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万見
- EMDB-6101: CryoEM reveals different coronin binding modes for ADP- and ADP-B... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6101
タイトルCryoEM reveals different coronin binding modes for ADP- and ADP-BeFx- actin filaments
マップデータActin-coronin complex in ADP-BeFx state
試料
  • 試料: Actin-Coronin complex in ADP-BeFx state
  • タンパク質・ペプチド: actin
  • タンパク質・ペプチド: Coronin 1
キーワードactin / coronin
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch localization / Arp2/3 complex binding / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding ...positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch localization / Arp2/3 complex binding / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / actin cortical patch / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / actin filament bundle / filamentous actin / microtubule-based process / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / actin filament organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / protein-macromolecule adaptor activity / cell body / microtubule binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1899 / Coronin / Domain of unknown function (DUF1899) / DUF1899 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin ...Domain of unknown function DUF1899 / Coronin / Domain of unknown function (DUF1899) / DUF1899 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Coronin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.6 Å
データ登録者Ge P / Durer ZAO / Kudryashov D / Zhou ZH / Reisler E
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2014
タイトル: Cryo-EM reveals different coronin binding modes for ADP- and ADP-BeFx actin filaments.
著者: Peng Ge / Zeynep A Oztug Durer / Dmitri Kudryashov / Z Hong Zhou / Emil Reisler /
要旨: Essential cellular processes involving the actin cytoskeleton are regulated by auxiliary proteins that can sense the nucleotide state of actin. Here we report cryo-EM structures for ADP-bound and ADP- ...Essential cellular processes involving the actin cytoskeleton are regulated by auxiliary proteins that can sense the nucleotide state of actin. Here we report cryo-EM structures for ADP-bound and ADP-beryllium fluoride (ADP-BeFx, an ADP-Pi mimic)-bound actin filaments in complex with the β-propeller domain of yeast coronin 1 (crn1), at 8.6-Å resolution. Our structures reveal the main differences in the interaction of coronin with the two nucleotide states of F-actin. We derived pseudoatomic models by fitting the atomic structures of actin and coronin into the EM envelopes and confirmed the identified interfaces on actin by chemical cross-linking, fluorescence spectroscopy and actin mutagenesis. The models offer a structural explanation for the nucleotide-dependent effects of coronin on cofilin-assisted remodeling of F-actin.
履歴
登録2014年9月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年10月15日-
マップ公開2014年11月5日-
更新2014年12月10日-
現状2014年12月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 13.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 13.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6101.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6101.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 122.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Actin-coronin complex in ADP-BeFx state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.44 Å/pix.
x 320 pix.
= 459.84 Å		1.44 Å/pix.
x 320 pix.
= 459.84 Å		1.44 Å/pix.
x 320 pix.
= 459.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.437 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 13.199999999999999 / ムービー #1: 13.2
最小 - 最大-14.544685360000001 - 43.758926389999999
平均 (標準偏差)-0.01767861 (±2.45434046)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-160-160-160
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 459.84003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.4371.4371.437
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z459.840459.840459.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-160-160-160
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-14.54543.759-0.018

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Actin-Coronin complex in ADP-BeFx state

全体名称: Actin-Coronin complex in ADP-BeFx state
要素
  • 試料: Actin-Coronin complex in ADP-BeFx state
  • タンパク質・ペプチド: actin
  • タンパク質・ペプチド: Coronin 1

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超分子 #1000: Actin-Coronin complex in ADP-BeFx state

超分子名称: Actin-Coronin complex in ADP-BeFx state / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: helix; one coronin subunit per one actin subunit
Number unique components: 2

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分子 #1: actin

分子名称: actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: helix / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: rabbit / 組織: muscle
分子量理論値: 42 KDa
配列UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #2: Coronin 1

分子名称: Coronin 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: crn1 / 集合状態: helix / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量理論値: 72 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21 (DE3)
配列UniProtKB: Coronin-like protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 10 mM Tris, 0.2 mM CaCl2, 1 mM MgCl2, 50 mM KCl, 0.1 mM BeCl2, 5 mM NaF, 1 mM DTT
グリッド詳細: 300 Me Quantifoil R1.2/1.3
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: blot force 1, blot time 4s, blot once, wait time 2s, drain time 2s; sample volume applied to each grid was 2.5 uL

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Relion software correction
日付2012年12月12日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 1200 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 104384 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Relion-based IHRSR
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 28.23 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 166.3 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.6 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion, IHRSR
CTF補正詳細: Each particle

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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