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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of Bacteriophage FCWL1 head-to-tail interface | |||||||||
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![]() | T1-like phage / neck / tail / VIRAL PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Phage tail tube protein 3 / Phage tail tube protein, TTP / Protein of unknown function DUF4128 / Phage tail terminator protein / Protein of unknown function DUF4054 / Protein of unknown function (DUF4054) / Protein of unknown function DUF1073 / Phage portal protein 類似検索 - ドメイン・相同性 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Cai C / Wang Y / Liu Y / Shao Q / Wang A / Fang Q / Zheng Y / Zhang T / Luo Z / Yang C | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of a T1-like siphophage reveal capsid stabilization mechanisms and high structural similarities with a myophage. 著者: Can Cai / Yueting Wang / Yunshu Liu / Qianqian Shao / Aohan Wang / Lin Li / Yaqi Zheng / Tianyi Zhang / Ziwen Luo / Chongguang Yang / Qianglin Fang / ![]() 要旨: Bacteriophage T1, a member of Siphoviruses, infects Escherichia coli with high efficiency, making it a promising candidate for phage therapy. Here, we report the near-atomic structures of FCWL1, a T1- ...Bacteriophage T1, a member of Siphoviruses, infects Escherichia coli with high efficiency, making it a promising candidate for phage therapy. Here, we report the near-atomic structures of FCWL1, a T1-like phage that belongs to the T1 phage family. We focus on the head, the head-to-tail interface, and its surrounding components. The hexameric capsomer displays unique gaps between neighboring A domains of the major capsid proteins. These gaps are partially filled by the N-loop of the decoration protein, which adopts a unique conformation. These structural features suggest that the phage might employ a novel strategy for stabilizing its head. Furthermore, despite being a siphophage, the head and head-to-tail connector of the phage show high structural similarity to those of a myophage. These findings enhance our understanding of the structure, capsid stabilization mechanism, and evolution of phages in the T1 family. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 228.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 21.2 KB 21.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 14.1 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 101.7 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 244.1 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 6.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 191.3 MB 191.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 21.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 28.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9jlfMC ![]() 9kmgC ![]() 9kmhC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2888 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_61588_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_61588_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Escherichia phage FCWL1
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Escherichia phage FCWL1
超分子 | 名称: Escherichia phage FCWL1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 3136680 / 生物種: Escherichia phage FCWL1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Terminator protein
分子 | 名称: Terminator protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.191521 KDa |
配列 | 文字列: MHYELSAAAR AAFLSKYRDF PHYMENRNFT PPKDGGMWLR FNYIEGDTLY LSIDRKCKSY IAIVQIGVVF PPGSGVDEAR LKAKEIADF FKDGKMLNVG YIFEGAIVHQ IVKHESGWMI PVRFTVRVDT KET UniProtKB: Terminator protein |
-分子 #2: Tail tube protein
分子 | 名称: Tail tube protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 24.21718 KDa |
配列 | 文字列: MHLPNGAQIF VETSRGEEIE ATAVTNEKNP VATVASKGDL AKGDYVIVTQ STWAKMVSRV LIVTDAQETS ITLAGIDTSD TLVFPAGGT MSFAKITGWT EIPCVQEIGQ DGGEQQYYTY QCLSDDKEQQ IPTFKSAISL TYTFAHEFDN PIYQILRKLD S SGQVTAVR ...文字列: MHLPNGAQIF VETSRGEEIE ATAVTNEKNP VATVASKGDL AKGDYVIVTQ STWAKMVSRV LIVTDAQETS ITLAGIDTSD TLVFPAGGT MSFAKITGWT EIPCVQEIGQ DGGEQQYYTY QCLSDDKEQQ IPTFKSAISL TYTFAHEFDN PIYQILRKLD S SGQVTAVR MYVPKASEMR MWAGILSFND IPSTQVNEME TVELAVSLKG DFTFISSTLA SPGA UniProtKB: Tail tube protein |
-分子 #3: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 49.969102 KDa |
配列 | 文字列: MRYNQGCQLT AFFIGGNMKI VKHDGYNDIF NGGADGSPKP FFMSDASYHV GSFYNDNATA KRIVDVIPEE MVTAGFKISG VKDEKEFKS LWDSYKIDPS LVDALCWARL YGGAAIVAII NDNRMLTSPV KPGAKLEGVR VYDRFAITIE KRVTNARSPR Y GEPEIYKV ...文字列: MRYNQGCQLT AFFIGGNMKI VKHDGYNDIF NGGADGSPKP FFMSDASYHV GSFYNDNATA KRIVDVIPEE MVTAGFKISG VKDEKEFKS LWDSYKIDPS LVDALCWARL YGGAAIVAII NDNRMLTSPV KPGAKLEGVR VYDRFAITIE KRVTNARSPR Y GEPEIYKV SPGDNIQPYL IHHTRIFIAD GERVTPQMRK QNQGWGASVL NKSLIDAICD YDYCESLATQ ILRRKQQAVW KV KGLAEMC DDDDAQYAAR LRLAQVDDNS GVGRAIGIDA ETEEYDVLNS DISGVPEFLS SKMDRIVSLS GIHEIIIKNK NVG GVSASQ NTALETFYKL VDRKREEDYR PLLEFLLPFI VDEQEWSIEF EPLSVPSKKE ESEITKNNVE SVTKAITEQI IDLE EARDT LRSIAPEFKL KDGNNINIRE PEEPTEPEPG LGEKLEDEN UniProtKB: Portal protein |
-分子 #4: Adaptor protein
分子 | 名称: Adaptor protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 15.827354 KDa |
配列 | 文字列: MGVIMNQETL IAAVEQMRKL VPALRKVPDE TLYAWVEMAE LFVCQKTFKD AYVKAIALYA LHLAFLDGAL KGEDEDLESY SRRVTSFSL SGEFSQTFGE VTKNQSGNMM LSTPWGKMFE QLKARRRGRF ALMTGLRGGC H UniProtKB: Adaptor protein |
-分子 #5: Connector protein
分子 | 名称: Connector protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 13.831523 KDa |
配列 | 文字列: MNYSQIERMA RKGVAFFTDP SRPMNLIKQG EYGYDENGFE IPPMEQVIPI SGATRRPNAR EIDGETIRAS DILGIFNNDH EINEGDYIE IDGIRHVVVD ARPVQASLEP VAYRPVLRRV SVGG UniProtKB: Connector protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 25.8 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |