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万見
- EMDB-61848: Cryo-EM structure of Human RNF213 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61848
タイトルCryo-EM structure of Human RNF213
マップデータ
試料
  • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
    • タンパク質・ペプチド: Ring finger protein 213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードRNF213 / IpaH1.4 / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


immune system process / ubiquitin-protein transferase activity / nucleolus / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Ring finger protein 213
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å
データ登録者Zhang H
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Shigella effector IpaH1.4 subverts host E3 ligase RNF213 to evade antibacterial immunity.
著者: Xindi Zhou / Huijing Zhang / Yaru Wang / Danni Wang / Zhiqiao Lin / Yuchao Zhang / Yubin Tang / Jianping Liu / Yu-Feng Yao / Yixiao Zhang / Lifeng Pan /
要旨: Ubiquitination plays vital roles in modulating pathogen-host cell interactions. RNF213, a E3 ligase, can catalyze the ubiquitination of lipopolysaccharide (LPS) and is crucial for antibacterial ...Ubiquitination plays vital roles in modulating pathogen-host cell interactions. RNF213, a E3 ligase, can catalyze the ubiquitination of lipopolysaccharide (LPS) and is crucial for antibacterial immunity in mammals. Shigella flexneri, an LPS-containing pathogenic bacterium, has developed mechanisms to evade host antibacterial defenses during infection. However, the precise strategies by which S. flexneri circumvents RNF213-mediated antibacterial immunity remain poorly understood. Here, through comprehensive biochemical, structural and cellular analyses, we reveal that the E3 effector IpaH1.4 of S. flexneri can directly target human RNF213 via a specific interaction between the IpaH1.4 LRR domain and the RING domain of RNF213, and mediate the ubiquitination and proteasomal degradation of RNF213 in cells. Furthermore, we determine the cryo-EM structure of human RNF213 and the crystal structure of the IpaH1.4 LRR/RNF213 RING complex, elucidating the molecular mechanism underlying the specific recognition of RNF213 by IpaH1.4. Finally, our cell based functional assays demonstrate that the targeting of host RNF213 by IpaH1.4 promotes S. flexneri proliferation within infected cells. In summary, our work uncovers an unprecedented strategy employed by S. flexneri to subvert the key host immune factor RNF213, thereby facilitating bacterial proliferation during invasion.
履歴
登録2024年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年5月7日-
マップ公開2025年5月7日-
更新2025年5月7日-
現状2025年5月7日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61848.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61848.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 500 pix.
= 527.5 Å		1.06 Å/pix.
x 500 pix.
= 527.5 Å		1.06 Å/pix.
x 500 pix.
= 527.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-1.5260127 - 2.5176811
平均 (標準偏差)0.00018369251 (±0.042640205)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 527.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61848_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61848_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E3 ubiquitin-protein ligase RNF213

全体名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
要素
  • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213
    • タンパク質・ペプチド: Ring finger protein 213
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213

超分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RNF213 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 553.1 kDa/nm

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分子 #1: Ring finger protein 213

分子名称: Ring finger protein 213 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 553.572625 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPGTSTLSPG GGVTVFFHAI ISLHFPFNPD LHKVFIRGGE EFGESKWDSN ICELHYTRDL GHDRVLVEGI VCISKKHLDK YIPYKYVIY NGESFEYEFI YKHQQKKGEY VNRCLFIKSS LLGSGDWHQY YDIVYMKPHG RLQKVMNHIT DGPRKDLVKG K QIAAALML ...文字列:
GPGTSTLSPG GGVTVFFHAI ISLHFPFNPD LHKVFIRGGE EFGESKWDSN ICELHYTRDL GHDRVLVEGI VCISKKHLDK YIPYKYVIY NGESFEYEFI YKHQQKKGEY VNRCLFIKSS LLGSGDWHQY YDIVYMKPHG RLQKVMNHIT DGPRKDLVKG K QIAAALML DSTFSILQTW DTINLNSFFT QFEQFCFVLQ QPMIYEGQAQ LWTDLQYREK EVKRYLWQHL KKHVVPLPDG KS TDFLPVD CPVRSKLKTG LIVLFVVEKI ELLLEGSLDW LCHLLTSDAS SPDEFHRDLS HILGIPQSWR LYLVNLCQRC MDT RTYTWL GALPVLHCCM ELAPRHKDAW RQPEDTWAAL EGLSFSPFRE QMLDTSSLLQ FMREKQHLLS IDEPLFRSWF SLLP LSHLV MYMENFIEHL GRFPAHILDC LSGIYYRLPG LEQVLNTQDV QDVQNVQNIL EMLLRLLDTY RDKIPEEALS PSYLT VCLK LHEAICSSTK LLKFYELPAL SAEIVCRMIR LLSLVDSAGQ RDETGNNSVQ TVFQGTLAAT KRWLREVFTK NMLTSS GAS FTYVKEIEVW RRLVEIQFPA EHGWKESLLG DMEWRLTKEE PLSQITAYCN SCWDTKGLED SVAKTFEKCI IEAVSSA CQ SQTSILQGFS YSDLRKFGIV LSAVITKSWP RTADNFDDIL KHLLTLADVK HVFRLCGTDE KILANVTEDA KRLIAVAD S VLTKVVGDLL SGTILVGQLE LIIKHKNQFL DIWQLREKSL SPQDEQCAVE EALDWRREEL LLLKKEKRCV DSLLKMCGN VKHLIQVDFG VLAVRHSQDL SSKRLNDTVT VRLSTSSNSQ RATHYHLSSQ VQEMAGKIDL LRDSHIFQLF WREAAEPLSE PKEDQEAAE LLSEPEEESE 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SDVK THGPF EAVMRTLCEC KETASKTLSR FGIQPCSICL GDAKDPVCLP CDHVHCLRCL RAWFASEQMI CPYCLTALPD EFSPA VSQA HREAIEKHAR FRQMCNSFFV DLVSTICFKD NAPPEKEVIE SLLSLLFVQK GRLRDAAQRH CEHTKSLSPF NDVVDK TPV IRSVILKLLL KYSFHDVKDY IQEYLTLLKK KAFITEDKTE LYMLFINCLE DSILEKTSAY SRNDELNHLE EEGRFLK AY SPASRGREPA NEASVEYLQE VARIRLCLDR AADFLSEPEG GPEMAKEKQC YLQQVKQFCI RVENDWHRVY LVRKLSSQ R GMEFVQGLSK PGRPHQWVFP KDVVKQQGLR QDHPGQMDRY LVYGDEYKAL RDAVAKAVLE CKPLGIKTAL KACKTPQSQ QSAYFLLTLF REVAILYRSH NASLHPTPEQ CEAVSKFIGE CKILSPPDIS RFATSLVDNS VPLLRAGPSD SNLDGTVTEM AIHAAAVLL CGQNELLEPL KNLAFSPATM AHAFLPTMPE DLLAQARRWK GLERVHWYTC PNGHPCSVGE CGRPMEQSIC I DCHAPIGG IDHKPRDGFH LVKDKADRTQ TGHVLGNPQR RDVVTCDRGL PPVVFLLIRL LTHLALLLGA SQSSQALINI IK PPVRDPK GFLQQHILKD LEQLAKMLGH SADETIGVVH LVLRRLLQEQ HQLSSRRLLN FDTELSTKEM RNNWEKEIAA VIS PELEHL DKTLPTMNNL ISQDKRISSN PVAKIIYGDP VTFLPHLPRK SVVHCSKIWS CRKRITVEYL QHIVEQKNGK ERVP ILWHF LQKEAELRLV KFLPEILALQ RDLVKQFQNV QQVEYSSIRG FLSKHSSDGL RQLLHNRITV FLSTWNKLRR SLETN GEIN LPKDYCSTDL DLDTEFEILL PRRRGLGLCA TALVSYLIRL HNEIVYAVEK LSKENNSYSV DAAEVTELHV ISYEVE RDL TPLILSNCQY QVEEGRETVQ EFDLEKIQRQ IVSRFLQGKP RLSLKGIPTL VYRHDWNYEH LFMDIKNKMA QDSLPSS VI SAISGQLQSY SDACEVLSVV EVTLGFLSTA GGDPNMQLNV YTQDILQMGD QTIHVLKALN RCQLKHTIAL WQFLSAHK S EQLLRLHKEP FGEISSRYKA DLSPENAKLL STFLNQTGLD AFLLELHEMI ILKLKNPQTQ TEERFRPQWS LRDTLVSYM QTKESEILPE MASQFPEEIL LASCVSVWKT AAVLKWNREM R

UniProtKB: Ring finger protein 213

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 49.41 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 179169
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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