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- EMDB-61747: Cryo-EM structure of PTH-PTH1R-Gq (tilted state) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61747
タイトルCryo-EM structure of PTH-PTH1R-Gq (tilted state)
マップデータ
試料
  • 複合体: PTH-PTH1R-Gq complex
    • 複合体: PTH1R
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
    • 複合体: PTH
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormone
    • 複合体: miniGq
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 (miniGq)
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: scFv16
      • タンパク質・ペプチド: scFv16
  • リガンド: water
キーワードClass B GPCRs / Gq / PTH / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


macromolecule biosynthetic process / parathyroid hormone receptor binding / type 1 parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / response to parathyroid hormone / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / parathyroid hormone receptor activity ...macromolecule biosynthetic process / parathyroid hormone receptor binding / type 1 parathyroid hormone receptor binding / negative regulation of bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / response to parathyroid hormone / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / hormone-mediated apoptotic signaling pathway / parathyroid hormone receptor activity / magnesium ion homeostasis / positive regulation of signal transduction / response to fibroblast growth factor / cAMP metabolic process / phosphate ion homeostasis / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Class B/2 (Secretin family receptors) / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G protein-coupled peptide receptor activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / osteoblast development / response to vitamin D / G alpha (i) signalling events / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / peptide hormone receptor binding / spectrin binding / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / bone mineralization / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / peptide hormone binding / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / photoreceptor outer segment / chondrocyte differentiation / positive regulation of glycogen biosynthetic process / bone resorption / response to cadmium ion / positive regulation of bone mineralization / cell maturation / Rho protein signal transduction / cardiac muscle cell apoptotic process / photoreceptor inner segment / homeostasis of number of cells within a tissue / skeletal system development / positive regulation of D-glucose import / hormone activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to lead ion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / intracellular calcium ion homeostasis / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / cell-cell signaling / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity
類似検索 - 分子機能
Parathyroid hormone / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / Parathyroid hormone / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. ...Parathyroid hormone / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / Parathyroid hormone / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Parathyroid hormone / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Rattus rattus (エジプトネズミ) / Bos taurus (ウシ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Sano FK / Hirano H / Itoh Y / Nureki O
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Insights into G-protein coupling preference from cryo-EM structures of G-bound PTH1R.
著者: Fumiya K Sano / Kota Shimizume / Kazuhiro Kobayashi / Toshikuni Awazu / Kouki Kawakami / Hiroaki Akasaka / Takaaki A Kobayashi / Tatsuki Tanaka / Hiroyuki H Okamoto / Hisato Hirano / Tsukasa ...著者: Fumiya K Sano / Kota Shimizume / Kazuhiro Kobayashi / Toshikuni Awazu / Kouki Kawakami / Hiroaki Akasaka / Takaaki A Kobayashi / Tatsuki Tanaka / Hiroyuki H Okamoto / Hisato Hirano / Tsukasa Kusakizako / Wataru Shihoya / Yoshiaki Kise / Yuzuru Itoh / Ryuichiro Ishitani / Yasushi Okada / Yasushi Sako / Masataka Yanagawa / Asuka Inoue / Osamu Nureki /
要旨: The parathyroid hormone type 1 receptor (PTH1R) is a prototypical class B1 G-protein-coupled receptor that couples to both G and G, having a crucial role in calcium homeostasis and serving as a ...The parathyroid hormone type 1 receptor (PTH1R) is a prototypical class B1 G-protein-coupled receptor that couples to both G and G, having a crucial role in calcium homeostasis and serving as a therapeutic target for osteoporosis. Therapies targeting PTH1R face challenges because of G-associated prolonged signaling, which leads to bone resorption. To address this, selective activation of G signaling is desirable. However, the structural basis of G-mediated signaling remains unclear, limiting the development of signal-selective drugs. Here, we present cryo-electron microscopy structures of the PTH1R-G complex in two distinct extracellular conformations, demonstrating the role of N-linked glycans at N176 in stabilizing the ligand-tilted conformation. Comparison with a G-bound PTH1R structure highlights the role of key interactions involving both the C terminus of Gα and the receptor's intracellular loop 2 in G signaling. These structural insights provide a foundation for understanding the molecular mechanisms of PTH1R signaling.
履歴
登録2024年9月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61747.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61747.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 233.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.49 Å/pix.
x 394 pix.
= 193.848 Å		0.49 Å/pix.
x 394 pix.
= 193.848 Å		0.49 Å/pix.
x 394 pix.
= 193.848 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.492 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.7
最小 - 最大-39.422220000000003 - 57.051929999999999
平均 (標準偏差)0.0014761428 (±1.571763)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin737373
サイズ394394394
Spacing394394394
セルA=B=C: 193.848 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_61747_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PTH-PTH1R-Gq complex

全体名称: PTH-PTH1R-Gq complex
要素
  • 複合体: PTH-PTH1R-Gq complex
    • 複合体: PTH1R
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
    • 複合体: PTH
      • タンパク質・ペプチド: Parathyroid hormone
    • 複合体: miniGq
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 (miniGq)
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: scFv16
      • タンパク質・ペプチド: scFv16
  • リガンド: water

+
超分子 #1: PTH-PTH1R-Gq complex

超分子名称: PTH-PTH1R-Gq complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6

+
超分子 #2: PTH1R

超分子名称: PTH1R / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: PTH

超分子名称: PTH / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / Synthetically produced: Yes

+
超分子 #4: miniGq

超分子名称: miniGq / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Rattus rattus (エジプトネズミ)

+
超分子 #6: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit gamma-2

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit gamma-2
タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
超分子 #7: scFv16

超分子名称: scFv16 / タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
分子 #1: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor

分子名称: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.846227 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DADDVMTKEE QIFLLHRAQA QCEKRLKEVL QRPASIMESD KGWTSASTSG KPRKDKASGK LYPESEEDKE APTGSRYRGR PCLPEWDHI LCWPLGAPGE VVAVPCPDYI YDFNHKGHAY RRCDRNGSWE LVPGHNRTWA NYSECVKFLT NETREREVFD R LGMIYTVG ...文字列:
DADDVMTKEE QIFLLHRAQA QCEKRLKEVL QRPASIMESD KGWTSASTSG KPRKDKASGK LYPESEEDKE APTGSRYRGR PCLPEWDHI LCWPLGAPGE VVAVPCPDYI YDFNHKGHAY RRCDRNGSWE LVPGHNRTWA NYSECVKFLT NETREREVFD R LGMIYTVG YSVSLASLTV AVLILAYFRR LHCTRNYIHM HLFLSFMLRA VSIFVKDAVL YSGATLDEAE RLTEEELRAI AQ APPPPAT AAAGYAGCRV AVTFFLYFLA TNYYWILVEG LYLHSLIFMA FFSEKKYLWG FTVFGWGLPA VFVAVWVSVR ATL ANTGCW DLSSGNKKWI IQVPILASIV LNFILFINIV RVLATKLRET NAGRCDTRQQ YRKLLKSTLV LMPLFGVHYI VFMA TPYTE VSGTLWQVQM HYEMLFNSFQ GFFVAIIYCF CNGEVQAEIK KSWSRWTLAL DFKRKARSGS SSYSYGPMVS HTSVT NVGP RVGLGLPLSP RLLPTATTNG HPQLPGHAKP GTPALETLET TPPAMAAPKD DGFLNGSCSG LDEEASGPER PPALLQ EEW ETVM

UniProtKB: Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor

+
分子 #2: Parathyroid hormone

分子名称: Parathyroid hormone / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.123786 KDa
配列文字列:
SVSEIQLMHN LGKHLNSMER VEWLRKKLQD VHNF(NH2)

UniProtKB: Parathyroid hormone

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 (miniGq)

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 (miniGq)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.953635 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GSTVSAEDKA AAERSKMIDK NLREDGEKAR RTLRLLLLGA DNSGKSTIVK QMRILHGGSG GSGGTSGIFE TKFQVDKVNF HMFDVGGQR DERRKWIQCF NDVTAIIFVV DSSDYNRLQE ALNDFKSIWN NRWLRTISVI LFLNKQDLLA EKVLAGKSKI E DYFPEFAR ...文字列:
GSTVSAEDKA AAERSKMIDK NLREDGEKAR RTLRLLLLGA DNSGKSTIVK QMRILHGGSG GSGGTSGIFE TKFQVDKVNF HMFDVGGQR DERRKWIQCF NDVTAIIFVV DSSDYNRLQE ALNDFKSIWN NRWLRTISVI LFLNKQDLLA EKVLAGKSKI E DYFPEFAR YTTPEDATPE PGEDPRVTRA KYFIRKEFVD ISTASGDGRH ICYPHFTCAV DTENARRIFN DCKDIILQMN LR EYNLV

+
分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus rattus (エジプトネズミ)
分子量理論値: 37.79927 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GSQLQSELDQ LRQEAEQLKN QIRDARKACA DATLSQITNN IDPVGRIQMR TRRTLRGHLA KIYAMHWGTD SRLLVSASQD GKLIIWDSY TTNKVHAIPL RSSWVMTCAY APSGNYVACG GLDNICSIYN LKTREGNVRV SRELAGHTGY LSCCRFLDDN Q IVTSSGDT ...文字列:
GSQLQSELDQ LRQEAEQLKN QIRDARKACA DATLSQITNN IDPVGRIQMR TRRTLRGHLA KIYAMHWGTD SRLLVSASQD GKLIIWDSY TTNKVHAIPL RSSWVMTCAY APSGNYVACG GLDNICSIYN LKTREGNVRV SRELAGHTGY LSCCRFLDDN Q IVTSSGDT TCALWDIETG QQTTTFTGHT GDVMSLSLAP DTRLFVSGAC DASAKLWDVR EGMCRQTFTG HESDINAICF FP NGNAFAT GSDDATCRLF DLRADQELMT YSHDNIICGI TSVSFSKSGR LLLAGYDDFN CNVWDALKAD RAGVLAGHDN RVS CLGVTD DGMAVATGSW DSFLKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

+
分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 7.547685 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFS

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #6: scFv16

分子名称: scFv16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 27.720795 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSDIV MTQATSSVPV TPGESVSISC R SSKSLLHS ...文字列:
DVQLVESGGG LVQPGGSRKL SCSASGFAFS SFGMHWVRQA PEKGLEWVAY ISSGSGTIYY ADTVKGRFTI SRDDPKNTLF LQMTSLRSE DTAMYYCVRS IYYYGSSPFD FWGQGTTLTV SSGGGGSGGG GSGGGGSDIV MTQATSSVPV TPGESVSISC R SSKSLLHS NGNTYLYWFL QRPGQSPQLL IYRMSNLASG VPDRFSGSGS GTAFTLTISR LEAEDVGVYY CMQHLEYPLT FG AGTKLEL KAAAASSEDL YFQ

+
分子 #8: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: NONE
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 259479
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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