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- EMDB-61174: HBx fused DDB1 4M mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61174
タイトルHBx fused DDB1 4M mutant
マップデータ
試料
  • 複合体: the complex of HBx and DDB1
    • タンパク質・ペプチド: Protein X,DNA damage-binding protein 1
キーワードHBV / complex / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade / symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding ...symbiont-mediated activation of host NF-kappaB cascade / symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / host cell mitochondrion / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / viral genome replication / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / host cell nucleus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transactivation protein X / Trans-activation protein X / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA damage-binding protein 1 / Protein X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Tanaka H / Kita S / Sasaki M / Maenaka K / Machida S
資金援助 日本, 5件
OrganizationGrant number国
Other government22T003 日本
Other government23A1017 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20ae0101047 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121037 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP223fa627005 日本
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structural basis of the hepatitis B virus X protein in complex with DDB1.
著者: Hiroki Tanaka / Joao Diogo Dias / Basile Jay / Shunsuke Kita / Mina Sasaki / Hiroyuki Takeda / Naoki Kishimoto / Shunsuke Sasaki / Shogo Misumi / Masashi Mizokami / Christine Neuveut / ...著者: Hiroki Tanaka / Joao Diogo Dias / Basile Jay / Shunsuke Kita / Mina Sasaki / Hiroyuki Takeda / Naoki Kishimoto / Shunsuke Sasaki / Shogo Misumi / Masashi Mizokami / Christine Neuveut / Takashi Sumikama / Mikihiro Shibata / Katsumi Maenaka / Shinichi Machida /
要旨: A cure for chronic hepatitis B requires eliminating or permanently silencing covalently closed circular DNA (cccDNA). A pivotal target of this approach is the hepatitis B virus (HBV) X protein (HBx), ...A cure for chronic hepatitis B requires eliminating or permanently silencing covalently closed circular DNA (cccDNA). A pivotal target of this approach is the hepatitis B virus (HBV) X protein (HBx), which is a key factor that promotes transcription from cccDNA. However, the HBx structure remains unsolved. Here, we present the cryoelectron microscopy structure of HBx in complex with DDB1, which is an essential complex for cccDNA transcription. In this structure, hydrophobic interactions within HBx were identified, and mutational analysis highlighted their importance in the HBV life cycle. Our biochemical analysis revealed that the HBx-DDB1 complex directly interacts simultaneously with NSE3, which is a component of the SMC5/6 complex, and Spindlin1. Additionally, HBx-DDB1 complex dynamics were explored via high-speed atomic force microscopy. These findings provide comprehensive insights into the structure and function of HBx in HBV replication.
履歴
登録2024年8月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年6月4日-
マップ公開2025年6月4日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61174.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61174.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.67 Å/pix.
x 320 pix.
= 214.4 Å		0.67 Å/pix.
x 320 pix.
= 214.4 Å		0.67 Å/pix.
x 320 pix.
= 214.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.67 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.002
最小 - 最大-0.010592887 - 0.024334954
平均 (標準偏差)0.00003591655 (±0.0006179857)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 214.40001 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: halfmap 2

ファイルemd_61174_half_map_1.map
注釈halfmap_2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap 1

ファイルemd_61174_half_map_2.map
注釈halfmap_1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : the complex of HBx and DDB1

全体名称: the complex of HBx and DDB1
要素
  • 複合体: the complex of HBx and DDB1
    • タンパク質・ペプチド: Protein X,DNA damage-binding protein 1

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超分子 #1: the complex of HBx and DDB1

超分子名称: the complex of HBx and DDB1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein X,DNA damage-binding protein 1

分子名称: Protein X,DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 146.258094 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MASAWSHPQF EKGSGSGMAA RLYCQLDPSR DVLCLRPVGA ESRGRPLSGP LGTLSSPSPS AVPADHGAHL SLRGLPVCAF SSAGPCALR FTSARCMETT VNAHQILPKV LHKRTLGLPA MSTTDLEAYF KDCVFKDWEE LGEEIRLKVF VLGGCRHKLV C APAPCNFF ...文字列:
MASAWSHPQF EKGSGSGMAA RLYCQLDPSR DVLCLRPVGA ESRGRPLSGP LGTLSSPSPS AVPADHGAHL SLRGLPVCAF SSAGPCALR FTSARCMETT VNAHQILPKV LHKRTLGLPA MSTTDLEAYF KDCVFKDWEE LGEEIRLKVF VLGGCRHKLV C APAPCNFF TSASGSGSGS GSGSGMSYNY VVTAQKPTAV NGCVTGHFTS AEDLNLLIAK NTRLEIYVVT AEGLRPVKEV GM YGKIAVM ELFRPKGESK DLLFILTAKY NACILEYKQS GESIDIITRA HGNVQDRIGR PSETGIIGII DPECRMIGLR LYD GLFKVI PLDRDNKELK AFNIRLEELH VIDVKFLYGC QAPTICFVYQ DPQGRHVKTY EVSLREKEFN KGPWKQENVE AEAS MVIAV PEPFGGAIII GQESITYHNG DKYLAIAPPI IKQSTIVCHN RVDPNGSRYL LGDMEGRLFM LLLEKEEQMD GTVTL KDLR VELLGETSIA ECLTYLDNGV VFVGSRLGDS QLVKLNVDSN EQGSYVVAME TFTNLGPIVD MCVVDLERQG QGQLVT CSG AFKEGSLRII RNGIGIHEHD SIDLPGIKGL WPLRSDPNRE TDDTLVLSFV GQTRVLMLNG EEVEETELMG FVDDQQT FF CGNVAHQQLI QITSASVRLV SQEPKALVSE WKEPQAKNIS VASCNSSQVV VAVGRALYYL QIHPQELRQI SHTEMEHE V ACLDITPLGD SNGLSPLCAI GLKTDISARI LKLPSFELLH KEMLGGEIDP ESILMTTFES SHYLLCALGD GALFYFGLN IETGLLSDRK KVTLGTQPTV LRTFRSLSTT NVFACSDRPT VIYSSNHKLV FSNVNLKEVN YMCPLNSDGY PDSLALANNS TLTIGTIDE IQKLHIRTVP LYESPRKICY QEVSQCFGVL SSRIEVQDTS GGTTALRPSA STQALSSSVS SSKLFSSSTA P HETSFGEE VEVHNLLIID QHTFEVLHAH QFLQNEYALS LVSCKLGKDP NTYFIVGTAM VYPEEAEPKQ GRIVVFQYSD GK LQTVAEK EVKGAVYSMV EFNGKLLASI NSTVRLYEWT TEKELRTECN HYNNIMALYL KTKGDFILVG DLMRSVLLLA YKP MEGNFE EIARDFNPNW MSAVEILDDD NFLGAENAFN LFVCQKDSAA TTDEERQHLQ EVGLFHLGEF VNVFCHGSLV MQNL GETST PTQGSVLFGT VNGMIGLVTS LSESWYNLLL DMQNRLNKVI KSVGKIEHSF WRSFHTERKT EPATGFIDGD LIESF LDIS RPKMQEVVAN LQYDDGSGMK REATADDLIK VVEELTRIH

UniProtKB: Protein X, DNA damage-binding protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 53.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2b5m

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 57281
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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