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- EMDB-61004: Structure of HBsAg in complex with Fab H006 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-61004
タイトルStructure of HBsAg in complex with Fab H006
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: HBV surface antigen dimer
    • タンパク質・ペプチド: Large envelope protein
    • タンパク質・ペプチド: heavy chain of antibody H006 Fab
    • タンパク質・ペプチド: light chain of antibody H006 Fab
キーワードHBV / HBsAg / VIRAL PROTEIN / Antibody / Fab / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性Large envelope protein S / Major surface antigen from hepadnavirus / caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane / Large envelope protein
機能・相同性情報
生物種HBV genotype D3 (ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Chen L / He X
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31821091 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2025
タイトル: Structural polymorphism of the antigenic loop in HBV surface antigen dictates binding of diverse neutralizing antibodies.
著者: Xiao He / Weiyu Tao / Yunlu Kang / Jiaxuan Xu / Xiaoyu Liu / Lei Chen /
要旨: The Hepatitis B Virus (HBV) poses a significant health threat, causing millions of deaths each year. Hepatitis B surface antigen (HBsAg), the sole membrane protein on the HBV viral envelope, plays ...The Hepatitis B Virus (HBV) poses a significant health threat, causing millions of deaths each year. Hepatitis B surface antigen (HBsAg), the sole membrane protein on the HBV viral envelope, plays crucial roles in viral attachment to host cells and serves as the target for neutralizing antibodies (NAbs). Despite its functional and therapeutic significance, the mechanisms by which NAbs recognize HBsAg remain elusive. Here, we found that HBsAg proteins exist in distinct subtypes and are recognized by different groups of antibodies. Cryo-electron microscopy (Cryo-EM) structures of HBsAg dimers in complex with NAb Fab fragments reveal that the antigenic loop (AGL) of these distinct HBsAg types share a common structural core comprised of four β-strands. However, their surface structures exhibit unexpected polymorphism due to distinct disulfide bond linkages within the AGL region. This structural polymorphism determines the recognition of HBsAg by different groups of NAbs.
履歴
登録2024年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月2日-
マップ公開2025年7月2日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_61004.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_61004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.152 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.152 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.152 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.067 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.2
最小 - 最大-8.575499000000001 - 12.856334
平均 (標準偏差)0.0009083736 (±0.13911417)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.152 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_61004_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: main map

ファイルemd_61004_additional_1.map
注釈main map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_61004_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_61004_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HBV surface antigen dimer

全体名称: HBV surface antigen dimer
要素
  • 複合体: HBV surface antigen dimer
    • タンパク質・ペプチド: Large envelope protein
    • タンパク質・ペプチド: heavy chain of antibody H006 Fab
    • タンパク質・ペプチド: light chain of antibody H006 Fab

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超分子 #1: HBV surface antigen dimer

超分子名称: HBV surface antigen dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: HBV genotype D3 (ウイルス)

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分子 #1: Large envelope protein

分子名称: Large envelope protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: HBV genotype D3 (ウイルス)
分子量理論値: 25.430086 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MENITSGFLG PLLVLQAGFF LLTRILTIPQ SLDSWWTSLN FLGGTTVCLG QNSQSPTSNH SPTSCPPTCP GYRWMCLRRF IIFLFILLL CLIFLLVLLD YQGMLPVCPL IPGSSTTSTG PCRTCMTTAQ GTSMYPSCCC TKPSDGNCTC IPIPSSWAFG K FLWEWASA ...文字列:
MENITSGFLG PLLVLQAGFF LLTRILTIPQ SLDSWWTSLN FLGGTTVCLG QNSQSPTSNH SPTSCPPTCP GYRWMCLRRF IIFLFILLL CLIFLLVLLD YQGMLPVCPL IPGSSTTSTG PCRTCMTTAQ GTSMYPSCCC TKPSDGNCTC IPIPSSWAFG K FLWEWASA RFSWLSLLVP FVQWFVGLSP TVWLSVIWMM WYWGPSLYSI LSPFLPLLPI FFCLWVYI

UniProtKB: Large envelope protein

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分子 #2: heavy chain of antibody H006 Fab

分子名称: heavy chain of antibody H006 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.645727 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: QMRLVESGGG CVRPGGSLRL SCAGSGFRFT GYGIHWVRQA PGKGLEWLAY ISNDGSKKYH TDSVKGRFTV SRDNAKNTAY LQMNSLRVE ETAVYFCAKD GYLSAARGYG MDVWGQGICV TVSPSASTKG PSVFPLAPSS KSTSGGTAAL GCLVKDYFCE C PVTVSWNS ...文字列:
QMRLVESGGG CVRPGGSLRL SCAGSGFRFT GYGIHWVRQA PGKGLEWLAY ISNDGSKKYH TDSVKGRFTV SRDNAKNTAY LQMNSLRVE ETAVYFCAKD GYLSAARGYG MDVWGQGICV TVSPSASTKG PSVFPLAPSS KSTSGGTAAL GCLVKDYFCE C PVTVSWNS GALTSGVHTF PAVLQSSGLY SLSSVVTVPS SSLGTQTYIC NVNHKPSNTK VDKRV

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分子 #3: light chain of antibody H006 Fab

分子名称: light chain of antibody H006 Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.109621 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SYVLTQPPSV SVAPGQTATI TCGGNNIGGK SVHWFQQKCG QAPLLIISDD NDRPSGIPER VSGSNSGNTA TLTISRVECG DEADYYCQV WDTTSDQLVF GGGTMLTVLR TVAAPSVFIF PPSDEQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTCQD ...文字列:
SYVLTQPPSV SVAPGQTATI TCGGNNIGGK SVHWFQQKCG QAPLLIISDD NDRPSGIPER VSGSNSGNTA TLTISRVECG DEADYYCQV WDTTSDQLVF GGGTMLTVLR TVAAPSVFIF PPSDEQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTCQD SKDCTYSLSS TLTLSKADYE KHKVYACEVT HQGLSSPVTK SFNRGEC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.41
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 820246
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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