[日本語] English
万見
- EMDB-61457: The tail-complex structure of phage P22 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61457
タイトルThe tail-complex structure of phage P22
マップデータThe FSC curves provided are based on unmasked data. We think that the sharp drop-off observed in the FSC curves is due to the fact that the volume of the local density map was too small.
試料
  • 複合体: Salmonella phage P22
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Endorhamnosidase
    • タンパク質・ペプチド: Phage stabilisation protein
    • タンパク質・ペプチド: P22 tail accessory factor
キーワードComplex / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Bacteriophage P22, Gp10, DNA-stabilising / Phage stabilisation protein / Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal ...Bacteriophage P22, Gp10, DNA-stabilising / Phage stabilisation protein / Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Endorhamnosidase / Portal protein / Phage stabilisation protein / P22 tail accessory factor
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Liu HR / Xiao H
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32401014 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the scaffolding protein and portal within the bacteriophage P22 procapsid provides insights into the self-assembly process.
著者: Hao Xiao / Wenyuan Chen / Hao Pang / Jing Zheng / Li Wang / Hao Feng / Jingdong Song / Lingpeng Cheng / Hongrong Liu /
要旨: In the assembly pathway of tailed double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages and herpesviruses, a procapsid with a dodecameric portal for DNA delivery at a unique vertex is initially formed. ...In the assembly pathway of tailed double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages and herpesviruses, a procapsid with a dodecameric portal for DNA delivery at a unique vertex is initially formed. Appropriate procapsid assembly requires the transient presence of multiple copies of a scaffolding protein (SP), which is absent in the mature virion. However, how the SP contributes to dodecameric portal formation, facilitates portal and coat protein incorporation, and is subsequently released remains unclear because of a lack of structural information. Here, we present the structure of the SP-portal complex within the procapsid of bacteriophage P22 at 3-9 Å resolutions. The AlphaFold2-predicted SP model fits well with the density map of the complex. The SP forms trimers and tetramers that interact to yield a dome-like complex on the portal. Two SP domains mediate multimerization. Each trimer interacts with two neighboring portal subunits. The SP has a loop-hook-like structure that aids in coat protein recruitment during viral assembly. The loops of those SP subunits on the portal are positioned in clefts between adjacent portal subunits. Conformational changes in the portal during phage maturation may trigger the disassembly and release of the SP complex. Our findings provide insights into SP-assisted procapsid assembly in bacteriophage P22 and suggest that this strategy is also implemented by other dsDNA viruses, including herpesviruses.
履歴
登録2024年9月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月26日-
マップ公開2025年2月26日-
更新2025年4月30日-
現状2025年4月30日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_61457.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61457.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The FSC curves provided are based on unmasked data. We think that the sharp drop-off observed in the FSC curves is due to the fact that the volume of the local density map was too small.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å		1.36 Å/pix.
x 400 pix.
= 544. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.0
最小 - 最大-16.371438999999999 - 30.704418
平均 (標準偏差)0.0046569165 (±1.2371043)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 544.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_61457_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_61457_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Salmonella phage P22

全体名称: Salmonella phage P22 (ファージ)
要素
  • 複合体: Salmonella phage P22
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
    • タンパク質・ペプチド: Endorhamnosidase
    • タンパク質・ペプチド: Phage stabilisation protein
    • タンパク質・ペプチド: P22 tail accessory factor

-
超分子 #1: Salmonella phage P22

超分子名称: Salmonella phage P22 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)

-
分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 82.829375 KDa
配列文字列: MADNENRLES ILSRFDADWT ASDEARREAK NDLFFSRVSQ WDDWLSQYTT LQYRGQFDVV RPVVRKLVSE MRQNPIDVLY RPKDGARPD AADVLMGMYR TDMRHNTAKI AVNIAVREQI EAGVGAWRLV TDYEDQSPTS NNQVIRREPI HSACSHVIWD S NSKLMDKS ...文字列:
MADNENRLES ILSRFDADWT ASDEARREAK NDLFFSRVSQ WDDWLSQYTT LQYRGQFDVV RPVVRKLVSE MRQNPIDVLY RPKDGARPD AADVLMGMYR TDMRHNTAKI AVNIAVREQI EAGVGAWRLV TDYEDQSPTS NNQVIRREPI HSACSHVIWD S NSKLMDKS DARHCTVIHS MSQNGWEDFA EKYDLDADDI PSFQNPNDWV FPWLTQDTIQ IAEFYEVVEK KETAFIYQDP VT GEPVSYF KRDIKDVIDD LADSGFIKIA ERQIKRRRVY KSIITCTAVL KDKQLIAGEH IPIVPVFGEW GFVEDKEVYE GVV RLTKDG QRLRNMIMSF NADIVARTPK KKPFFWPEQI AGFEHMYDGN DDYPYYLLNR TDENSGDLPT QPLAYYENPE VPQA NAYML EAATSAVKEV ATLGVDTEAV NGGQVAFDTV NQLNMRADLE TYVFQDNLAT AMRRDGEIYQ SIVNDIYDVP RNVTI TLED GSEKDVQLMA EVVDLATGEK QVLNDIRGRY ECYTDVGPSF QSMKQQNRAE ILELLGKTPQ GTPEYQLLLL QYFTLL DGK GVEMMRDYAN KQLIQMGVKK PETPEEQQWL VEAQQAKQGQ QDPAMVQAQG VLLQGQAELA KAQNQTLSLQ IDAAKVE AQ NQLNAARIAE IFNNMDLSKQ SEFREFLKTV ASFQQDRSED ARANAELLLK GDEQTHKQRM DIANILQSQR QNQPSGSV A ETPQ

UniProtKB: Portal protein

-
分子 #2: Endorhamnosidase

分子名称: Endorhamnosidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 71.923523 KDa
配列文字列: MTDITANVVV SNPRPIFTES RSFKAVANGK IYIGQIDTDP VNPANQIPVY IENEDGSHVQ ITQPLIINAA GKIVYNGQLV KIVTVQGHS MAIYDANGSQ VDYIANVLKY DPDQYSIEAD KKFKYSVKLS DYPTLQDAAS AAVDGLLIDR DYNFYGGETV D FGGKVLTI ...文字列:
MTDITANVVV SNPRPIFTES RSFKAVANGK IYIGQIDTDP VNPANQIPVY IENEDGSHVQ ITQPLIINAA GKIVYNGQLV KIVTVQGHS MAIYDANGSQ VDYIANVLKY DPDQYSIEAD KKFKYSVKLS DYPTLQDAAS AAVDGLLIDR DYNFYGGETV D FGGKVLTI ECKAKFIGDG NLIFTKLGKG SRIAGVFMES TTTPWVIKPW TDDNQWLTDA AAVVATLKQS KTDGYQPTVS DY VKFPGIE TLLPPNAKGQ NITSTLEIRE CIGVEVHRAS GLMAGFLFRG CHFCKMVDAN NPSGGKDGII TFENLSGDWG KGN YVIGGR TSYGSVSSAQ FLRNNGGFER DGGVIGFTSY RAGESGVKTW QGTVGSTTSR NYNLQFRDSV VIYPVWDGFD LGAD TDMNP ELDRPGDYPI TQYPLHQLPL NHLIDNLLVR GALGVGFGMD GKGMYVSNIT VEDCAGSGAY LLTHESVFTN IAIID TNTK DFQANQIYIS GACRVNGLRL IGIRSTDGQG LTIDAPNSTV SGITGMVDPS RINVANLAEE GLGNIRANSF GYDSAA IKL RIHKLSKTLD SGALYSHING GAGSGSAYTQ LTAISGSTPD AVSLKVNHKD CRGAEIPFVP DIASDDFIKD SSCFLPY WE NNSTSLKALV KKPNGELVRL TLATL

UniProtKB: Endorhamnosidase

-
分子 #3: Phage stabilisation protein

分子名称: Phage stabilisation protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 52.51202 KDa
配列文字列: MPIQQLPMMK GMGKDFKNAD YIDYLPVNML ATPKEILNSS GYLRSFPGIT KRYDMNGVSR GVEYNTAQNA VYRVCGGKLY KGESEVGDV AGSGRVSMAH GRTSQAVGVN GQLVEYRYDG TVKTVSNWPA DSGFTQYELG SVRDITRLRG RYAWSKDGTD S WFITDLED ...文字列:
MPIQQLPMMK GMGKDFKNAD YIDYLPVNML ATPKEILNSS GYLRSFPGIT KRYDMNGVSR GVEYNTAQNA VYRVCGGKLY KGESEVGDV AGSGRVSMAH GRTSQAVGVN GQLVEYRYDG TVKTVSNWPA DSGFTQYELG SVRDITRLRG RYAWSKDGTD S WFITDLED ESHPDRYSAQ YRAESQPDGI IGIGTWRDFI VCFGSSTIEY FSLTGATTAG AALYVAQPSL MVQKGIAGTY CK TPFADSY AFISHPATGA PSVYIIGSGQ ASPIATASIE KIIRSYTAEE MATGVMETLR FDSHELLIIH LPRHVLVYDA SSS QNGPQW CVLKTGLYDD VYRGVDFMYE GNQITCGDKS EAVVGQLQFD ISSQYDKQQE HLLFTPLFKA DNARCFDLEV ESST GVAQY ADRLFLSATT DGINYGREQM IEQNEPFVYD KRVLWKRVGR IRRLIGFKLR VITKSPVTLS GCQIRLE

UniProtKB: Phage stabilisation protein

-
分子 #4: P22 tail accessory factor

分子名称: P22 tail accessory factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 18.044959 KDa
配列文字列:
MQIKTKGDLV RAALRKLGVA SDATLTDVEP QSMQDAVDDL EAMMAEWYQD GKGIITGYVF SDDENPPAEG DDHGLRSSAV SAVFHNLAC RIAPDYALEA TAKIIATAKY GKELLYKQTA ISRAKRAPYP SRMPTGSGNS FANLNEWHYF PGEQNADSTT P HDEGNG

UniProtKB: P22 tail accessory factor

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 82501
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る