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万見
- EMDB-61430: Cryo-EM structure of the EXS domain of Arabidopsis thaliana phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61430
タイトルCryo-EM structure of the EXS domain of Arabidopsis thaliana phosphatetransporter PHO1;H1
マップデータ
試料
  • 複合体: EXS domain of Arabidopsis PHO1;H1
    • タンパク質・ペプチド: Phosphate transporter PHO1 homolog 1
  • リガンド: PHOSPHATE ION
キーワードphosphate transport / SPX domain / PHO1 / SPX-EXS / cryo-EM / InsP6 / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphate ion transport / cellular response to phosphate starvation / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
PHO1, SPX domain / : / EXS, C-terminal / EXS family / EXS domain profile. / SPX domain / SPX domain / SPX domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphate transporter PHO1 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Fang S / Zhang X / Zhang P
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2025
タイトル: Structural mechanism underlying PHO1;H1-mediated phosphate transport in Arabidopsis.
著者: Sunzhenhe Fang / Yang Yang / Xue Zhang / Zhao Yang / Minhua Zhang / Yang Zhao / Chensi Zhang / Fang Yu / Yong-Fei Wang / Peng Zhang /
要旨: Arabidopsis PHOSPHATE 1 (AtPHO1) and its closest homologue AtPHO1;H1 are phosphate transporters that load phosphate into the xylem vessel for root-to-shoot translocation. AtPHO1 and AtPHO1;H1 are ...Arabidopsis PHOSPHATE 1 (AtPHO1) and its closest homologue AtPHO1;H1 are phosphate transporters that load phosphate into the xylem vessel for root-to-shoot translocation. AtPHO1 and AtPHO1;H1 are prototypical members of the unique SPX-EXS family, whose structural and molecular mechanisms remain elusive. In this study, we determined the cryogenic electron microscopy structure of AtPHO1;H1 binding with inorganic phosphate (Pi) and inositol hexakisphosphate in a closed conformation. Further molecular dynamic simulation and AlphaFold prediction support an open conformation. AtPHO1;H1 forms a domain-swapped homodimer that involves both the transmembrane ERD1/XPR1/SYG1 (EXS) domain and the cytoplasmic SYG1/Pho81/XPR1 (SPX) domain. The EXS domain presented by the SPX-EXS family represents a novel protein fold, and an independent substrate transport pathway and substrate-binding site are present in each EXS domain. Two gating residues, Trp719 and Tyr610, are identified above the substrate-binding site to control opening and closing of the pathway. The SPX domain features positively charged patches and/or residues at the dimer interface to accommodate inositol hexakisphosphate molecules, whose binding mediates dimerization and enhances AtPHO1;H1 activity. In addition, a C-terminal tail is required for AtPHO1;H1 activity. On the basis of structural and functional analysis, a working model for Pi efflux mediated by AtPHO1;H1 and its homologues was postulated, suggesting a channel-like mechanism. This study not only reveals the molecular and regulatory mechanism underlying Pi transport mediated by the unique SPX-EXS family, but also provides potential for crop engineering to enhance phosphorus-use efficiency in sustainable agriculture.
履歴
登録2024年9月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年1月22日-
マップ公開2025年1月22日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61430.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61430.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 113.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 310 pix.
= 257.3 Å		0.83 Å/pix.
x 310 pix.
= 257.3 Å		0.83 Å/pix.
x 310 pix.
= 257.3 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6
最小 - 最大-2.868014 - 4.26649
平均 (標準偏差)-0.0023131636 (±0.074871704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ310310310
Spacing310310310
セルA=B=C: 257.3 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_61430_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61430_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61430_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : EXS domain of Arabidopsis PHO1;H1

全体名称: EXS domain of Arabidopsis PHO1;H1
要素
  • 複合体: EXS domain of Arabidopsis PHO1;H1
    • タンパク質・ペプチド: Phosphate transporter PHO1 homolog 1
  • リガンド: PHOSPHATE ION

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超分子 #1: EXS domain of Arabidopsis PHO1;H1

超分子名称: EXS domain of Arabidopsis PHO1;H1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: Phosphate transporter PHO1 homolog 1

分子名称: Phosphate transporter PHO1 homolog 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 90.830117 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MVKFTKQFEG QLVPEWKDAF VDYSQLKKDL KKIHLFTNGV EKKHTETSLI KTVKSSLGRL SIFGNKGREQ SRVIQVHKKL ASSGSNNDV YETELLEKIA DDTDAAKEFF ACLDMQLNKV NQFYKTKEKE FLERGECLKK QMDILIELKD AFKQKQANGE S TQESKEDD ...文字列:
MVKFTKQFEG QLVPEWKDAF VDYSQLKKDL KKIHLFTNGV EKKHTETSLI KTVKSSLGRL SIFGNKGREQ SRVIQVHKKL ASSGSNNDV YETELLEKIA DDTDAAKEFF ACLDMQLNKV NQFYKTKEKE FLERGECLKK QMDILIELKD AFKQKQANGE S TQESKEDD SISCTISCEY DSVRGRTEEM QLQVSCLDNL EDNGEEALES LGSEEPIKAN NEDSKLTTVS SRVFSCQGKN VK IKIPLTN PSRTFSAISY LINQSSSKKN GPDGGNKLQI SKKKLSHAEK MIKGALTELF KGLNYLKTYR NLNILAFMNI LKK FDKVTG KQILPIYLKV VESSYFNISD KVMILSDEVE EWFIKHLAGE NRRKAMKYLK PHHRKESHSV TFFIGLFTGC FVAL LAGYI IVAHLTGMYR QHSANTFYME TAYPVLSMFG LLFLHLFLYG CNIFMWRKAR INYSFIFELG SKNELKYRDV FLICT ASMS AIAGVMFVHL SLLEKGYSFR QVQVIPGLLL LGFLLILICP LNIFYKSSRY RLISVIRNIV FSPLYKVVML DFFMAD QLC SQVPMLRNLE YIACYYITGS YATQDYEYCM RVKYYRDLAY AVSFLPYYWR AMQCARRWFD EGETSHLVNL GKYVSAM LA AGTKVAYEKE RSLGWLCLVV AMSSVATIYQ LYWDFVKDWG LLQHNSNNPW LRNQLMLRQK SIYYFSMVLN LVLRLAWL Q TVLHSSFEHV DYRVTGLFLA ALEVIRRGQW NFYRLENEHL NNAGKFRAVK TVPLPFREVD EED

UniProtKB: Phosphate transporter PHO1 homolog 1

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分子 #2: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 288715
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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