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- EMDB-61731: Polyrod formed by FlgG (G65V) from the Salmonella TH26292 strain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61731
タイトルPolyrod formed by FlgG (G65V) from the Salmonella TH26292 strain
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Polyrod composed of FlgG(G65V)
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar basal-body rod protein FlgG
キーワードflagella motor. polyrod / P ring on polyrod complex / Cryo-EM / SPA / Salmonella / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, distal rod / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility
類似検索 - 分子機能
Flagellar basal-body rod FlgG / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / : / Flagellar hook protein FlgE/F/G D1 domain / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar basal-body rod protein FlgG
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Yamaguchi T / Kato T / Minamino T / Namba K
資金援助 日本, 9件
OrganizationGrant number
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP25000013MEXT KAKENHI Grant Number JP15H01640,JP20H05532 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18K06155 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP26293097 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H03182 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP15H01640 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17pc0101020 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21J12128 日本
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structural insights into the assembly mechanism of the molecular bushing of the bacterial flagellar motor
著者: Yamaguchi T / Kato T / Minamino T / Namba K
履歴
登録2024年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年2月4日-
マップ公開2026年2月4日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61731.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.99 Å/pix.
x 400 pix.
= 396. Å
0.99 Å/pix.
x 400 pix.
= 396. Å
0.99 Å/pix.
x 400 pix.
= 396. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.99 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.116
最小 - 最大-0.052354347 - 0.34676334
平均 (標準偏差)0.0045260834 (±0.024004646)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 396.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61731_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61731_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_61731_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Polyrod composed of FlgG(G65V)

全体名称: Polyrod composed of FlgG(G65V)
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Polyrod composed of FlgG(G65V)
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar basal-body rod protein FlgG

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超分子 #1: Polyrod composed of FlgG(G65V)

超分子名称: Polyrod composed of FlgG(G65V) / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Polyrod from the complex of P ring attached to polyrod. The FlgG(G65V) mutant of flagellar motor from Salmonella enterica serva typhimurium
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 380 KDa

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分子 #1: Flagellar basal-body rod protein FlgG

分子名称: Flagellar basal-body rod protein FlgG / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: G65V is a natural mutation isolated from the engineered strain TH26292.
コピー数: 48 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
: TH26292
分子量理論値: 27.826887 KDa
組換発現生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
配列文字列: MISSLWIAKT GLDAQQTNMD VIANNLANVS TNGFKRQRAV FEDLLYQTIR QPGAQSSEQT TLPSVLQIGT GVRPVATERL HSQGNLSQT NNSKDVAIKG QGFFQVMLPD GTSAYTRDGS FQVDQNGQLV TAGGFQVQPA ITIPANALSI TIGRDGVVSV T QQGQAAPV ...文字列:
MISSLWIAKT GLDAQQTNMD VIANNLANVS TNGFKRQRAV FEDLLYQTIR QPGAQSSEQT TLPSVLQIGT GVRPVATERL HSQGNLSQT NNSKDVAIKG QGFFQVMLPD GTSAYTRDGS FQVDQNGQLV TAGGFQVQPA ITIPANALSI TIGRDGVVSV T QQGQAAPV QVGQLNLTTF MNDTGLESIG ENLYIETQSS GAPNESTPGL NGAGLLYQGY VETSNVNVAE ELVNMIQVQR AY EINSKAV STTDQMLQKL TQL

UniProtKB: Flagellar basal-body rod protein FlgG

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
50.0 mMTris-HCltris(hydroxymethyl)aminomethane
50.0 mMNaClsodium Chloride
25.0 mMImidazoleImidazole
0.002 %LMNGLauryl Maltose Neopentyl Glycol
0.05 %TritonTriton X-100

詳細: 50 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl, 25 mM Imidazole, 0.002% (w/v) LMNG, 0.05% (w/v) Triton X-100, pH 8.0
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl acetate
詳細: The condition and concentration of purified samples were checked before making cryoEM sample grid. A 3 microliter aliquot of the sample solutions was placed on a thin carbon-coated, 20 ...詳細: The condition and concentration of purified samples were checked before making cryoEM sample grid. A 3 microliter aliquot of the sample solutions was placed on a thin carbon-coated, 20 seconds glow-discharged copper grid. The extra solution was removed from the grid by blotting, the filaments and cells were stained with 2% and 0.2% phosphotungstic acid (PTA), respectively, and the purified protein samples were stained with 2% uranyl acetate. The sample grids were dried for 1 hour at room temperature and checked using a transmission electron microscope, JEM-1011 (JEOL, Akishima, Japan) with an accelerating voltage of 100 kV.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: blotting time of 4 seconds, 1 seconds drain time, force 0.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 28712 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 75.0 e/Å2
詳細: Using a minimum dose system, two data sets were taken by different conditions; One date set was taken by exposure of 6 seconds, a frame rate of 0.08 sec/frame, an electron dose of 1.0 ...詳細: Using a minimum dose system, two data sets were taken by different conditions; One date set was taken by exposure of 6 seconds, a frame rate of 0.08 sec/frame, an electron dose of 1.0 electrons/A^2 per frame. The other was taken by exposure of 2.5 seconds, a frame rate of 0.0625 sec/frame, an electron dose of 1.0 electrons/A^2 per frame.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス(補正後): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.2 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.2 µm / 倍率(公称値): 50000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.31 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 64.9 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 使用した粒子像数: 88969
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 386473 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

詳細: FlgG protein from Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Chain ID: B / Chain - Residue range: 1-260 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細: The initial model consisted of the whole sequence of wild type FlgG
詳細Phenix1.21-rc1 , refmac servalcat and ISOLDE was used for fitting, and Phenix was used for final fitting.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-9jqo:
Polyrod formed by FlgG (G65V) from the Salmonella TH26292 strain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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