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- EMDB-61340: Engineering of ATP synthase Fo -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61340
タイトルEngineering of ATP synthase Fo
マップデータ
試料
  • 複合体: Bacillus PS3 FoF1
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
キーワードMolecular Motor / ATP synthase / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily ...ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase gamma chain / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.96 Å
データ登録者Hamaguchi-Suzuki N / Ueno H / Yasuda K / Marui R / Adachi N / Senda T / Noji H / Murata T
資金援助 日本, フランス, 6件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP21H00388 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H05624 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP23K18092 日本
Human Frontier Science Program (HFSP)RGP0054/2020 フランス
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP23ama121013 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101071 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Engineering of ATP synthase for enhancement of proton-to-ATP ratio.
著者: Hiroshi Ueno / Kiyoto Yasuda / Norie Hamaguchi-Suzuki / Riku Marui / Naruhiko Adachi / Toshiya Senda / Takeshi Murata / Hiroyuki Noji /
要旨: FF-ATP synthase (FF) interconverts the energy of the proton motive force (pmf) and that of ATP through the mechanical rotation. The H/ATP ratio, one of the most crucial parameters in bioenergetics, ...FF-ATP synthase (FF) interconverts the energy of the proton motive force (pmf) and that of ATP through the mechanical rotation. The H/ATP ratio, one of the most crucial parameters in bioenergetics, varies among species due to differences in the number of H-binding c-subunits, resulting in H/ATP ratios ranging from 2.7 to 5. In this study, we seek to significantly enhance the H/ATP ratio by employing an alternative approach that differs from that of nature. We engineer FF to form multiple peripheral stalks, each bound to a proton-conducting a-subunit. The engineered FF exhibits an H/ATP ratio of 5.8, surpassing the highest ratios found in naturally occurring FFs, enabling ATP synthesis under low pmf conditions where wild-type enzymes cannot synthesize ATP. Structural analysis reveals that the engineered FF forms up to three peripheral stalks and a-subunits. This study not only provides valuable insights into the H-transport mechanism of FF but also opens up possibilities for engineering the foundation of cellular bioenergetics.
履歴
登録2024年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月9日-
マップ公開2025年7月9日-
更新2025年7月16日-
現状2025年7月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61340.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61340.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.75 Å/pix.
x 400 pix.
= 300. Å		0.75 Å/pix.
x 400 pix.
= 300. Å		0.75 Å/pix.
x 400 pix.
= 300. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.75 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0578
最小 - 最大-0.18574254 - 0.40777388
平均 (標準偏差)0.0012017601 (±0.008673002)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 300.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61340_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_61340_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61340_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61340_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bacillus PS3 FoF1

全体名称: Bacillus PS3 FoF1
要素
  • 複合体: Bacillus PS3 FoF1
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c

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超分子 #1: Bacillus PS3 FoF1

超分子名称: Bacillus PS3 FoF1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)

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分子 #1: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: based on pTR19-ASDS, which was created by Suzuki et al. (doi: 10.1074/jbc.M111210200)
コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 26.44932 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEHKAPLVEF LGLTFNLSDM LMITITCLIV FIIAVAATRS LQLRPTGMQN FMEWVFDFVR GIINSTMDWQ TGGRFLTLGV TLIMYVFVA NMLGLPFSVH VNGELWWKSP TADATVTLTL AVMVVALTHY YGVKMKGASD YLRDYTRPVA WLFPLKIIEE F ANTLTLGL ...文字列:
MEHKAPLVEF LGLTFNLSDM LMITITCLIV FIIAVAATRS LQLRPTGMQN FMEWVFDFVR GIINSTMDWQ TGGRFLTLGV TLIMYVFVA NMLGLPFSVH VNGELWWKSP TADATVTLTL AVMVVALTHY YGVKMKGASD YLRDYTRPVA WLFPLKIIEE F ANTLTLGL RLFGNIYAGE ILLGLLASLG THYGVLGAVG AAIPMMVWQA FSIFVGTIQA FIFTMLTMVY MAHKVSHDH

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分子 #2: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 31.859523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAS PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL ...文字列:
MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAS PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL YMYYNHYVSA IQQEVTERKL LPLTDLAENK QRTVYEFEPS QEEILDVLLP QYAESLIYGA LLDAKASEHA AR MTAMKNA TDNANELIRT LTLSYNRARQ AAITQEITEI VAGANALQ

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #3: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 9.221647 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MKTIHVSVVT PDGPVYEDDV EMVSVKAKSG ELGILPGHIP LVAPLEISAA RLKKGGKTQY IAVSGGFLEV RPDKVTILAQ AAERAED

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

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分子 #4: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: based on pTR19-ASDS, which was created by Suzuki et al. (doi: 10.1074/jbc.M111210200.)
コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 19.437396 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGEAAHGISG GTIIYQLLMF IILLALLRKF AWQPLMNIMK QREEHIANEI DQAEKRRQEA EKLLEEQREL MKQSRQEAQA LIENARKLA EEQKEQIVAS ARAEAERVKE TAKKEIEREK EQAMAALREQ VASLSVLIAS KVIEKELTEQ DQRKLIEAYI K DVQEVGGA R

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分子 #5: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 7.33778 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSLGVLAAAI AVGLGALGAG IGNGLIVSRT IEGIARQPEL RPVLQTTMFI GVALVEALPI IGVVFSFIYL GR

UniProtKB: ATP synthase subunit c

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 56081 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6n2z

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32633
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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