap one after another, thereby creating a docking site for the next FliE subunit to efficiently assemble.
履歴
登録2024年10月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年9月10日-
現状2025年9月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61993.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61993.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1 Å/pix.
x 224 pix.
= 222.88 Å		1 Å/pix.
x 224 pix.
= 222.88 Å		1 Å/pix.
x 224 pix.
= 222.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.995 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0117
最小 - 最大-0.011213656 - 0.036872372
平均 (標準偏差)0.0001440612 (±0.0016088713)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 222.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61993_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61993_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61993_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstitute...

全体名称: Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc
要素
  • 複合体: Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar biosynthetic protein FliP
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar biosynthetic protein FliR
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar biosynthetic protein FliQ

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超分子 #1: Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstitute...

超分子名称: Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)

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分子 #1: Flagellar biosynthetic protein FliP

分子名称: Flagellar biosynthetic protein FliP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
分子量理論値: 26.801086 KDa
組換発現生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
配列文字列: MRRLLFLSLA GLWLFSPAAA AQLPGLISQP LAGGGQSWSL SVQTLVFITS LTFLPAILLM MTSFTRIIIV FGLLRNALGT PSAPPNQVL LGLALFLTFF IMSPVIDKIY VDAYQPFSEQ KISMQEALDK GAQPLRAFML RQTREADLAL FARLANSGPL Q GPEAVPMR ...文字列:
MRRLLFLSLA GLWLFSPAAA AQLPGLISQP LAGGGQSWSL SVQTLVFITS LTFLPAILLM MTSFTRIIIV FGLLRNALGT PSAPPNQVL LGLALFLTFF IMSPVIDKIY VDAYQPFSEQ KISMQEALDK GAQPLRAFML RQTREADLAL FARLANSGPL Q GPEAVPMR ILLPAYVTSE LKTAFQIGFT IFIPFLIIDL VIASVLMALG MMMVPPATIA LPFKLMLFVL VDGWQLLMGS LA QSFYS

UniProtKB: Flagellar biosynthetic protein FliP

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分子 #2: Flagellar biosynthetic protein FliR

分子名称: Flagellar biosynthetic protein FliR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
分子量理論値: 30.320314 KDa
組換発現生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
配列文字列: MIQVTSEQWL YWLHLYFWPL LRVLALISTA PILSERAIPK RVKLGLGIMI TLVIAPSLPA NDTPLFSIAA LWLAMQQILI GIALGFTMQ FAFAAVRTAG EFIGLQMGLS FATFVDPGSH LNMPVLARIM DMLAMLLFLT FNGHLWLISL LVDTFHTLPI G SNPVNSNA ...文字列:
MIQVTSEQWL YWLHLYFWPL LRVLALISTA PILSERAIPK RVKLGLGIMI TLVIAPSLPA NDTPLFSIAA LWLAMQQILI GIALGFTMQ FAFAAVRTAG EFIGLQMGLS FATFVDPGSH LNMPVLARIM DMLAMLLFLT FNGHLWLISL LVDTFHTLPI G SNPVNSNA FMALARAGGL IFLNGLMLAL PVITLLLTLN LALGLLNRMA PQLSIFVIGF PLTLTVGIML MAALMPLIAP FC EHLFSEI FNLLADIVSE MPINNNPHHH HHHHHHH

UniProtKB: Flagellar biosynthetic protein FliR

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分子 #3: Flagellar biosynthetic protein FliQ

分子名称: Flagellar biosynthetic protein FliQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
分子量理論値: 9.606758 KDa
組換発現生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
配列文字列:
MTPESVMMMG TEAMKVALAL AAPLLLVALI TGLIISILQA ATQINEMTLS FIPKIVAVFI AIIVAGPWML NLLLDYVRTL FSNLPYIIG

UniProtKB: Flagellar biosynthetic protein FliQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMTristris(hydroxymethyl)aminomethane
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 実像数: 4885 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1015741
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 109333
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 164019 / 平均メンバー数/クラス: 2
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7cg4


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: 7D84
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9k29:
Structure of the Salmonella flagellar FliPQR complex reconstituted in the peptidisc

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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