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万見
- PDB-9jg6: The tail-complex structure of phage P22 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jg6
タイトルThe tail-complex structure of phage P22
要素
  • Endorhamnosidase
  • P22 tail accessory factor
  • Phage stabilisation protein
  • Portal protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Bacteriophage P22, Gp10, DNA-stabilising / Phage stabilisation protein / Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal ...Bacteriophage P22, Gp10, DNA-stabilising / Phage stabilisation protein / Tail accessory factor GP4 / Peptidoglycan hydrolase Gp4 superfamily / P22 tail accessory factor / Phage P22-like portal protein / Phage P22-like portal protein / P22 tailspike C-terminal domain / Salmonella phage P22 tail-spike / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Pectin lyase fold/virulence factor
類似検索 - ドメイン・相同性
Endorhamnosidase / Portal protein / Phage stabilisation protein / P22 tail accessory factor
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Liu, H.R. / Xiao, H.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32401014 中国
引用ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the scaffolding protein and portal within the bacteriophage P22 procapsid provides insights into the self-assembly process.
著者: Hao Xiao / Wenyuan Chen / Hao Pang / Jing Zheng / Li Wang / Hao Feng / Jingdong Song / Lingpeng Cheng / Hongrong Liu /
要旨: In the assembly pathway of tailed double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages and herpesviruses, a procapsid with a dodecameric portal for DNA delivery at a unique vertex is initially formed. ...In the assembly pathway of tailed double-stranded DNA (dsDNA) bacteriophages and herpesviruses, a procapsid with a dodecameric portal for DNA delivery at a unique vertex is initially formed. Appropriate procapsid assembly requires the transient presence of multiple copies of a scaffolding protein (SP), which is absent in the mature virion. However, how the SP contributes to dodecameric portal formation, facilitates portal and coat protein incorporation, and is subsequently released remains unclear because of a lack of structural information. Here, we present the structure of the SP-portal complex within the procapsid of bacteriophage P22 at 3-9 Å resolutions. The AlphaFold2-predicted SP model fits well with the density map of the complex. The SP forms trimers and tetramers that interact to yield a dome-like complex on the portal. Two SP domains mediate multimerization. Each trimer interacts with two neighboring portal subunits. The SP has a loop-hook-like structure that aids in coat protein recruitment during viral assembly. The loops of those SP subunits on the portal are positioned in clefts between adjacent portal subunits. Conformational changes in the portal during phage maturation may trigger the disassembly and release of the SP complex. Our findings provide insights into SP-assisted procapsid assembly in bacteriophage P22 and suggest that this strategy is also implemented by other dsDNA viruses, including herpesviruses.
履歴
登録2024年9月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
C: Portal protein
D: Portal protein
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
I: Portal protein
J: Portal protein
K: Portal protein
L: Portal protein
M: Endorhamnosidase
N: Endorhamnosidase
O: Endorhamnosidase
P: Endorhamnosidase
Q: Endorhamnosidase
R: Endorhamnosidase
S: Endorhamnosidase
T: Endorhamnosidase
U: Endorhamnosidase
V: Endorhamnosidase
W: Endorhamnosidase
X: Endorhamnosidase
Y: Endorhamnosidase
Z: Endorhamnosidase
a: Phage stabilisation protein
b: Phage stabilisation protein
c: Phage stabilisation protein
d: Phage stabilisation protein
e: Phage stabilisation protein
f: Phage stabilisation protein
g: P22 tail accessory factor
h: P22 tail accessory factor
i: P22 tail accessory factor
j: P22 tail accessory factor
k: P22 tail accessory factor
l: P22 tail accessory factor
m: P22 tail accessory factor
n: P22 tail accessory factor
o: P22 tail accessory factor
p: P22 tail accessory factor
q: P22 tail accessory factor
r: P22 tail accessory factor
s: Endorhamnosidase
v: Endorhamnosidase
w: Endorhamnosidase
x: Endorhamnosidase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,820,18848
ポリマ－2,820,18848
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Portal protein


分子量: 82829.375 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A3V9J0D3
#2: タンパク質
Endorhamnosidase / Tail spike protein， / Salmonella phage P22 tail-spike


分子量: 71923.523 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A3V9J050
#3: タンパク質
Phage stabilisation protein / Tail hub protein


分子量: 52512.020 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A444A1G7
#4: タンパク質
P22 tail accessory factor / Adaptor


分子量: 18044.959 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A444A265
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Salmonella phage P22 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm
撮影電子線照射量: 32 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 82501 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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